Биохимическое предопределение - Кеньон Д.
Скачать (прямая ссылка):
в аспарагиновую кислоту — аминокислоту с реакционноспособной боковой
цепью [75]1. Таким образом, сначала, по-видимому, образуется полипептид,
состоящий из остатков аланина, которые в результате взаимодействия с
водой и двуокисью углерода превращаются затем в остатки с карбоксильными
группами в боковых цепях:
1 Такое превращение вполне вероятно; при облучении рентгеновскими лучами
или электронами с энергией 2 МэВ образуется алаиии (NH2CH(СН,)СООН) из
С02 и этиламина (NH2CH2CH3) [113]. При синтезе как аланина, так и
аспарагиновой кислоты происходит карбоксилирование с использованием в
качестве реагента газообразной С02. По существу это реакция, обратная
реакции декарбоксилироваиия, изображенной иа стр. z37.
-н20
nNH3—-СН—СООН ------»
сна
—NH—СН—СО-
п
СН2—СООН-
I
-NH-CH—СО-—
П
242
ГЛАВА V
(Предложены также соответствующие методы для получения боковых цепей,
содержащих аминогруппы и сульфгидрильные группы [75].) Так как
реакциониоспособные группы в боковых цепях появляются уже после
образования пептидных связей, они не мешают процессу полимеризации.
Простота таких систем наводит на мысль, что подобного рода реакции могли
сыграть определенную роль в процессах добиологической химической
эволюции.
Упорядоченность в образовании связей
Как мы уже говорили, появление биологически важных пептидов было бы
крайне маловероятным событием и происходило бы в очень ограниченной
степени, если бы объединение аминокислот было полностью неупорядоченным
процессом. Однако общеизвестно, что в природе существуют лишь весьма
немногие комбинации из 20 с лишним различных аминокислот, хотя таких
комбинаций в принципе возможно очень много. Поэтому мы вправе задать
вопрос, могут ли такие специфические последовательности возникать
небиологическим путем и если могут, то каким образом. (Предполагается,
что в добиологический период аминокислотные последовательности возникали
без всякого контроля со стороны нуклеиновых кислот в отличие от того, что
имеет место в настоящее время. Если бы такой контроль существовал, то
пришлось бы говорить о способах упорядочивания нуклеотидов. Так или
иначе, регулирующий механизм, то ли присущий самим объединяющимся
мономерам, то ли внешний по отношению к ним, должен был играть
ограничивающую роль. Поскольку большинство исследований проводилось с
полимеризацией аминокислот, мы будем обсуждать именно этот процесс. К
вопросу о полимеризации аминокислот, контролируемой нуклеиновыми
кислотами, мы вернемся позже.)
Если допустить, что соединение аминокислот происходило совершенно
беспорядочно, то легко убедиться в том, что на построение всех возможных
вариантов (хотя бы в одном экземпляре) низкомолекулярных белков,
содержащих все возможные последовательности всего-навсего из нескольких
аминокислот, не хватила бы всей массы Земли, даже если бы она целиком
состояла из аминокислот [78]. Однако точно так же, как различия в
реакционной способности элементов при росте неорганических кристаллов,
определяют конечную трехмерную структуру последних, различия в
реакционной способности аминокислот (одной по отношению к другой) могли,
по-видимому, способствовать упорядочению аминокислотной
последовательности растущей пептидной цепи [791. Иными словами,
уникальность каждой аминокислоты, определяемая ее боковой цепью,
накладывает ограничения на процесс последовательной сборки аминокислот.
Поэтому важно было бы
Реакции конденсации с отщеплением воды и полимеризации 243
исследовать вероятность связывания любой данной аминокислоты с любой
другой.
Вы помните, что полимеризацию аминокислот с образованием Полипептидов
осуществляли путем нагревания их безводных смесей 19]. При помощи
ионообменной хроматографии был определен аминокислотный состав
гидролизата полимерного продукта (протеиноида), полученного из смеси двух
частей (по весу) аспарагиновой кислоты, двух частей глутаминовой кислоты
и одной части эквимолярной смеси 16 других аминокислот (смесь 2:2:1).
Судя по результатам, представленным в табл. 26, основным компонентом
протеиноида служит аспарагиновая кислота, за ней следует глутаминовая
кислота. В табл. 26 представлен также аминокислотный состав протеиноида,
полученного в реакционной смеси, содержащей 2 части глутаминовой кислоты,
2 части аспарагиновой кислоты и 3 части эквимолярной смеси других
аминокислот (смесь 2:2:3). Ясно, что состав протеиноидов не является
прямым отражением состава исходной реакционной смеси. Относительное
содержание аминокислот в продуктах сильно отличается от их соотношения в
первоначальной смеси. Эти результаты наводят на мысль, что включение
составных элементов в полипептиды в отсутствие нуклеиновых кислот не есть
полностью неупорядоченный процесс [9].
Анализ N-концевых остатков протеиноидов также свидетельствует о
небеспорядочном характере связывания субъединиц [9]. Например, в смеси
2:2:1 при 160°С глутаминовая кислота обнаруживалась в качестве N-
концевого остатка в протеиноидах в 8 раз чаще, чем аспарагиновая кислота.
