Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Из-за более высокой по сравнению с атомом N электроотрицательности атома О вклад структуры II уменьшился до 15% [40]. В принципе с помощью тех же резонансных структур описывается электронное строение и цианамидов:
Если структурная организация пептидной группы (как сложноэфирной и цианамидной групп) действительно адекватно описывается резонансной моделью Полинга с ее ковалентной и цвиттер-ионной формами (I и II), то происходящие под действием внешних сил изменения внутренних характеристик группы должны являться следствием перераспределения электронной плотности в пределах двух резонансных структур (I <->Н). Также очевидно, что модель Полинга как молекулярная должна прежде всего правильно отражать исходное состояние, т.е. электронное распределение в изолированной молекуле. При справедливости представления о пептидной группе как о суперпозиции с приблизительно одинаковыми весами двух резонансных структур, существенно отличающихся по порядкам связей, Длины N-C и С=0 в молекулах свободных амидов должны иметь значения, промежуточные между длинами ординарной и двойной связей. То же самое должно наблюдаться и в отношении силовых постоянных. Однако, как видно из табл. И.7, если геометрические и механические параметры связи N-C в амидах действительно отвечают промежуточ-НЫМ значениям, то параметры С=0 соответствуют значениям в ацетоне, *-е. чисто двойной связи. Более того, в некоторых случаях связь С=0 В амидах даже короче, а силовая постоянная выше чем в ацетоне. Подобная ситуация имеет место в сложных эфирах и цианамидах (табл. II.7).
В табл. II.9 приведены величины л-порядков пептидной, сложноэфир-*ой и цианамидной групп, полученные на основе данных табл. II.7 и co-
ill
IV
у
R
К® ©
а N—Ce^N
2^n=c=n
R
V
VI
л-Порядки связей в пептидной, сложноэфирной и циан амидной группах
Молекула я-Порядок связей по длинам связи по силовым пос
тоянным
Формамид 0,5 N-CO 0,6 1,1
1.2
Ацетамид 0,6 1,0 0,6 1,0
N-Метил формамид - - 0,6 1,1
N-Мети лацетамид 0,6 1,0 0,6 1,0
N - Диметилформамид - - 0,7 1,0
N-Диметилацетамид - - 0,7 1,0
Метилформиат 0,4 0-00 0,3 U
1,1
Метилацетат - - 0,4 1,0
Цианамид 0,5 N-t>N 0,5 2,0
1,9
N - Димети лцианамид - - 0,6 1,9
отношений длина связи-л-порядок связи (см. рис. II.5 и И.6) и силовая по-стоянная-л-порядок связи (рис. И.7) с учетом вклада о-электронов и гибридизации атомов (табл. II.8). Представленные л-порядки связей в свободном состоянии молекул, полученные двумя независимыми методами, хорошо согласуются между собой. Они свидетельствуют о том, что электронное распределение в неассоциированных молекулах амидов, сложных эфиров и цианамидов не отвечает резонансной модели Полинга: увеличение л-порядков связей N-C и О-С происходит не за счет уменьшения л-порядков связей С=0 и C=N; последние не только не меньше, но в ряде случаев больше л-порядков связей у соответствующих модельных соединений.
Естественен вопрос, чем обусловлено такое распределение электронной плотности? Прямо ответить на него с помощью наблюдаемых геометрических параметров молекул и результатов расчета частот и интенсивностей колебательных спектров нельзя, поскольку теория последних базируется на механической модели гармонического осциллятора, а соотношения между длинами, силовыми постоянными и порядками связей являются эмпирическими. Значение полученных данных заключается в постановке самого вопроса, а ответ следует искать с помощью методов квантовой химии. Молекула формамида была объектом многочисленных исследований, использовавших полуэмпирические и неэмпирические квантовохимические методы [1, 22,23, 43—46]. Однако все расчеты выполнялись с учетом л-электронов связи С=0 и /г-электронов атома N. Такое приближение по существу уже исходит из признания резонансной модели Полинга и, следовательно, исключает объективную интерпретацию опыт-
дых данных, так как заведомо предопределяет результат- увеличение ц-порядка N-C и уменьшение я-порядка С=О связей.
Выскажу соображение о структурной организации пептидной группы, обусловливающей ее свойства, в частности объясняющей данные, приведенные в табл. II.9. Особенность электронного строения пептидной группы, безусловно, в большой мере определяется большой подвижностью яеподеленной пары электронов атома N и высокой акцепторной способностью группы С=0. Прямое взаимодействие аминогруппы и карбонила приводит к смещению /г-электронов азота в направлении связи N-C и увеличению ее порядка. В результате изменяется гибридизация атома N, пептидная группа приобретает плоскую или близкую к ней структуру, уменьшается отрицательный заряд на азоте и снижается дипольный момент связи N-H. В этом отношении рассматриваемая ниже модель пептидной связи согласуется с моделью Полинга Если донорная способность одной части молекулы меньше, чем у аминогруппы, то при той же электроноакцепторной способности другой части можно ожидать не столь значительное смещение электронной плотности на промежуточную связь. Это действительно наблюдается в молекулах акролеина (Н2С=СНСНО) и пропиналя (НСнС-СНО) [47], где л-электроны С=С и С=С связей менее подвижны, чем /г-электроны аминогруппы [48, 49]. Акцепторной способности группы С=О здесь оказывается недостаточно для значительной делокализации 71-электронов, о чем свидетельствуют геометрические данные и результаты теоретического анализа колебательных спектров [47, 50]. Смещение в пептидной группе я-электронов азота в сторону должно привести к их взаимодействию с я-электронами, что, казалось бы, неизбежно увеличит я-порядок N-C и уменьшит я-порядок С=0 связей. Однако, как отмечалось, такое предположение не согласуется с наблюдаемой длиной карбонильной связи и ее силовой постоянной (табл. II.7). Очевидно, ^ля объяснения данного факта недостаточно учитывать только взаимодействие между /г-электронами азота и я-электронами карбонила, как это |Юлается в резонансной модели Полинга и квантовохимических расчетах. Необходимо принимать во внимание также неподеленные пары электро-ров атома кислорода.
