Теория биологического поля - Гурвич А.Г.
Скачать (прямая ссылка):
Аналогичные, хотя, быть можеТ, несколько менее отчетливо выраженные явления далеко идущего распада всего клеточного тела наблюдаются и при совершенно иных условиях в специфических клетках рецепторов. Они выступают как при чрезмерно интенсивном или длительном воздействии специфических раздражений так в некоторых случаях и при длительном полном устранений всякого функционального раздражения (например, многомесячного пребывания рыб в полной темноте; Огнев, 35).
Глубина и неудержимость нисходящего колена метаболизма может быть сведена с классической точки зрения лишь на деятельность внутриклеточных протеолитйческих ферментов, ведущих в живой системе как бы самостоятельное существование. Приходится представить себе, что при нормальном притоке пищевых веществ ферменты ограничиваются расщеплением неоформленных белков, но в чрезвычайных условиях, как, например, приведенные нами случаи, они не щадят и основные структуры.
Такое представление, по нашему мнению, не только опровергается приведенными нами фактами, но неудовлетворительно и по своей логической структуре.
Вопрос о возникновении и происхождении ферментов при "этом даже не ставится, точно так же, как и вопрос об их собственном, конечно, неизбежном метаболизме, т. е. о самот^еваривании, на этот раз у же в самом непосредственном, узкой смыдлё слбва I-
Совершенно очевидно, что Представление о' внутриклеточную протеиназах должно быть в корне пересмотрено. - '
Значительны** шагом в эТоМ направлении являЮтсй, повиди-мому, представления Энгельгардта (5), считающего, что белки как такойые уже есть ферменты. Этим, йак нам кажется, устраняется то особенное привилегированное положение ферментов внутри клетки, которое неминуемо приводит к логическим протй-речиям*. Но вместе с тем существенно меняется и самое представление о внутриклеточных ферментах и их сопоставление Или сравнение с их состоянием вне клетки, например, в искусственно приготовленных вытяжках.
Мы должны попытаться сформулировать новые -представления с точки зрения наших основных положений о молекулярных констелляциях и молекулярной упорядоченности вообще.
Будем исходить из высказанной фа н СлейкоМ мысли, что «каждая белковая молекула в живой системе сама живет в том смысле, что она непрерывно изменяет и обновляет свою сТрукту-
* Интересно в этой связи отметить, что уже свыше 40 лет тому назад Фер-ворн (Psychophysiologische Protistenstudien, 1889) представил очень убедительное эмпирическое доказательство этой мысли. Он наблюдал (и иллюстрировал)
акт переваривания инфузории одной из многочисленных, непрерывно варьирующих по длине, нитевидных псевдоподиёй корненожки Liberkuhnia wagneri. Прилипшая к окончанию такой псевдоподии инфузория была Целиком, без остатка переварена тут же на месте, т. е. в совершенно случайном участке клеточного тела. Из этого вытекает, что протеиназа распределена совершенно диффузно.
pp. Это положение мы используем в ограничительном смысле и» формулируем следующим образом.
Все клеточные структуры, за исключением заведомо скелетных' образований, кератина и т. п., условно равновесны, т. е. наряду' с более стойкими, действительно равновесными элементами содержат и неравновесные молекулярные констелляции. Мы могли убедиться в этом уя^е на примере клейдающих фибрилл и вернемся здесь к этому вопросу еще раз.
Сухожильные волокна в мышином хвосте на живом объекте j обнаруживают вторичное излучение лишь в течение очень корот-1 кого времени и очень быстро утомляются. Отрезанная ткань со- ] храняет эту способность также лишь очень ограниченное время ] (приблизительно в течение первого часа). Из этого следует, ! что наряду с несомненно устойчивыми структурами даже такие по 5 существу механические системы, как сухожилия, содержат и крайне лабильные слагаемые. Наличие деградационного излучения показывает, что речь идет не только о лабильных структурах, но и о неравновесных молекулярных констелляциях*.
Спектральный анализ вторичного излучения клейдающих волокон обнаруживает типичный «пептидный» спектр. Но так как из других данных нам известно, что спектр флуоресценции нативных белковых молекул состоит лишь из четырех линий, а полный «пептидный» спектр (из девяти полос) обнаруживается лишь при флуоресценции пептидов, то уже из этого одного обстоятельства можно заключить, что лабильные (неравновесные) констелляции не входят в состав длинных пептидных комплексов, обнаруживаемых рентгеновским анализом.
Эти данные, полученные на устойчивых тканях вроде клейдающих фибрилл, мы, конечно, в праве экстраполировать и на гораздо более нежные и активные внутриклеточные структуры.
Мы склонны поэтому отнести высказанное фан Слейком положение специально к молекулам, входящим в состав неравновесных молекулярных констелляций, значительно расширив при этом их распространение и значение для живых систем.
Однако при этом существенно меняется вопрос о внутриклеточ- i ных протеиназах, в также и о специальных синтезирующих внутри- ’ клеточных ферментах.
