Физическая энциклопедия Том 4 - Порохов А.М.
Скачать (прямая ссылка):
липиды (липопротеиды), HK (иуклеопротеиды) и т. д. По форме различают глобулярные белки, образующие плотные глобулы, и фибриллярные белки, образующие длинные волокна или слои. Белки участвуют в важнейших генетич. и регуляторных процессах. Нек-рые структурные белкн могут образовывать агрегаты в виде волокон, трубочек, оболочек. Иногда один и тот же белок выполняет неск. ф-ций.
Первичная структура. Образование поли-пептидной цепи с заданной последовательностью аминокислотных остатков происходит в клетке внутри клеточного аппарата — рибосомы. Присоединение каждого последующего звена цепи происходит с выделением молекулы воды. Образующаяся цепь имеет следующую структуру:
Nh+-Chr1-Co-Nh-Chr2-
3
—CO—...—NH—CHRn-COO";
поскольку соединение мономеров происходит по принципу «голова к хвосту», цепь определ. образом направлена: слева находится N-конец цепи, справа — С-конец. Аминокислотные остатки цепи в зависимости от вида боковой группы R делятся иа иеск. типов. К неполярным, плохо растворяющимся в воде относятся аланин, валии, лейцин, изолейции, фенилаланин, триптофан, тирозин, метиоиии, глиции и цистепии. Полярные и заряженные аминокислотные остатки обладают хорошей растворимостью в воде. К полярным относятся серии, треонин, аспарагин, пролин и глутамин. Заряжены аспарагиновая и глутаминовая к-ты (отрицательно), лизин и аргинин (положительно). Могут быть заряженными также цистеин и гистидии. В целом молекула белка несёт положит, и отрицат. заряды. В первичной структуре белка заключена вся информация, определяющая его пространств, структуру и ф-ции. Определение первичной структуры полипептидной цепи производят путём частичного расщепления её на короткие перекрывающиеся фрагменты с последующим анализом их аминокислотной последовательности, начиная с N-конца. Это удаётся сделать для не слишком длинных последовательностей, поэтому структуру длинных полипептидов находят, комбинируя данные для фрагментов.
Полипептидная цепь обладает гибкостью за счёт вращения вокруг хим. связей, образуемых атомами С (чёрные шарики на рис. 1, вращение изображено стрел-
ками). Связь между группами CO и NH наз. пептидной. Вращение вокруг пептидной связи затруднено, поэтому атомы H1 N1 С и О лежат в одной плоскости.
Вторичная структура. Благодаря своей гибкости полипептидные цепи способны образовывать упорядоченные структуры со спиральной симметрией. Наиболее распространены а-спирали и p-структуры. а-Спираль представляет собой правую спираль, у к-рой на одни виток приходится 3,6 аминокислотных остатка; шаг спирали 5,4 A1 диаметр ~6 А (беа боковых групп). Спираль стабилизирована водородными связями между группами CO и NH разл. мономервых звеньев, отстоящих друг от друга на расстоянии 4 остатков. Водородные связи (пунктир на рис. 2,а) направлены вдоль оси спирали, в целом а-спираль представляет собой довольно жёсткую структуру. He всем аминокислотным остаткам энергетически выгодно образование
ПОЛИМЕРЫ
ПОЛИМЕРЫ
а-спирали. Знание соответствующих энергетич. параметров позволяет предсказывать вероятность образования а-спирали в том или ином участке белка. Существуют P-слои двух типов: параллельные и аитипарал-лельные. На рис. 2,6 показана структура аитипарал-лельиого p-слоя. Стабилизирующие p-слой водородные
а б
Рис. 2. Вторичная структура белков: а — а-спираль; б — P-структура.
связи между пептидными группами направлены поперёк цепей, а сами цепи вытянуты и образуют складчатую структуру. В белке встречаются также т. и. P-изгибы, обеспечивающие поворот цепи примерно иа 180° при образовании водородной связи. Возможны и др. типы спиралей. Все названные вторичные структуры характерны для глобулярных белков. Фибриллярный белок, из к-рого строятся длинные ориентиров, волокна, образует спирали иного вида. Вторичную (и третичную) структуру белка исследуют с помощью рентгеновского структурного анализа, позволяющего определить положение всех атомов в молекуле. Трудности здесь связаны с тем, что не каждый белок можно получить в виде кристаллов необходимого размера. Обычно структура белка в раслворе мало отличается от структуры в кристалле, это связано с тем, что кристаллы белка содержат миого воды. Однако в целом вопрос о соответствии структуры белка в растворе и в кристалле остаётся открытым. Содержание а- и р-структур сильно различается для разл. белков.
Третичная структура. Большинство глобулярных белков находится в водно-солевой среде. Укладка элементов вторичной структуры при атом такова, что гидрофильные (полярные, заряженные) аминокислотные остатки располагаются в оси. на поверхности глобулы, а неполярные, плохо растворимые в воде (гидрофобные) аминокислотные остатки — во внутр. части глобулы. При этом глобула приобретать*) ет уникальную (идентичную для всех молекул данного' 22 белка) компактную и стабильную форму.
Чаще всего виутр. часть глобулы образована (5-слоя-*-ми, а наружная — а-спиралями. Установлена закономерность в аминокислотной последовательности в этих а-сппралях: каждое 3-є или 4-е положение вдоль цепи занимают неполярные аминокислотные остатки. При этом иа боковой поверхности цилиндра, к-рым можно представить а-спираль, образуется неполярная полоса, параллельная её оси. Именно эта гидрофобная полоса обращена внутрь глобулы и контактирует с её гидрофобной частью.
