Физиология растений - Лебедев С.И.
ISBN 5-10-000574-2
Скачать (прямая ссылка):
Основным уравнением кинетики действия ферментов является уравнение Михаэлиса — Ментен:
_ ,/_Ш_
' " K«-|-[S| ’
где v — скорость ферментативных реакций; V—максимальная скорость реакции; Кт — константа Михаэлиса; fS] — молярная концентрация субстрата.
Максимальная скорость ферментативной реакции достигается при такой концентрации субстрата, при которой весь фермент вступает в реакцию. Константа Михаэлиса численно равна кон-
центрации субстрата, при которой скорость реакции достигает половины максимальной скорости V; Кт, как и концентрацию субстрата, выражают в молях (рис. 8).
Константы скоростей отдельных промежуточных стадий ферментативной реакции нумеруют, и уравнение со всеми константами скоростей можно записать так:
k+l k+2 ft+3
E+S sp=fc ES 4==fc EP E+P,
k—1 k~ 2 k~'i
где E—фермент; S — субстрат; ES н ЕР — промежуточные соединения фер~ мента с субстратом; Р — конечный продукт; k — константы скоростей.
На международной конференции химиков в Риге в 1970 г. американский ученый Д. Кошленд предложил гипотезу о действии ферментов. Суть ее заключается в том, что ферменты «выстраивают» наиболее отдаленные от центра атома электроны, которые вращаются вокруг ядра так, что они могут легко связываться с другими атомами. Ферменты, по мнению Кошленда, эффективны потому, что придают атомам молекул определенную ¦ориентацию для соединения или разъединения в реакциях.
Большинство реакций, катализируемых ферментами, обратимы. Например, фумараза катализирует гидратацию фумаровой кислоты до яблочной и наоборот
НООС-СН=СН—COOH+HjO НООС—СНг-снон—соон
фумаровая кислота яблочная кислота
Согласно теории Д. Холдейна, обратимость действия ферментативных реакций объясняется следующим образом. Соединение АВ гидролизуется:
AB+H20 ан+вон.
При обратной реакции — дегидратации — вещества АН и ВОН' должны соединяться с соответствующими-центрами a w b фермента. Расстояние между ними при гидратации несколько увеличилось, поэтому возникает определенное напряжение между" А и В, которые, соединяясь, выталкивают Н и ОН в виде молекулы воды. В большинстве случаев каждая молекула фермента в этот момент взаимодействует с одной молекулой субстрата, катализирует соответствующую химическую реакцию, освобождает продукт, а затем начинает все сначала с другой молекулой субстрата. Этот процесс повторяется миллионы раз до тех пор, пока не будет использован весь запас субстрата или пока молекула фермента не разрушится. Продолжительность действия клеточных ферментов от нескольких дней до нескольких лет. В итоге все они разрушаются протеолитическими ферментами, и аминокислоты, входившие в их состав, могут быть, использованы для синтеза других белковых молекул.
Необходимые условия осуще- У
ствления ферментативного катализа:
высокая степень соответствия и • сродства фермента и субстрата,
т. е. образование комплекса фер- ___________________________
мепт — субстрат (эффект сбли- нт Концентрация eijdcmpama,S
Ж е II И я), рис^ ^ Зависимость начальной
строгая взаимная ориентация скорости (и) ферментативной
субстрата, кофакторов и активного реакции от концентрации суб-
центра фермента (эффект ори- страта (S). е н т а ц и и );
активация субстрата, перераспределение электронной плотности под действием электроактивных групп (эффект поляризации).
КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ И ИХ ОСОБЕННОСТИ
Международным биохимическим союзом в 1961 г. принята новая классификация ферментов, согласно которой ферменты подразделяются на шесть классов:
1) оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты;
2) трансферазы, катализирующие перенос различных групп;
3) гидролазы, катализирующие реакции гидролиза с участием воды;
4) лиазы, катализирующие присоединение каких-либо групп по месту двойной связи или, наоборот, отщепление групп с образованием двойной связи;
5) изомеразы;
6) лигазы (синтетазы), катализирующие образование связей С—О, С—N, С—S, С—С с потреблением энергии макроэргиче-ских связей АТФ.
Название ферментам дают по названию реакции, которую они катализируют, или по названиям субстратов, превращения которых катализируют ферменты, с добавлением к этим названиям в большинстве случаев окончания «аза», например амилаза, сахараза, липаза и т. д.
Каждый из перечисленных классов делится на подклассы и подподклассы в соответствии с особенностями субстратов, превращение которых катализируется данной подгруппой ферментов. В основу международной классификации ферментов положен принцип, устанавливающий тип катализируемой реакции, т. е. катализируемая химическая реакция явлйется тем признаком, который отличает один фермент от другого.
Название соответствующего типа катализируемой реакции в сочетании с названием субстрата является основой названия
