Биохимическое предопределение - Кеньон Д.
Скачать (прямая ссылка):
Далее, относительные количества включаемой в полимер аспарагиновой
кислоты изменяются при увеличении времени нагревания; это еще раз
свидетельствует о том, что при полимеризации аминокислот имеет место
некоторая упорядоченность, которая зависит от условий реакции. Если бы
процесс был неупорядоченным, то относительное количество аспарагиновой
кислоты, включенной в продукт, на любой стадии синтеза было бы одним и
тем же. В то же время наблюдаемые колебания в составе полимера наводят на
мысль, что включение этой аминокислоты зависит от типа уже включенных
мономеров и от уникальных физических характеристик (например, структуры)
предобразованного полимера. Все эти результаты свидетельствуют о том, что
при пироконденсации аминокислот образование связей происходит не совсем
беспорядочным образом и что характер упорядоченности зависит от условий
реакции и типа связываемых аминокислот.
Синтез пептидов при помощи дицианамида также был исследован на наличие
упорядоченных сочетаний. Было изучено несколько комбинаций дипептидов,
синтезированных с помощью дицианамида [78]. Результаты этих экспериментов
свидетельст-
244
ГЛАВА V
Таблица 26
Сравнительный состав некоторых прогеииоидов [9а] и типичного природного
белка [80]
Аминокислота Содержание в протеиноиде, вес. % Содержание в
карбошгид-разе, вес. %
2:2:11) 2:2:3
Лизии I ,64 5,59 9,12
Гистидии 0,95 1,97 5,75
Аммиак 3,60 6,53 1,70
Аргинин 0,94 1,87 7,35
Аспарагиновая кислота 66,0 50,4 14,71
Глутаминовая кислота 15,8 11,5 11,60
Пролии 0,28 6,40
Глицин 1,32 2,99 5,40
Аланин 2,30 4,31 4,06
Полунистин 1,32 2,33 0,34
Валин 0,85 1.81 6,12
Метионин 0,94 2,30 1,60
Изолейнин 0,86 1,77 2,16
Лей 1ин 0,88 1,64 12,40
Тирозин 0,94 1,99 4,28
Фенилаланин 1,84 3,38 6,95
Общее количество продукта 103 67 100
Протгиюид 2:2:1—это пэлнм'р. обрповшный посредством нпр'вэнич при
темпертту-ре 70 X в течение 6 ч белюдной сме^и, содержицей 2 шстл (по вэ
су) i-п ip гиновэ’1 кислоты, 2 части гл т мнновой ки.логы и 1 част»
эквимолтрной сме й 16 других пр родных ами-иоки'лот. Но ле hi ревшия смхь
дголпов'ли, i э'тем подвергал. \ кислотном/ гидролизу; сост'В проД'-KTi
определили при помочш ионообменной *ром ito: рафии. Цн}тры в последней
строке т'блицы—выход продукта в процентах от исходною количества
аминокислот в peiK-циоиной смеси. ___ _____ _________
___________________________________
вуют о том, что соединение аминокислот в водном растворе яв-ляется,
несомненно, упорядоченным процессом (первый столбец табл. 27), как и в
случае только что обсуждавшегося синтеза в твердой фазе. Например, аланин
почти в два раза чаще, чем ва-лнн, соединяется с глицином (табл. 27).
Поскольку главное различие между этими двумя аминокислотами [общая
формула NH2—CH(R)—СООН] заключается в размерах их неполярных боковых
цепей [для аланина R — СН3, а для валина R СН(СН3)2], ясно, что
реакционная способность этих амино-
РЕАКЦИИ КОНДЕНСАЦИИ С ОТЩЕПЛЕНИЕМ ВОДЫ И ПОЛИМЕРИЗАЦИИ 24S
Таблица 27
Сравнение выходов синтетических дипептидов (столбец 1) и частот
дипептидов, вычисленных для белков с известными аминокислотными
последовательностями (столбец 2) [59, 78]1)
Дипептид I2) 23) 34)
Гли-Гли 1,0 1,0 1,0
Гли-Ала 0,8 0,8 0,7
Ала-Гли 0,8 0,7 0,7
Ала-Ала 0,7 0,7 0,5
Гли-Вал 0,5 0,2 0,5
Вал-Гли 0,5 0,3 0,5
Гли-Лей 0,5 0,3 0,5
Лей-Гли 0,5 0,2 0,5
Гли-Илей 0,3 0,2 0,3
Илей-Гли 0,3 0,1 0,3
Гли-Фен 0,1 0,1 0,3
Фен-Глн 0,1 0,1 0,3
1) Приведены относительные частоты (выход Гли-Гли принят за I). Дипеп-
тиды перечислены в порядке возрастания объем t боковых цепей составляящих
остатков. Гли—глицни, Ала—алзиин, В гл—валин, Лей—лейцин, Илей—и ю-
лейцин, Феи—ф? иил 1ланин (напрям'р. Гли-Ала—глнцилал шин).
2) Эк-периментальмые зшчеиия приведены для синтетических дипептидов,
полученных в водных раствор эх, содержащих 0,01 мо-аь/л каждой
аминокислоты, 0.1.5 н. HCI н 0,1 моль/л дици ичмид.1 натрия.
3) Вычисленные значения частоты дипептидов в современных белках с
известной аминокис лотной последовательностью — в лизоциме яйц i (8j j,
рнбо-н>клеазе [82|, нигулине овцы (8)], многлобине кит» (84J, цмтохроме с
дрожжей [85], BHpvce т,<б 1ЧН0Й мозаики [86|. 0 кортикотропине
[87], глюк гоне
[88], меланоцитстимулпрующем гормоне [89J, химогрип.иио.еие [90] ч ферре-
Доксиие Clostridium [91].
4) Вероятности частоты дипептиДов, вычисленные как произведение
относительных частот для мономеров нззвшных белков Расчет сделан исходя
из предположения о случайном характере связывания мономеров. Роличия в
значениях, приведенных в сюлби:х 2 И 3, отражают тог факт, что в по
ледова-
______тельностнх современных белков имеет место определенная
избирател- но т »_
кислот в отношении глицина уменьшается по мере увеличения размера их
боковых цепей.
Исследование взаимодействия аминокислот с дипептидами также
свидетельствует о том, что компонент димера, прилежащий к остатку,
образующему пептидную связь, также оказывает хотя и небольшое, но
