Физиология растений - Лебедев С.И.
ISBN 5-10-000574-2
Скачать (прямая ссылка):
Делаются попытки синтезировать искусственные ферменты (модели). Так, В. Лангенбек создал активную модель фермента, который разлагает пирогаллол. Окисление пирогаллола в природе катализируется ферментом, в состав которого входит медь. Ученому удалось найти соединения меди, которые действуют значительно сильнее, чем естественные катализаторы.
Создание искусственных ферментов для практики и раскрытие с их помощью сложных и согласованных биохимических процессов, происходящих в различных организмах,— задачи ближайшего будущего.
Специфическое действие ферментов, направленное на определенные химические связи,— одно из их главных свойств. Например, уреаза разлагает только мочевину, но на ее производные не действует, сукцинатдегидрогеназа оказывает действие только на янтарную кислоту, инвертаза — на сахарозу, амилаза — на крахмал и т. д.
Многие ферменты содержат активную группу, отличающуюся по своей природе от белка. Это может быть или комплексное соединение металла (железо, медь), или органическое вещество. Соединение белка, субстрата и активной группы часто обеспечивается при участии ионов металлов — кальция, магния, марганца, меди и других, которые своим электрическим полем удерживают компоненты реакции в определенном положении и влияют на химические связи субстрата и фермента. .
Теория ферментативного катализа основывается иа теории гетерогенного и гомогенного катализа. Примером действия катализатора может быть вода, Смесь водорода и хлора взрывается на свету, образуя хлористый водород. Если же тщательно очистить хлор и водород от самых незначительных остатков водяного пара, то реакции не произойдет.
Механизм действия таких катализаторов, как платина, палладий, заключается в том, что на их поверхности концентрируются молекулы реагирующих веществ. В основу теории ферментативной кинетики, развитой Л. Михаэлисом, положено допущение, что фермент и субстрат образуют друг с другом активный короткоживущий комплекс, который способен распадаться на продукты реакции и фермент.
Кинетика каталитического действия фермента определяется главным образом частью молекулы — активным центром; в среднем один центр приходится на 250—500 аминокислотных остатков. Активный центр Однокомпонентиых ферментов определяется специфическим пространственным размещением нескольких аминокислотных остатков (цистеина, серина, гистидина и др.). В двухкомпонеитных ферментах в состав коферментов входят витамины или их производные, атомы металлов. Природа активного центра и взаимное расположение его компонентов определяют специфичность действия ферментов. Согласно современным представлениям, активный центр ферментов состоит из нескольких участков различной полярной или ионной природы, которые находятся в определенном пространственном расположении.
Таким образом, химические группы ферменту, благодаря которым он вступает в соединение с субстратом и оказывает каталитическое действие, называются активным центром фермента. Такие группы расположены в различных участках
молекулы фермента и взаимодействуют между собой; они ответственны за каталитическую активность и называются функциональными группами фермента. Нарушение пространственного расположения функциональных групп активного центра при денатурации приводит к инактивации фермента.
Химическая реакция между двумя видами молекул может происходить только тогда, когда молекулы активизированы, т. е. когда они получают дополнительное количество энергии. Катализатор снижает энергию активации, необходимую для осуществления химической реакции, направляет ее как бы «окольным» путем через промежуточные реакции, которые требуют меньшей энергии активации. Например, реакция АВ—>-А + В в присутствии катализатора К проходит так: АВ + К—>-АВК и далее
АВК—>-ВК + А и ВК—НВ + К. Для этих промежуточных реакций необходимо намного меньше энергии активации, чем для реакций, происходящих без участия катализатора. Протекают они со значительной скоростью; которая в суммарной реакции А В—кА + В также значительно повышается. Так, при гидролизе сахарозы с образованием из нее глюкозы и фруктозы без катализатора необходимо 134- кДж на грамм-молекулу; если же реакция катализируется ионами водорода, то энергия активации снижается до 105 кДж, а при катализе сахаразой — до 39 кДж.
Энергия активации субстрата, например сахарозы, под влия-иием ферментов снижается вследствие некоторой деформации молекул субстрата, которая происходит при образовании промежуточного комплекса фермент — субстрат. Эта деформация ослабляет внутримолекулярные связи, и молекула становится более способной к определенной реакции. В основе каталитического действия ферментов лежит сильное поляризующее влияние двух или нескольких групп различной природы, входящих в состав активного центра фермента, на реагирующие связи субстрата. К основным факторам, определяющим начальную скорость ферментативной реакции, относятся концентрация ферментов и субстрата, pH, температура и присутствие активаторов или ингибиторов. Для многих ферментов температурный оптимум их действия близок к 37°С.
