Физиология растений - Лебедев С.И.
ISBN 5-10-000574-2
Скачать (прямая ссылка):
1 Если иа поле давно не выращивали бобовые культуры, нужно перед посевом имокулировать их семена соответствующими клубеньковыми бактериями (рис. 59). С этой целыо
Удобрение Урожайность сена за Урожайность семян
дна укоса
т с 1 га "/о к конт % к коит-
ролю кг с 1 га ролю
Нитрагин 4,395 106 116 117
РК 4,959 120 123 124
Нитрагин 4- РК 6,227 150 154 1 156
•семема слегка увлажняют, смешивают с бактериальным препаратом нитрагином и высевают в почву. Это дает прирост урожая более чем на 20%, способствует значительному накоплению азота в почве (табл. 18).
Однако следует отметить, что не весь азот, который содержится в урожае бобовых трав, взят ими из воздуха: 1/з его-поглощается корнями в виде минеральных солей из почвы. Только при хорошем развитии бобовые могут обогатить почву ¦азотом и улучшить структуру ее за счет очень развитой корневой системы. Поэтому там, где бобовые травы дают низкие урожаи, возделывать их нецелесообразно.
Кроме клубеньковых бактерий, к азотпоглотителям относятся анаэробный микроорганизм Clostridium pasteurianum а аэробный Azotobacter chroococcum. Это свободноживущне в почве бактерии, способные ассимилировать молекулярный азот. Для связывания 20—50 кг азота на 1 га данными бактериями необходимо 1—5 т органического вещества типа углеводов при продуктивности азотфиксации 10—20 мг азота на 1 г углеводов. Основным источником органических, веществ для этого процесса служат корневые выделения растений, растительные ¦остатки в почве, навоз и зеленое удобрение.
Современные представления о механизме азотфиксации основываются на наиболее распространенной «аммиачной теории». Еще С. Н. Виноградский высказал мысль, что конечным продуктом связывания микроорганизмами молекулярного азота является аммиак. Такую точку зрения разделяют все исследователи. Однако до сих пор еще не выяснены промежуточные этапы превращения молекулярного азота в аммиак.
Считают, что существует два возможных пути превращения азота — восстановительный и окислительный. Доказательством служит тот факт, что при добавлении извне меченного тяжелым азотом гидразина клетки азотфиксаторов используют его. Согласно приведенной схеме (рис. 60), промежуточным продуктом может быть гидроксиламин НОЫИг в незначительных концентрациях, который, вступая в реакцию с различными кетокислотами (пировиноградная, а-кетоглутаровая и др.),
ElVIMlUtK
Piic. 60. Гипотетическая схема превращения азота при его биологической фиксации (по В. Л. Кретовичу).
образует окислы, включающиеся в обмен как вещества, менее-токсичные, чем гидроксиламин. Кетокислоты также служат акцепторами аммиака.
Таким образом, наличке кетокислот — обязательное условие биологической фиксации азота. Участие их в этом процессе-тесно связано с действием соответствующих ферментов дегидрогеназ, которые катализируют восстановительное аминирова-ние кетокислот и дезаминирование аминокислот. Так, было доказано, что очень активный фермент глутаматдегидрогеназа азотобактера катализирует синтез глутаминовой кислоты из. a-кетоглутаровой кислоты и аммиака по уравнению
HOOCCH2CH,COCOOH+NH,+2H *=* HOOCCHjCHsCHNHsCOOH+HjO.
Дегидрогеназные системы ферментов считают очень активными как для свободноживущих азотфиксаторов, так и для. азотфиксаторов-симбионтов. Интересно выяснить роль железосодержащих ферментов при наличии леггемоглобина в клубеньках бобовых растений. Доказано, что борная кислота активизирует усвоение молекулярного азота клубеньковыми бактериями, при этом наблюдается усиление окислительных процессов. Известно также, что для процесса азотфиксацин микроорганизмам необходимы железо, молибден и кобальт. Считают, что металлы играют существенную роль в хемосорбции молекулярного азота, а затем и в последующих его превращениях.
Процесс хемосорбции молекулярного азота и его активация, как предполагают, осуществляются в митохондриях с участием окислительно-восстановительной ферментной системы.
В последние годы исследуется и развивается представление о механизме фиксации азота исходя из каталитических
г
I гя
S С >
u s -с
О — ‘О
S § ¦?• Э-'S о
RS S SR
\/\/
Fe Fe / \ / \
/ \ / \
/ \ / \ RS S SR
\/\/\ /
i-e Fe le
/ V V V
Mo
