Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 27

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 21 22 23 24 25 26 < 27 > 28 29 30 31 32 33 .. 253 >> Следующая

76
3. Первичные Afx II-генераторы
3.1.3. CoQ-цитохром с-редуктаза
CoQ-цитохром с-редуктаза (комплекс Ъсх) была открыта и детально изучена при исследовании дыхательной цепи митохондрий (см. ниже раздел 3.4.4). Информация относительно молекулярных свойств компонентов этого комплекса у пурпурных фотосинтезирующих бактерий более ограничена, однако все, что известно, сильно напоминает митохондриальную систему. Поэтому в данном разделе мы лишь вкратце рассмотрим структуру бактериального комплекса Ьсх, имея в виду, что более подробно речь об этом AjIH-генераторе пойдет ниже.
Комплекс Ьс± включает один цитохром Ъ, содержащий два тема (низкопотенциальный bh другое название Ъ5Ь9 — по «-максимуму спектра поглощения, и высокопотенциальный bh, или А6в0), один негемовый железосерный центр (FeS), один цитохром сх и несколько бесцветных белковых субъединиц разной молекулярной массы, не содержащих простетических групп. GoQH2 и цитохром Со служат соответственно восстановителем и окислителем комплекса Ьс±. Цитохром с2 водорастворим и подобен цитохрому с митохондрий. В реконструированных системах митохондриальный цитохром с успешно заменяет цитохром с2. Редокс-потенциалы компонентов комплекса можно найти на рис. 24.
CoQ-цитохром с-редуктаза представляет собой самый медленный компонент фотосинтетической редокс-цепи. Максимальная скорость его работы in situ обычно не превышает 10 мс [1250].
По аналогии с митохондриями можно предположить, что генерация AjIH этой системой отчасти обусловлена переносом электрона поперек мембраны от гема Ъг к гему bh, как это показано на рис. 23. Этот процесс направлен в сторону цитоплазматической поверхности бактериальной мембраны. Как было установлено в опытах с хроматофорами Rps. sphaeroides [613], электрон, перемещаясь от гема 6г к гему bh, пересекает 35—40% толщины мембраны. Можно полагать, что остальную часть пути проходят протоны, двигаясь в противоположном электронам направлении (см. рис. 23). Окисление гема bh происходит, по-видимому, вблизи цитоплазматической поверхности мембраны.
Остается неясным, CoQ или CoQ~ либо они оба служат акцепторами электронов с bh. Если такую роль выполняет только какой-то один из этих двух компонентов, то образование полностью восстановленной формы CoQH2 должно включать реакцию дисмутации (2CoQ~ + 2Н+ CoQ + CoQH2). Другим источником электронов для восстановления CoQ до CoQH2 служит комплекс реакционных центров. Для устойчивой работы системы необходимо, чтобы из каждых двух молекул CoQ, восстановленных до CoQH3,oflHa образовывалась за счет переноса электронов с реакционных центров, а другая — с bh. В любом случае ионы во-
3.1. Циклическая светозависшпая редокс-цепь
77
дорода, необходимые наряду с электронами для превращения CoQ в CoQH2, черпаются из цитоплазмы.
Образовавшись, CoQH2 пересекает часть гидрофобного барьера мембраны, чтобы окислиться железосульфопротеидом. В результате образуются CoQ~, восстановленный FeS и 2Н+. Последние переносятся через оставшуюся часть гидрофобного барьера, чтобы оказаться в периплазме или внутреннем пространстве хроматофора. В случае Rh. rubrum и Rps. sphaeroides перенос электрона с Fe на (БХл)2 через цитохромы сх и с2 завершает цикл, как это показано на рис. 23. У Rps. viridis два высокопотенциальных гема тетрагемового цитохрома с включены в перенос электронов от цитохрома с2 и (БХл)2. Что касается двух низкопотенциальных гемов, то они предположительно принимают участие в окислении H2S [455].
Последовательность процессов, катализируемых CoQ-цито-хром с-редуктазой (см. рис. 23), по существу, представляет собой конкретный вариант Q-цикла, постулированного Митчелом в 1975 г. [1051]. Ключевой постулат этой схемы состоял в том, что пути каждого из Двух электронов, приходящих на CoQ или уходящих с CoQH2, оказываются различными. На сегодня это предположение твердо доказано по крайней мере для окисления CoQH2. Установлено, что роль CoQH2-OKCHfla3bi играет FeS, a CoQv, образующийся из CoQH2, окисляется затем гемом цитохрома Ъ. Существует чисто химическая предпосылка того обстоятельства, что CoQH2 и CoQ” окисляются разными ферментами: потенциалы хинона и семихинона очень различны (см. рис. 20).
По мнению ряда авторов, связывание CoQH2 с FeS происходит таким образом, что гидрохиноновая «головка» оказывается вблизи какой-то положительно заряженной группировки, предположительно Fe3+. Это вызывает сдвиг рК гидрохинона в кислую сторону, что облегчает его депротонирование. Потеряв протон, CoQH2 превращается в CoQH~, который и окисляется посредством FeS. Депротонирование необходимо для окисления CoQH2, так как редокс-потенциал пары CoQH2/CoOH^ выше +850 мВ, а пары CoQH7CoQH* — около +190 мВ (данные для раствора CoQ в 80%-ном этаноле) [1250]. (О деталях структуры и функций комплекса Ъсх фотосинтезирующих бактерий см. обзоры: [412, 1250].) ' / j I , ? ) j !_j
3.1.4. Пути использования Д]??Н,
образованной циклической редокс-цбпь о
В хроматофорах протонный потенциал, образованный циклической редокс-цепью, может использоваться для совершения четырех видов химической работы. Среди них: 1) образование АТР из ADP и Р; посредством Н+—АТР-синтазы (см. раздел 5.1.1);
Предыдущая << 1 .. 21 22 23 24 25 26 < 27 > 28 29 30 31 32 33 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed