Молекулярные основы действия ферментов - Севери Г.А.
Скачать (прямая ссылка):
объединение субъединиц не является обязательным. Однако, как следует из
опытов с глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназон, возникновение
четвертичной структуры создает предпосылки для совершенно иной регуляции
протекания каталитического акта и делает его оптимально приспособленным
для выполнения функции фермента. Возможно, последующие исследования моно-
и олигомерных форм НАД-зависимых дегидрогеназ позволят обнаружить и
другие случаи такого рода "приспособительных" изменений свойств фермента
при возникновении олигомерной структуры.
ЛИТЕРАТУРА
1. П о л я н о в с к и й О. Л. (1971) Четвертичная структура и
аллостерическче свойства ферментов. В кн.: Биологическая химия, Изд-во
ВИНИТИ, М., 6-56.
2. Rudolph R., Heider I., Jaenicke R. (1977) Eur. J. Biochem., 81r 563-
570.
3. Jaenicke R., Vogel W., Rudolph R. (1981) Eur. J. Biochem. 114, 525-
531.
4. Stallciip W. B., Koshland D. E., Jr. (1973) J. Mol. Biol. 80. 77-91.
92
5. Hermann R., Rudolph R., Jaenicke R. (1979) Nature, 277, 243-245.
6. С h о 1. С., Swaisgood H. E. (1972) Biochem. Biophys.
Acta 258,.
675-679.
7. С h о I. С., S w a i s g о о d H. E. (1974) Biochem. Biophys.
Acta. 334,
243-256.
8. Chan W. W.-C., Mosbach K. (1976) Biochemistry 15, 4215-4222.
9. Муронец В. И., Чередникова Т. В., Наградова Н. К. (1981) Биохимия
46, 1731 -1739.
10. N a grad ova N. К., Golovina Т. О., Mevkh А. Т. (1974) FEBS Lett.
49, 242-245.
11. Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. K. (1982) Biochem.
Intern. 3, 415-423.
12. Chan W. W.-C. (1970) Biochem. Biophys. Res. Com. 41, 1198-1201.
13. Chan W. W.-C. (1973) Canad. J. Biochem. 1, 258-260.
14. Chan W. W.-C., Schutt H., Brand K. (1973) Eur. J.
Biochem. 40,
533-541.
15. Муронец В. И., Ашмарина Л. И., Наградова Н. К. (1982) Биохимия 47,
977-986.
16. Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. К. (1980) Biochem.
Intern. I, 47-54.
17. Hoa gland V. D., Jr., T e 11 e r D. C. (1969) Biochemistry 8, 594-
602.
18. Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. K- (1981) FEBS-Lett.
128, 22-26.
19. Jurgens en S. R., Wood D. C., Mahler J. C. et al. (1981) J. Biol.
Chem. 256, 2383-2386.
20. Andersson L., Mosbach K. (1979) Eur. J. Biochem. 94, 557-563.
21. Muronetz V. I., Zueva V. S., Nagradova N. K. (1979) FEBS Lett-
107, 277-280.
22. Муронец В. И., Головина Т. О., Наградова Н. К. (1982) Биохимия 47,
3-12.
23. St allcup W. В., Koshland D. E., Jr. (1973) J. Mol. Biol. 80, 41-
62.
24. Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. K. (1982) FEBS Lett.
144, 43-46.
25. Velik S. F., Baggot J. B., Sturtevant J. M. (1971) Biochemistry
10, 779-786.
26. De Vilder J. J. М., Boers W., Slater E. C. (1978) Biochim.
Biophys. Acta 167, 23-34.
27. Velick S. F., Fur fine C. (1963) The Enzymes 7, 243-272.
28. Boyer P. D., Car don I. W. (1982) J. Biol. Chem. 257, 7615-7622.
СТРУКТУРА И РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНОГО КОМПЛЕКСА
Е. А. Перфильева, Т. В. Буларгина,
Е. С. Северин
(Биологический факультет МГУ; Всесоюзный научно-
исследовательский институт по биологическим испытаниям химических
соединений,
Купавна Московской обл.)
Структурная организация и взаимодействие отдельных компонентов
аденилатциклазного комплекса
У высших организмов аденилатциклаза [АТФ-пирофосфатлиаза (циклизующая),
КФ 4.6.1.1] является ферментом плазматических мембран. Вместе с
рецепторным и регуляторным белками она образует аденилатциклазный
комплекс, который благодаря своей структурной организации способен к
тонкой регуляции каталитической активности аденилатциклазы.
Как отмечено в обзоре Росса и Джилмана [1], роль структуры и состава
плазматической мембраны в регуляции активности аденилатциклазы - одна из
наиболее туманных и наименее тщательно документированных областей
исследования фермента. Основным наблюдением является то, что
солюбилизация плазматических мембран или добавление к ним агентов,
разрушающих мембранную структуру, вызывают потерю чувствительности к
гормону. Хотя описана солюбилизация Мд2+-зависимой аденилатциклазы,
регуляторного N-белка и рецепторов, в настоящее время нет работ, в
которых бы сообщалось о получении истинно солюбилизированной гормон-
чувствительной активности, которая сохраняла бы ¦специфичность действия
гормона. Поэтому, не имея возможности описать исчерпывающим образом
работу аденилатциклазного комплекса, в целом, перечислим имеющиеся
сведения о структуре, расположении в мембране и взаимодействии его
отдельных компонентов.
Показано, что все три белка аденилатциклазного комплекса (рецепторный,
регуляторный и каталитический) являются продуктами отдельных генов.
Разделение солюбилизированных белковых ¦фракций, несущих связывающую
активность р-адренергического рецептора и каталитическую активность
аденилатциклазы, осуществлено с помощью гель-фильтрации [2, 3],
