Физиология животных. Приспособление и среда - Шмидт-Ниельсен К.
Скачать (прямая ссылка):
ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
Белки — это полимеры, состоящие из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Аминокислота — относительно простая органическая кислота, у которой атом углерода, смежный с кислотной группой (карбоксильной группой —COOH), несет на себе аминогруппу (—NH2). Пептидные связи образуются в результате отщепления воды между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Имеется около 20 «обычных» аминокислот, которые в различных пропорциях содержатся практически во всех живых организмах. Это означает, что аминокислоты, получающиеся при гидролизе белков, служат строительными блоками, пригодными для синтеза почти любого специфического белка.
Ферменты, расщепляющие белки, делятся на две группы в соответствии с тем, на какую часть молекулы белка они действуют. Экзо пептид азы гидролизуют концевые пептидные связи в длинной пептидной цепи; эндопептидазы воздействуют на внутренние участки пептидной цепи. Две наиболее известные пищеварительные эндопептидазы позвоночных — это пепсин и трипсин.
Пепсин секретируется желудком в виде неактивного предшественника — пепсиногена. Желудок выделяет также соляную кис-
200 Глава 5. Пища, топливо и энергия
соон
CH,
hn ¦CH-CO-
hn • CH -со
Пепсин
лоту, которая обеспечивает его содержимому низкое pH. В кислой среде с pH ниже 6 пепсиноген аутокаталитически активируется, превращаясь в активный фермент — пепсин. Пепсин специфически гидролизует пептидные связи между аминокислотой, содержащей фенильную группу (тирозином или фенилаланином), и ка-
какой-нибудь дикарбоно-вой аминокислотой (глута-миновой или аспарагино-вой). Таким образом, пепсин действует только на некоторые из пептидных связей в длинной белковой цепи, а не на все, и в результате получается набор более коротких цепей — фрагментов, которые дальше пепсином не расщепляются.
Трипсин выделяется поджелудочной железой в виде неактивного трипсиногена. Он активируется в кишечнике с помощью фермента энтерокиназы, секретируе-мой железами в стенках кишки. Трипсиноген активируется также активным трипсином (поэтому активация его идет все быстрее по мере того, как образуется все больше трипсина). Это называют аутокаталитиче-ской активацией.
Трипсин лучше всего действует при слабощелочных pH между 7 и 9. Он гидролизует пептидные связи, смежные с основными аминокислотами (т. е. с теми, в которых две аминогруппы, — лизином или аргинином) (рис. 5.2). Белковые фрагменты и пептидные цепочки, образовавшиеся под действием пепсина и трипсина, перевариваются далее с помощью экзопептидаз, которые действуют только на концевые пептидные связи. Карбоксипептидаза, выделяемая поджелудочной железой, гидролизует концевые связи, смежные со свободной -карбоксильной группой, а аминопептидаза, выделяемая_кишечни-
CH.
1
•hn¦CH CO-
Трипсии
Рис. 5.2. Переваривающий белки фермент пепсин разрывает пептидные связи между дикарбоновой и циклической аминокислотами. Трипсин действует иа пептидные связи, смежные с аминокислотами, имеющими две аминогруппы. Подробности см. в тексте.
Пищеварение 201
ком, гидролизует связи, смежные со свободной аминогруппой. И наконец, дипептидаза гидролизует пептидные связи тех фрагментов, которые состоят только из двух аминокислот.
У беспозвоночных переваривание белков, как внеклеточное, так и внутриклеточное, в принципе протекает так же, как у позвоночных, за исключением того, что беспозвоночные обычно не имеют пепсиноподобных ферментов, действующих в кислых растворах. Во всех других отношениях действие ферментов сходно, хотя они и не идентичны по структуре ферментам позвоночных.
Однако нельзя сказать, что пепсиноподобные ферменты свойственны исключительно позвоночным. Личинка обыкновенной комнатной мухи (Musca domestica) выделяет протеазу, активную в диапазоне pH от 1,5 до 3,5 с оптимумом при 2,4. Имеет ли этот фермент значение для пищеварения, зависит от того, может ли для него создаваться подходящая кислая среда, а это пока не выяснено (Greenberg, Paretsky, 1955; Lambremont et al., 1959).
ПЕРЕВАРИВАНИЕ ЖИРОВ
Переваривание жиров сходно у позвоночных и беспозвоночных. Обычные жиры как растительного, так и животного происхождения состоят из эфиров, образованных одной молекулой глицерина (трехатомного спирта) и тремя молекулами жирных кислот с длинной цепью. Они практически нерастворимы в воде и поэтому нелегко гидролизуются ферментами. Поджелудочная железа позвоночных выделяет гидролизующий жиры фермент липазу, но для приведения его в контакт с жирами необходима помощь детергентов. Эту функцию выполняют желчные кислоты, выделяемые печенью. Под действием желчных кислот и механических движений кишечника жиры эмульгируются, а образующиеся при их гидролизе жирные кислоты (тоже относительно нерастворимые) с помощью желчных солей удерживаются в растворе и благодаря этому могут всасываться. Глицерин (это нормальный промежуточный продукт метаболизма практически во всех клетках) растворим в воде и поэтому легко всасывается и включается в обмен веществ. Однако жиры могут частично всасываться кишечным эпителием и без предварительного гидролиза: мелкие капельки-, образующиеся при эмульгировании с помощью желчи, непосредственно захватываются эпителиальными клетками.
