Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка):
На полпути между MQ и местом связывания CoQ находится атом негемового железа. Он связан с белком иначе, чем в FeS-протеидах. Четыре лиганда железа были идентифицированы как имидазольные группы гистидиновых остатков колонн dM> ем г dL и eL. Железо прямо не контактирует с хинонами, но один из гистидинов, упомянутых выше, располагается рядом с местом для CoQ. Наименьшее расстояние между хиноном и железом равно 0,7 нм [453, 454].
Связки между колоннами ам и Ьм, см и dM, aL и Ьь, cl и dj^, а также четыре из пяти первых (от N-конца) аминокислотных остатков в субъединице Н участвуют в образовании контакта с цитохромом с. Туг L162 располагается между (БХл)2 и ближайшим к нему гемом. Предполагается, что он может участвовать в переносе электронов с этого гема на окисленный (БХл)2 [455]. Б транспорте протонов из цитоплазмы к СоО~ может участвовать Glu Н177, который имеет доступ в полость, где предположительно находится CoQ [454]. Удаление Н-субъединицы, несущей этот остаток, резко нарушает функцию CoQ в реакционном центре [452].
Согласно данным, полученным оптическими методами, ( БХл)2 закреплен перпендикулярно к плоскости цитоплазматической мембраны Rps. viridb [1136, 1159]. Вот почему представляется весьма вероятным, что длинная ось комплекса реакционного центра расположена поперек мембраны. Расстояние между ато-
?62
3. Первичные AjxH-генераторы
Рис. 26. Структура белковых субъединиц реакционного центра Rps. viridis
а, б, в иг — цитохром е, L-, М- и Н-субъединицы по данным рентгеноструктурного анализа (стереопары), пять трансмембранных а-спиральных колонн субъединиц М и L обозначены буквами А — Е; д — общий вид комплекса реакционного центра. Cyt — цитохром е, L, М и Н — соответствующие субъединицы; е — схема, иллюстрирующая расположение а-спиральных колонн (вид сверху). Заштрихована область, где расположены хромофоры
3.1. Циклическая светозависимая редокс-цепь
63
Колонны не совсем перпендикулярны по отношению к плоскости мембраны. Для колонны D отклонение 38°, для других колонн — <25°. При этом колонны сближаются у цито" плазматической стороны мембраны и расходятся вблизи периплазматической ее стороны. Дан срез, прошедший предположительно через середину гидрофобного слоя мембраны (по: Дайзенхофер и соавт. [454]. Схема е взята из обзора Хендерсона [707])J
64
3. Первичные Ар-Н-генераторы
мами Mg в (БХл)2 и MQ равно приблизительно 3,0 нм, так что электрон, перенесенный от (БХл)2 к MQ, должен пересечь большую часть гидрофобного барьера мембраны.
В целом система, составленная из бактериохлорофиллов, бактериофеофитинов и хинонов, выглядит как два параллельных пути переноса электронов. Можно было бы предположить, что один электрон, восстанавливающий CoQ до CoQ~, транспортируется правой ветвью, т. е. через MQ, а другой электрон, необходимый для восстановления CoQ”, поставляется левой ветвью, т. е. без участия MQ. Однако опыты показали, что один из путей (предположительно левый) не участвует в переносе электронов на CoQ [517, 991, 1169, 1258].
3.1. Циклическая светозависимая редокс-цепь
65
Перенос электронов в фотосинтетической редокс-
Этот очевидный парадокс можно, по нашему мнению, объяснить следующим образом. г
Рис. 26 (окончание)
н
О
цепи современных бактерий и
должен быть организован так, чтобы при постоянном
освещении один из двух электронов, восстанавливающих свободный Q, поставлялся реакционным центром, а другой электрон — цитохромом bh (ем. рис. 23). Если это условие выполняется, то один фотон оказывается способным вызвать перенос двух ионов Н+. Быть может, дисфункция левой ветви переноса электронов повысила шансы цитохрома bh в конкуренции с реакционным центром эа окисленный CoQ. Впоследствии, по-видимому, появился какой-то механизм, позволяющий обойтись без стадии диффузии нестабильного CoQ” между реакционным центром и цитохромом bh. Однако к этому времени левая ветвь была уже необратимо повреждена. В рамках такого предположения левые БХл и БФео на рис. 27 выглядят как рудименты, оставшиеся от тех времен, когда цитохром b не участвовал в фотосинтетической редокс-цепи и эффективность этой примитивной цепи была вдвое ниже, чем теперь (Н+: hv = 1 вместо 2). Исключение двух бездействующих пигментов из комплекса реакционных центров могло оказаться невозможным без неблагоприятных изменений в структуре комплекса. Такого рода эффекты представляются вполне вероятными, если учесть, что комплекс осуществляет самый быстрый из процессов, известных в биологии, и любое изменение его структуры могло бы повлечь за собой нежелательные последствия. Судя по данным рентгеноструктурного анализа, хромофорные группы должны стабилизировать пространственную организацию комплекса.
Заканчивая этот раздел, мы хотели бы отметить, что данные рентгеноструктурного анализа фактически подтвердили схему расположения хромофоров, постулированную В. А. Шуваловым и А. А. Асадовым в 1979 г. на основании измерений линейного и кругового дихроизма реакционных центров Rps. viridis и некоторых других оптических наблюдений [1376]. Они также согласуются с многими более поздними результатами, полученными посредством ряда косвенных методов (см.: [304, 453] и следующий раздел).
