Молекулярные основы действия ферментов - Севери Г.А.
Скачать (прямая ссылка):
138. Eckstein F., Cassel D., Levkovitz H. et al. (1979) J. Biol. Chem.
254 9829____9834.
139. Harwood J. P., Low H., Rodbell M. (1973) J. Biol. Chem. 248,
g239_6245.
140. Lin М. C., We It on A. F., Berman M. F. (1978) J. Cycl. Nucl. Res.
4, 159-168.
141. Cassel D., Eckstein F., Lowe M. et al. (1979) J. Biol. Chem. 254,
9835-9838.
142. Pfeuffer T. (1977) J. Biol. Chem. 252, 7224-7234.
143. Seamon K-, Daly J. W. (1981) J. Biol. Chem. 256, 9799-9801.
144. Seamon K-, Padgett W., D a 1 у J. W. (1981) Fed. Proc. 40, 1728.
145. Salter R. S., Krinks М. H" Klee С. B., Neer E. J. (1981) J.
Biol.
Chem. 256, 9830-9833.
146. Hei deman W., Wierman В. М., Storm D. R. (1982) Proc. Natl. Acad.
Sci. USA. 79, 1462-1465.
147. Wolff J, Cook G. H., Goldhammer A. R., В e r k о w i t z S.
A.
(1980) Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 77, 3841-3844.
148. Somkuti S. G., Hildebrandt J. D., Herberg J. T. et al. (1982) J.
Biol. Chem. 257, 6387-6393.
149. Londos C" Wolf f J. (1977) Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 74, 5482-
5486.
150. Weinryb I., Michel I. M. (1974) Biochim. Biophys. Acta 334, 218-225.
151. Haslam R. J., Davidson М. M. L., Desjardins J. V. (1978) Biochem. J.
176, 83-95.
152. Londos C., Preston M. S. (1977) J. Biol. Chem. 252, 5951-5956.
153. Tolkovsky A. M. (1980) FEBS Lett. 116, 165-168.
154. Bar P., Hechter O. (1969) Biochym. Biophys. Acta 192, 141-144.
155. Та о М., Huberman A. (1970) Arch. Biochem. Biophys. 141, 236-240.
156. Bar H. P., Simonson L. P., Eckstein F. (1974) FEBS Lett. 41,
j 99_202.
157. Eckstein F., Romaniuk P. J., Hei deman W. et al. (1981) J. Biol.
Chem. 256, 9118-9120.
158. Ortiz P. J. (1972) Biochem. Biophys. Res. Commun. 46, 1728-1733.
159. Zimmerman T. P., Wo 1 berg G., Duncan G. S. (1978) J. Biol. Chem.
253, 8792-8797.
160. Rossomando E. F., Jahngen J. H., Eccleston J. F. (1981) Proc. Natl.
Acad. Sci. USA. 78, 2278-2282.
161. Perkins J. P. (1973) in Advances in Cyclic Nucleotide Research
(Green-gard P. and Robinson G. A. eds.), v. 3, p. I1-64, Raven Press, N.
Y.
162. Weinryb I., Michel I. M" Hess S. M. (1973) Arch. Biochem. Biophys.
154, 240-249.-
163. Gerlt J. A., Cod err e J. A., Wolin M. S. (1980) J. Biol. Chem. 255.
331-334.
164. С oder re J. A., Gerlt J. A. (1980) J. Amer. Chem. Soc. 102, 6549-
6597.
165. Va rim о К., Londesborough J. (1979) FEBS Lett. 106, 153-156.
166. Franks D. J., T u n n i с 1 i f f G., Ngo Т. T. (1980) Biochim.
Biophys. Acta 611, 359-362.
121
МОДЕЛЬ РЕЦЕПТОРА ЦИТОКИНИНОВ. II. СВЯЗЫВАНИЕ ЗАМЕСТИТЕЛЯ ПРИ N(6) АДЕНИНА
А. Б. Рахманинова, J1. С. Ягужинский
(Межфакультетская проблемная научно-
исследовательская лаборатория молекулярной биологии и
биоорганической химии им. А. Н. Белозерского МГУ; ЦНИЛ 2-МОЛГМИ им. Н. И.
Пирогова)
Общепринятым подходом к изучению проблемы специфичности взаимодействия
низкомолекулярных биологически активных веществ с субклеточными
структурами является сопоставление химической структуры и биологической
активности различных соединений [1-7]. Этот подход позволил установить
организацию активных центров ряда ферментов [1, 2], а также структуру
ряда гормональных рецепторов [3-7]
Серия наших работ посвящена изучению принципов связывания гормонов со
специфическими для них рецепторами [7, 4]. В то же время разработанная
нами методология анализа связи химической структуры и биологической
активности аналогов гормонов может быть использована и в энзимологии при
изучении активных центров ферментов.
Данная работа является продолжением исследования структуры рецептора
растительных гормонов класса цитокининов на основе систематического
анализа данных литературы по цитокини-новой активности различных
соединений.
Ранее, в первой части этой работы (см. подробно [4]), мы анализировали
свойства соединений, модифицированных по аденино-вому ядру и имеющих
сходные по свойствам Rn<6)- Было показано, что в связывании с
цитокининовым рецептором участвуют атомы N(3) и N(7) аденина как доноры
электронов и -N(6)H-rpynna аденина как донор подвижного протона. По нашим
данным, размеры области связывания аденинового ядра должны существенно
превышать его размеры [4] . Эти факты были объяснены в рамках модели
индуцированного соответствия: исходно далекие друг от
1 Здесь и ниже под рецептором подразумевается та часть его
молекулы, в которой происходит непосредственное связывание гормона.
В природных гормонах:
122
друга лиганды рецептора при сорбции цитокинина сближаются с адениновым
ядром последнего [4]- Было показано также, что для образования активного
гормон-рецепторного комплекса достаточно взаимодействия с рецептором
любых двух из указанных выше центров аденина: функциональная роль этих
связей, по нашему предположению, должна сводиться к фиксации плоскости
аденинового ядра цитокининов относительно области сорбции Rn(6) (см.
[4]).
Настоящая, вторая, часть нашего исследования посвящена изучению
