Фотосинтез С3 и С4 растений механизмы и регуляция - Эдвардс Дж.
Скачать (прямая ссылка):
Данный фермент катализирует реакцию, которая, как и пре
дыдущая [уравнение (6.25)], является изомеризацией, но ее суб
страт и продукт представляют собой эпимеры, отличающиеся
друг от друга лишь ориентацией водородного атома и гидр
оксильной группы при третьем углеродном атоме. Субстратом
служит ксилулозо-5-фосфат (Ку5Ф), который образуется в ре
зультате двух реакций, катализируемых трапскетолазой [урав
нения (6.21) и (6.24)], а продуктом --- тоже рибулозо-5-фосфат.
СИ,он СН2ОН
1 1 I
1 1
с=о С^О
1
@>С0
1 НСОН . (6,26)
неон |
CHjOPO(OH) J CHjOPO(OHJ2
Койл улозо-5-фосфат Рибулазо • 5 • фосфат
(КуВФ) {Ру5Ф}
к. ф. 5.1.3.1
/<м (Ку5Ф) =0,5 мМ
AF'=---0,13 ккал
Мол. масса=46 000
Реакция полностью обратима, о чем говорит низкая величина AF', и в состоянии равновесия отношение Ку5Ф/Ру5Ф варьирует от 1 до 3.
13. Фосфорибулокиназа
Этот фермент катализирует последнюю реакцию ВПФ-цикла— превращение Ру5Ф, который образуется в реакциях
(6.25) и (6.26), в рибулозо-1,5-бисфосфат (РуБФ) за счет АТР.
сн;о
СН7ОРО(ОН)г
с -=о
С -О
ИСОН
неон
+ ADP
(6.27)
неон
неон
Рибулодо • 5 - фосфат (РуБФ)
сн,оро(Он)г
СН,ОРО(ОН)2 Рмбупозо-1.5 бисфокфа? (РуБФ)
К. Ф. 2.7.1.19
Км (РуБФ) =0,2 мМ. Суммарная концентрация пентозомонофосфатов в хлоропластах ОД мМ
Ям (АТР) =0,1 мМ. Концентрация AMP+ADP+ATP в хлоропластах 1—3 мМ ДF'——5,2 ккал Мол. масса—240 ООО
В этой реакции используется одна треть всего количества АТР, которое требуется для фиксации СОэ- Как показывает величина AF', равновесие реакции сильно сдвинуто в сторону образования РуБФ. Получены убедительные доказательства в пользу того, что in vivo фермент активируется под действием света. Активация фермента дитиотрейтолом in vitro свидетельствует о том, что возрастание активности фермента in vivo при освещении, по-видимому, вызывается восстанавливающим агентом, который образуется в результате фотосинтеза. Фосфорибу-локиназа регулируется также энергетическим зарядом аденилат-ной системы, т. е. концентрациями АТР, ADP и АМР.
6.12. Свободные энергии
Обычные в биохимических реакциях изменения свободной энергии AF' рассчитывают с учетом особенностей биологических систем, и потому они отличаются от изменений свободной энергии, которыми пользуются в физической химии (ДF0). Например, ДF' рассматривают для pH 7,0, а ДF° — для pH 0. Опубликованные в литературе значения нередко сильно различаются между собой. Эти различия вызваны трудностями, которые встречаются при измерениях, неравнозначными допущениями, а подчас и ошибками в расчетах. Еще большие расхождения порождаются тем, как используются величины ДF' и какие выводы делаются при этом. Не следует забывать, что любое изменение свободной энергии (которое само по себе есть не что иное, как слегка завуалированная константа равновесия) говорит лишь о возможности протекания реакции, но не о ее скоро-
сти. Как мы уже отмечали в разд. 2.9, окисление Нг молекулярным О2 идет с уменьшением энергии примерно на 56 ккал. В определенных условиях эти газы бурно реагируют друг с другом, но обычно их смесь может стоять бесконечно долго, и никакой реакции при этом не происходит. Хотя сама по себе величина AF ничего не говорит о скорости реакции, тем не менее она несет определенную информацию, и в этом можно убедиться на следующем примере. Малатдегидрогеназа является активным и широко распространенным ферментом, но ее AF' имеет очень большое положительное значение в направлении малат—кжса-лоацетат. Поэтому нельзя представить себе данную реакцию протекающей в клетке именно в этом направлении, разве лишь как звено в цепи реакций, например в цикле трикарбоновых кислот, где это неблагоприятное равновесие сдвинуто за счет непрерывного синтеза субстратов и удаления конечных продуктов реакции. Вместе с тем, если можно так сместить столь неблагоприятное равновесие, возникает вопрос: дают ли нам хоть что-то значения AF, а если дают, то что именно? Ответ на этот вопрос заключается в том, что они позволяют сформулировать проблемы, связанные с изучением метаболизма, даже если такой подход будет несколько субъективным. Одно время предполагали, что такие ферменты, как фермент Очоа, катализирующий восстановительное карбоксилировапие пирувата с образованием малата [уравнение (6.3)], могут участвовать в фотосинтетической фиксации углерода. Однако относительно неблагоприятные значения AF реакций, катализируемых этими ферментами, послужили отправной точкой в поисках иных механизмов и помогли, например, установить роль фосфоеиолпируват-карбоксилазы [уравнение (6.8)] в метаболизме кислот по типу растений из семейства толстянковых (гл. 15).
