Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Мечение
5 - [*25 J] -йодонафтил- Rs. rubrum Хроматофоры -+ ++ ++ Мейер и др., 1972
J-азид (гидрофоб Odermatt et al., 1980
ный)
флуорескамин Rs. rubrum Хроматофоры + - ++ - - Bachofen, 1979
(гидрофобный)
пиридоксальфосфат Rps. Хроматофоры + +---- Francis, Richard,
+ [3Н]КВН4 sphaeroides 1980
To же Сферопласты To же
Rs. rubrum Хроматофоры ++---- Г Zurreretal., 1977;
L Мейер и др., 1979
Rh. Хроматофоры +-+-+- Bachmann et al., 1981
sphaeroides
To же Сферопласты ++ ++ ++ To же
* Знаками плюс (+) и минус (-) отменена соответственно доступность или недоступность для соответствующего реагента.
Г-
р, J
/
Рис. 7. Предполагаемая пространственная организация фотосинтетического реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas sphaeroides
L, М, Н легкая, средняя и тяжелая субъединицы ФРЦ (применение обозначений С и М сторон — по аналогии с рис. 4)
Рис. 8. Предполагаемая схема расположения основных «фотоактивных» молекул в бактериальных фотосинтетических реакционных центрах
Р\ и Р2 макроциклы молекул бактериохлорофилла, входящих в состав первичного
донора электронов; ВхкВ2 - макроциклы молекул бактериохлорофилла, поглощающих при 810 им и при 800 нм соответственно; Бф — бактериофеофитин, Q,— первичный хинонный акцептор электронов [Шувалов, 1982]
фективности переноса электронов от бактериохлорофилла к нит-роксидзамещенной стеариновой кислоте, у которой нитроксид-ное кольцо присоединено на различном расстоянии от карбоксильной группы [Giangrande. Kevan. 1981]. Оба метода дали значение около 10—15 А.
Расстояние димера бактериохлорофилла Р870 от поверхности мембраны, определенное по влиянию ионов феррицианида на сигнал ЭПР катион-радикала, составляет около 10 А [Богатыренко и др., 1982]. Как показал иммунологический анализ, цитохром С2 (у Rp. sphaeroides и Rp. capsulata) находится на внутренней стороне хроматофоров [Prince et al., 1975].
Расстояния между редокс-компонентами ФРЦ пурпурных бактерий, а также их взаимную ориентацию оценивали в основном по их магнитному взаимодействию [Tiede et al., 1976; Tiede et al., 1978; Hales, Gupta, 1979; Okamura et al., 1979; Лихтенштейн и др., 1981].
Расстояние между цитохромом с и бактериохлорофиллом (Бхл)2 у Chr. vinosum составляет не менее 13—15 A [Tiede et al.. 1978], расстояние между бактериофеофитином и первичным хиноном около 8—10 A [Okamura et al., 1979; Лихтенштейн и др.,
1981]. Расстояние между димером бактериохлорофилла и первичным хиноном (Rb. rubrum), оцененное по температурной за-
висимости спин-решеточной релаксации (Бхл)2+, составляет 30— 36 А [Куликов и др., 1979; Лихтенштейн, 1979; Богатыренко и ДР., 1982].
Ориентацию бактериохлорофиллов и бактериофеофитина исследовали с помощью линейного оптического дихроизма в пленках хроматофоров Rp. sphaeroides [Vermeglio, Clayton, 1976; Rafferti, Clayton, 1979], а также в хроматофорах и реакционных центрах, ориентированных в полиакриламидном геле [Абдурахманов и др., 1980; Ганаго и др., 1980; Абдурахманов, 1981]. Сравнение спектров ориентированных хроматофоров и препаратов ФРЦ показало, что длинная ось белка ФРЦ образует с плоскостью мембраны малый угол [Абдурахманов, 1981; Erokhin et al.,1981].
Сведения об ориентации первичного хинона противоречивы. Указывается [Hales, Gupta, 1979] у Rs. rubrum на параллельное и у Chr. vinosum— на перпендикулярное [Tiede, Dutton, 1981] расположение плоскости молекулы, относительно плоскости мембраны. Для цитохромов, непосредственно донирующих электроны бактериохлорофиллу реакционного центра, было установлено, что плоскости гемов высокопотенциального цитохрома приблизительно перпендикулярны [Tiede et al., 1978; Vermeglio et al., 1980a], в то время как низкопотенциального — приблизительно параллельны плоскости мембраны [Tiede et al., 1978].
Обзор данных о взаимодействии пигментов в ФРЦ пурпурных бактерий, полученных с помощью оптических методов (круговой дихроизм, фотодихроизм и линейный дихроизм ориентированных реакционных центров), приведен в работе В. А. Шувалова и
А. А. Красновского [1981]. На рис. 8 показана схема взаимного расположения «фотоактивных» пигментов ФРЦ пурпурных бактерий (содержащих бактериохлорофилл а) [Шувалов, 1982].
Перенос электронов в ФРЦ
В настоящее время не совсем ясно, каким образом участвуют в первичном разделении зарядов все пигменты ФРЦ. Предполагается, что за время 1—2 пс электрон от димера бактерио-хлорофилла переходит на одну из молекул Р800, откуда через -7 пс электрон переносится на одну из двух молекул бактериофеофитина [Holten et al., 1980; Клеваник и др., 1981; Клеваник, 1982; Шувалов, 1982]. Далее, за время 100—200 пс он переносится на первичный хинон (Qi) [Шувалов и др., 1978; Kaufmann et al., 1975; Rockley et al., 1975; Pellinetal., 1978; Шувалов, 1982].
