Физиология растений - Лебедев С.И.
ISBN 5-10-000574-2
Скачать (прямая ссылка):
КОНСТИТУТИВНЫЕ И АДАПТИВНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Различные ферменты содержатся в клетке в неодинаковых количествах, Чем меньше размеры клетки, тем меньше в ней молекул данного фермента. Ферменты, которые тесно связаны с основными путями обмена, т. е. с химическими реакциями, происходящими непрерывно, содержатся обычно в растениях в сравнительно высоких концентрациях, а ферменты, которые принимают участие в. метаболических процессах второстепенного значения или в эпизодических реакциях,— в относительно малых количествах. Для многих основных серий реакций необходимо определенное молекулярное соотношение между отдельными ферментами, катализирующими каждую из реакций. Поэтому такие ферменты имеются в клетках всегда или в одинаковых, или в кратных концентрациях (1:1, 1:2, 1:3 и т. д.). Молекул
какого-либо фермента, катализирующего основную реакцию, может быть в клетке тысячи, тогда как' молекул фермента, который катализирует реакцию, находящуюся в стороне от основных направлений метаболизма,— не более нескольких сотен.
В клетках имеются две категории ферментов. Первая — конститутивные ферменты. Это обязательные компоненты растительной клетки. Вторая категория ферментов — адаптивные, которые или синтезируются заново, или образование их резко усиливается вследствие адаптации растительного организма к условиям окружающей среды. Адаптивные ферменты называют также индуцированными, потому что к ним принадлежат и такие, образование которых у одного организма может быть вызвано или значительно ускорено тем или иным веществом. Нитратредуктаза и гидроксиламинрёдуктаза в растениях-— индуцированные ферменты, их синтез значительно усиливается при введении в ткани растений соответственно нитрата или гидроксиламина. К индуцированным ферментам относится также пенициллииаза — очень активный фермент, свойствен устойчивому к пенициллину штамму бактерий, быстро расщепляет ¦пенициллин и, следовательно, делает его неактивным.
Некоторые вещества не индуцируют образование ферментов, •а ингибируют его. Ферменты, синтез которых угнетается теми или иными соединениями, называют репрессированными. Типичным соединением, неспецифично подавляющим синтез ферментов, является глюкоза. Она угнетает образование микроорганизмами ряда ферментов, например а-амилазы и триптофа-назы — фермента, который катализирует расщепление аминокислоты триптофана.
Однако существуют более специфические виды репрессии синтеза ферментов. Конечный продукт ферментативной реакции может репрессировать образование фермента, который катализирует данную реакцию. В качестве примера можно назвать хорошо исследованный фермент трнптофансиитетаза, который репрессируется конечным продуктом реакции — триптофаном.
трнптофансиитетаза
Реакция типа индол-)-серии------------- триптофан
называется механизмом обратной связи. В цепи ферментативных реакций
л I» Ф3 Ф,
Cyfxipm Б В —Г
____LJ
конечный продукт (Г) ингибирует синтез, действуя на активный центр ферментов (Фь Ф2, Ф3), которые катализируют отдельные этапы его образования.
Конечный или промежуточный продукт ферментативной реакции может влиять ка фермент как регулятор, но не на ак-
тивный центр, а на аллостерически.й участок (от греч. alios — другой, stereos — структурный, пространственный), вызывая кон-формационные (структурные) изменения фермента. Взаимодействие аллостерического участка молекулы фермента и его активного центра называется аллостерическим взаимодействием, а ферменты называются аллостерическим и.
Таким образом, живой организм способен к саморегуляции, которая осуществляется двумя путями: регулированием синтеза ферментов и регулированием его активности.
Интересны так называемые иммобилизованные ферменты, которые связываются каким-либо носителем, образующим с ним нерастворимый комплекс.
При подборе соответствующего носителя можно получить иммобилизованный фермент с высокой активностью, устойчивый к денатурирующим агентам. Так, фермент химотрипсин класса гидролаз содержится в секрете поджелудочной железы животных и человека. Он расщепляет белки и пептиды. Прикрепленный химически ковалентной связью к капроновой нити,-обладающей механической упругостью, приобретает высокую активность. Растягивая капроновую нить, можно регулировать активность фермента в широких пределах. Свойства фермента при этом изменяются: в несколько раз повышаются его стабильность, устойчивость к воздействию высоких температур. Стало возможным регулировать активность фермента, меняя свойства окружающей среды. Так, при добавлении к субстрату NaCl, которая увеличивает' ионную силу раствора, активность фермента повышается в 2—3 раза.
Иммобилизованные ферменты представляют значительный интерес для биохимических исследований, пищевой промышленности и медицины.
ОСОБЕННОСТИ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ В ЖИВОЙ ТКАНИ РАСТЕНИЯ
Широкие исследования действия ферментов в организмах были начаты в 1935 г. А. И. Опариным, Н. М. Сисакяном и другими учеными в Институте биохимии АН СССР. Эти работы дали начало новому направлению — биохимии ферментов.
