Биохимическое предопределение - Кеньон Д.
Скачать (прямая ссылка):
определенное влияние на относительную реакционную способность [781.
Поэтому в определенных условиях при данном наборе аминокислот некоторые
последовательности в продуктах будут преобладать над другими. Вероятность
взаимодействия между любыми
•246
ГЛАВА V
.двумя аминокислотами будет зависеть от относительного количества каждой
аминокислоты в реакционной смеси и от значений рК этих аминокислот [781.
При прочих равных условиях возможность объединения определяется размерами
боковых цепей реагирующих остатков, по крайней мере для аминокислот с
неполярными группами. ,
Зная вероятность связывания любых двух мономерных единиц между собой,
можно представить себе вероятность появления некоторых
последовательностей этих единиц в полимерах. Следует оговориться, однако,
что в описанных экспериментах с дицианамидом исследовались ди-и
трипептиды. При возрастании длины полимера на присоединение к цепи
последующих элементов, несомненно, будут накладываться дополнительные
ограничения. Предполагается, например, что при образовании вторичной и
третичной структур некоторые внутренние остатки полипептида начинают
взаимодействовать с группой, по которой происходит присоединение
аминокислот, что непосредственно влияет на состав растущей цепи полимера
[921.
Очевидно, что в любом случае при данных условиях будет возникать
популяция сходных полимеров со специфической первичной структурой, а не
набор всех возможных последовательностей. Впрочем, значение этих данных
для выяснения явлений, протекавших в добиологический период эволюции, еще
надлежит доказать. Тот факт, что при небиологическом пептидном синтезе
образование связей происходит небеспорядочным образом, может быть всего
лишь интересным наблюдением, не имеющим непосредственного отношения к
появлению биодинамических систем. Для выяснения этого вопроса было
проведено сравнение относительной частоты появления дипептидов в синтезах
с участием дицианамида (табл. 27, столбец 1) с частотой этих дипептидов в
современных белках с известной аминокислотной последовательностью (табл.
27, столбец 2) [781. (При этих расчетах [781 были сделаны некоторые
допущения, которые здесь не рассматриваются.) Иначе говоря, для выяснения
вопроса о том, могли ли образуемые в модельных экспериментах
последовательности иметь биологическое значение, сравнивали частоту
определенных пептидов в современных белках и наблюдаемую в эксперименте
реакционную способность составляющих их элементов. Параллельное
уменьшение величины соответствующего параметра в столбцах 1 и 2 по мере
увеличения размеров боковых цепей аминокислот наводит на мысль, что
наблюдаемая вероятность образования связей между свободными
аминокислотами и в самом деле может отражать явления, способствовавшие
добиологической эволюции последовательностей аминокислот в пептидах. При
изучении проте-иноидов, полученных термическим путем, такого хорошего
соответствия не наблюдалось (табл. 26).
РЕАКЦИИ КОНДЕНСАЦИИ С ОТЩЕПЛЕНИЕМ ВОДЫ И ПОЛИМЕРИЗАЦИИ 247
Относительная скорость гидролиза соответствующих дипептидов также
представляет собой параметр, специфичный в отношении аминокислотных
остатков. Например, скорость гидролиза дипептидов при 37 °С в смеси 10 н.
НС1 и ледяной уксусной кислоты (50 : 50) уменьшается в следующем порядке:
глицилгли-цин > глицилаланин > глициллейцин > глицилвалин [93]. Такг
отношение скоростей гидролиза глициллейцина и глицилглицина в этих
условиях составляет 0,62 : 1. Как мы уже говорили, пептидная связь
термодинамически неустойчива. В кислой и основной средах скорость
гидролиза пептидов значительно возрастает по сравнению со скоростью их
гидролиза в нейтральных растворах. Таким образом, если бы даже синтез
пептидной связи представлял собой вероятностный процесс, то при
последующем гидролизе могли бы селективно сохраняться некоторые пептиды.
Однако по скорости гидролиза дипептиды располагаются в обратном порядке
по сравнению с частотой их появления в современных белках (табл. 27).
Далее, на основании того, что нам известно об условиях на первобытной
Земле (гл. III) и о кинетике гидролиза пептидных связей в этих условиях,
мы должны прийти к выводу, что этот процесс вряд ли имел большое значение
в химической эволюции.
Итак, все результаты, вместе взятые, позволяют сделать предположение,
согласно которому уникальные пептидные последовательности, имеющие
биологическое значение, могли возникнуть в добиологический период без
участия нуклеиновых кислот или конденсирующих агентов, специфичных для
каждого из аминокислотных остатков. Дело здесь отчасти в том, что
взаимодействие аминокислот зависит от размеров их боковых цепей. Таким
образом, вполне возможно, что пептиды с определенной последовательностью,
возникшие в добиологический период, могли служить той матрицей, с которой
информация передавалась далее на полинуклеотиды, т. е. направление
передачи информации было обратным современному. Однако данных, которые
