Основы физической химии - Еремин В.В.
Скачать (прямая ссылка):
23-25. Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингиби-рования в координатах Лайнуивера-Берка. Представьте эти уравнения в графическом виде для трех разных начальных концентраций ингибитора (включая [i]0 = 0). Объясните, как можно определить константу ин-гибирования.
23-26. Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингиби-рования в координатах r0 - r0/[S]0. Представьте эти уравнения в графическом виде для трех разных начальных концентраций ингибитора (включая [I]0 = 0). Объясните, как можно определить константу ингиби-рования.
23-27. Рассмотрите схему неконкурентного ингибирования с разными константами диссоциации комплексов:
E + S =f== ES —^ E + P ,
E + I EI , K1 = [E][I] / [EI] ,
ES + I ESI , K2 = [ES][I] / [ESI] .
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для EI и ESI, найдите начальную скорость реакции. Как связаны максимальная скорость реакции и константа Миха-элиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции?
23-28. Рассмотрите схему субстратного ингибирования:
E + S ES E + P ,
к_і
ES + S =^ SES , KS = [ES][S] / [SES] .
348
Глава 5. Химическая кинетика
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для SES, найдите скорость реакции и изобразите график зависимости скорости от концентрации субстрата.
23-29. Антибиотик пенициллин инактивируется ферментом пеницилли-назой, выделяемым некоторыми бактериями. Пусть добавление 3 мкмоль антибиотика вызывает выделение 2.0-10-6 мкмоль фермента в 1.00 мл бактериальной суспензии. Считая, что данная реакция описывается схемой Михаэлиса-Ментен
k 1 k2
E + S =^= ES —- E + P
с константами KM = 5.0-10-5 М и k2 = 2.0-103 с-1, рассчитайте время, необходимое для инактивации 50% антибиотика.
23-30. Простейшая схема бесконкурентного ингибирования описывается уравнениями:
k 1 k 2
E + S =^== ES —^ E + P
ES + I =^= ESI K = [ES][I] / ([ESI])
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для ESI, найдите начальную скорость реакции г0. Как связаны максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции? На одном графике изобразите в двойных обратных координатах зависимость скорости от концентрации субстрата для ингибируемой и неингибируе-мой реакции.
23-31. При добавлении конкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса-Ментен (KM = 2.5-10-3 моль-л1), скорость реакции уменьшилась на 60%. Концентрация субстрата равна 3.0-10-3 моль-л-1, концентрация ингибитора 3.0-10-4 моль-л-1. При какой концентрации субстрата скорость реакции составит 30% от исходной при той же концентрации ингибитора?
23-32. При добавлении неконкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса-Ментен (KM = = 3.0-10-3 моль-л-1), скорость реакции уменьшилась на 70%. Концентрация субстрата равна 2.5 10-3 моль л-1, концентрация ингибитора 5.0-10-4 моль-л-1. При какой концентрации ингибитора скорость реакции составит 35% от исходной?
23-33. а-Кетоглутарат - конкурентный ингибитор реакции окисления N-метил-Ь-глутамата, катализируемой N-метилглутамат-дегидрогена-
Глава 5. Химическая кинетика
349
зой. Определите константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор. Экспериментальные данные о влиянии а-кетоглутарата на кинетику окисления ]Ч-метил-Ь-глутамата:
[а-кетоглутарат] ¦ 104, М [Э]о-104, М г0-106, М-мин 1
1.00 1.67
0.625 1.43
0 0.500 1.33
0.417 1.25
0.264 1.00
1.67 1.67
1.00 1.43
0.6 0.625 1.18
0.500 1.04
0.330 0.83
5.00 1.56
1.67 1.00
3.0 1.00 0.77
0.667 0.57
0.500 0.45
23-34. Бензоат 1,2,5-триметилпиперидола-4 (р-изомер) ингибирует гидролиз бутирилхолина, катализируемый холинэстеразой. Определите тип ингибирования и рассчитайте константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор. Экспериментальные данные:
[1]-105, М [8]0-104, М г, усл. ед.
10.00 5.55
2.50 4.45
0 0.91 2.94
0.50 2.09
10.00 4.77
2.50 3.78
0.5 0.91 2.56
0.50 1.79
10.00 4.00
2.50 3.18
1.0 0.91 2.16
0.50 1.49
10.00 2.86
2.50 2.28
2.0 0.91 1.52
0.50 1.06
10.00 2.38
2.50 1.85
3.0 0.91 1.24
0.50 0.87
350
Глава 5. Химическая кинетика
23-35. Известны два простых механизма ферментативного катализа, включающие образование фермент-субстратного комплекса:
1) схема Михаэлиса (реакционноспособный комплекс):
Е + Б <-± -» Е + Р;
2) схема Анри (инертный комплекс):
Е + Б ^ ЕБ; Е + Б -» Р.
Обе схемы приводят к одной и той же зависимости начальной скорости от начальной концентрации субстрата. Различить эти схемы можно только по кинетическим кривым. Определите зависимости концентрации продукта от времени для механизмов Михаэлиса и Анри. Изобразите качественно эти зависимости на одном графике.
23-36. Основываясь на уравнении (23.25), рассмотрите кинетику гетерогенной реакции изомеризации в случае слабой адсорбции субстрата и сильной адсорбции продукта. Какой порядок имеет реакция в этом случае? Найдите выражение для экспериментально наблюдаемой энергии активации.
