Молекулярные основы действия ферментов - Севери Г.А.
Скачать (прямая ссылка):
целому ряду физико-химических свойств.
В регуляции синтеза НАДФ в животных тканях, опосредованной смещение!/
равновесия между олигомерами разной степени ассоциации, проявляющими
различную каталитическую активность, определенную роль может играть
термостабильный регулятор. Механизм взаимодействия фермента с регулятором
не ясен, однако присутствие последнего, по-видимому, способствует
сохранению ферментом способности к регуляции активности путем изменения
степени олигомеризации.
Очистка фермента до гомогенного состояния сопровождается полным
разрушением четвертичной структуры НАД-кииазы из сердца голубя.. Фермент
из печени кролика после фракционирования на ионообменнике сохраняет
четвертичную структуру, но получаемые при этом отдельные олигомеры
утрачивают способность к взаимным переходам и представляют собой
десенсибилизированные формы фермента.
Седиментационный анализ таких олигомеров позволил обнаружить еще один,
не описанный ранее в доступной нам литературе способ регуляции
ферментативной активности НАД-киназы. Было установлено, что каждый из
гомогенных, по данным электрофореза, олигомеров существует в двух формах:
активной, которая собственно и осуществляет каталитический акт, и
неактивной, доля которой по белку значительно превосходит долю активно
работающей формы. В присутствии субстратов происходит частичный переход
из неактивной формы в активную, количество которой зависит как от типа (а
или р), так и от молекулярного веса олигомеров.
По-видимому, указанные способы регуляции ферментативной, активности
НАД-киназы могут реализоваться в клетке in vivo.
ЛИТЕРАТУРА
1. Ньюсхолм Э., Старт К. (1977) Регуляция метаболизма. Мир, М.
2. Телепнева В. И., Инсарова И. Д. (1974) Докл. АН СССР, 218, 234-237.
3. Иисарова И. Д., Лебедев А. Н., Телепиева В. И. (1974). Дохл*. АН СССР
219, 488-491.
4. Иисарова И. Д., Телепнева В. И. (1977) Укр. биохим. жури. 49, 124-129.
5. Булыгина Е. Р., Телепиева В. И. (1980) Биохимия 45, 2019-2027.
6. Нгуен Ван Тхиет, Телепнева В. И. (1981) Биохимия 46,435-443^
1S*
t
7. Bulygina E. R.t Telepneva V. I. (1982) Biochem. Intern. 4, 135-142.
8. Agostn М., Ilivicky J., Litvak S. (1967) Canad. J. Biochem. 45,
619-626.
9. Mu to S., Miyachi S. (1977) Plant. Physiol. 59, 55-60.
10. Butler J. R., McGuinnes E. T. (1982) Int. J. Biochem. 14, 839-844.
11. Apps D. K. (1970) Europ. J. Biochem. 13, 223-230.
12. Афанасьева Т. П., Филиппович С. Ю., Крицкин М. С. (1982) Прикладная
биохимия и микробиология 18, 376-382.
13. Murata К-, U chi da Т., Tani К. et al. (1980) Agric. Biol. Chem.
44, 61-68.
14. Жучихина А. А., Этингоф P. H. (1973) Докл. АН СССР, 212, 996-999.
45. Chung A. E. (1968) BBA 159, 490-495.
16. Kopperschlager G., Diezel W., Bierwagen B., Hofmann E. (1969) FEBS
Lett. 5, 221-224.
17. Nguyen Van Thiet, Telepneva V. I. (1982) Biochem. Intern., 4, 409-
416.
18. Немчннская В. Л., Божков'В. М., Кушнер В. П. (1970) Биохимия 35,
1067-1072.
19. Apps D. К. (1975) Europ. J. Biochem. 55, 475-483.
-20. Tseng Y.-M., Harris В. G., Jacobson М. К. (1979) BBA, 568, 205-
214.
21. Курганов Б. И. (1978) Аллостерическне ферменты, Наука, М.
122. Беляева Н. Ф., Телепнева В. И. (1973) Докл. АН СССР, 209, 977-979.
23. Беляева Н. Ф., Телепнева В. И. (1974) Биохимия 39, 975-983.
' 24. Булыгина Е. Р., Телепнева В. И. (1983) Биохимия, 48, 906-913.
25". Инсарова И. Д., Беляева Н. Ф., Телепнева В. И. (1976) Бюлл.
экспер. биол. и мед., 82, 957-959.
26. Ш н о л ь С. Э., К о л о м б е т В. А., Иванова Н. П., Б р и ц к а
я Г. Я. (1980) Биофизика, 25, 409-416.
27. Четв е р ико в а Е. П. (1972) в кн. Механизмы мышечного сокращения,
с. 26-32, Наука, М.
28. MeijerL., GuerrierP. (1982) BBA, 702, 143-146.
'29. Anderson J. М., Cormier M. J. (1978) Biochem. Biophys. Res.
Commun. 84, 595-602.
30. Anderson J. М., С h a r b о n n e a u H., Jones H. P. et al. (1970)
Biochemistry 19, 3113-3120.
¦31. Gupta S. K., Rothstein M. (1976) Biochem. Biophys. Res. Commun.
69, 48-54.
32. Cohen R, Mire M. (1971) Europ. J. Biochem. 23, 267-281.
33. Hesterberg L. K-, Lee J. C. (1980) Biochemistry 19, 2030-2039.
34. H es t e r b er g L. K., Lee J. C., Erickson H. P. (1981) JBC, 256,
¦9724-9730.
35. Ireland C. R., Wolf e R. G. (1979) BBA, 566, 397-399.
36. Karadsheh N. S., Uyeda K. (1977) JBC, 252, 3515-3524.
37. Taylor B. L" Barden R. E., Utter M. F. (1972) JBC, 247, 7383-7390.
38. Taylor B. L" Frey W. H., Barden R. E. et al. (1978) JBC, 253, 3062-
3069.
39. Spector T. (1978) Anal. Biochem., 86, 142-146.
40. Hesterberg L. K., Lee J. C. (1982) Biochemistry 21, 216-222.
41. Slater T. F. (1966) Biochem. J. 99, p. 2P.
42. Greenbaum A. L., Clark J. B., McLean P. (1964) 93, 17-19.
43. Oka H., Field J. B. (1968) JBC, 243, 815-819.
44. He м ч и иска я В. Л., Смирнова Т. Б. (1967) Биохимия 32, 854-858.
45. Blomquist Ch. Н. (1973) JBC, 248, 7044-7048.
