Физиология растений - Якушкина Н.И.
Скачать (прямая ссылка):
Энергия активации для процесса разложе-
нии сахарозы на моносахара составляет в
отсутствии фермента 107 520 Дж/моль, а в
присутствии фермента иивертазы —
«'>8 •18O Дж/моль. Энергия активации гидро-
лиза белка с помощью кислоты составляет
НЛО ООО к Дж/моль, а при ферментном раз-
ложении — всего 5040 кДж/моль.
Повышение реакционной способности
молекул или снижение энергии активации,
по-видимому, для разных реакций прохо-
дит неодинаковыми путями. Точный меха-
низм катализа для отдельных реакций до
сих нор не ясен. Вероятно, существуют
разные возможности. Прежде всего фер-
мент может связывать субстрат в напря-
женной конфигурации. Так, если функцио-
нальные группы фермента расположены
та км м образом, что после связывания две
части молекулы субстрата А— В удержи-
ваются несколько дальше друг от друга,
чем тогда, когда они находились в свобод-
ном состоянии, то в результате растяжения
связь в молекуле ?—B легче поддается
разрыву (эффект «дыбы»). Одновре-
менно присоединяется молекула воды. Именно таким путем со-,
нершается ферментативный распад (гидролиз) многих органиче-
ских соединений. Реакция может идти и в обратном направлении.
В этом случае вещества А и B1 присоединяясь к активному цент-
ру фермента, сближаются и молекула воды как бы выжимается,
образуется соединение AB (рис. 17). Приведенная схема является
несколько упрощенной. В более общем виде можно сказать, что при
образовании фермент-субстратных комплексов происходит определен-
ная ориентация молекул: или сближение реагирующих молекул, или
создание напряженных связей. Все это делает молекулы более реак-
цшмшоснособными. Продукты реакции отделяются от фермента, и
молекулы фермента регенерируют в прежнем виде. Именно благодаря
этой последней особенности одна и та же молекула фермента может
катализировать большой объем превращений. Таким образом, можно
отметить следующие три фазы действия фермента: 1) образование
фермент-субстратного комплекса; 2) преобразование промежуточно-
го соединения в один или несколько активных комплексов; 3) выде-
ление продуктов реакции и регенерация молекулы фермента. \
Ферменты проявляют свою активность при выделении из клетки.
Однако в клетке их действие может отличаться от действия вне клет-
Рис. 17. Схематическая ил-
люстрация напряжения ко-
валентной связи в фер-
мент-субстратном комплек-
се (эффект «дыбы»).
ки. Ферменты могут быть локализованы в определенных частях клет-
ки, вплетены в мембраны, пространственно разделены или, наоборот,
объединены с субстратом. Все это накладывает большой отпечаток
на их работу.
Разнообразие ферментов в клетке чрезвычайно велико, однако
все их можно разделить иа шесть классов: 1) оксидоредуктазы —
катализирующие окислительно-восстановительные реакции; 2) транс-
феразы — катализирующие перенос целых атомных группировок от
одного соединения к другому; 3) гидролазы — осуществляющие рас-
пад различных органических соединений с участием воды (гидро-г
л из); 4) лиазы — катализирующие присоединения какой-либо атом-
ной группировки к органическим соединениям или отцепляющие от
субстратов определенную группу без участия воды; 5) изомеразы —
катализирующие превращение одних изомеров в другие; 6) лигазы,
или синтетазы, — катализирующие синтез органических соединений,
происходящий при участии АТФ (с использованием энергии этого
соединения).
Один и тот же фермент может существовать в разных формах.
Белки-ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, встречаю-
щиеся у одного вида организмов, но различающиеся по ряду физико-
химических свойств (внутренней локализации, электрофоретической
подвижности), называют изофермеитами. Они различаются по реак-
ции на внешние условия; их максимальная активность проявляется
в различных условиях температуры и pH. По-видимому, наличие изо-
ферментов позволяет организмам лучше приспосабливаться к меияю-
пдимся условиям среды.
Скорость и направленность ферментативных реакций клетки за-
висят от следующих причин: 1) условий, в которых протекает фер-
ментативная реакция; 2) активности действующего фермента; 3) ко-
личества белка-фермеита. Остановимся коротко на каждой из этих
причин.
1. Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции за-
висят от температуры. Влияние температуры иа тот или иной про-
цесс принято оценивать величиной температурного коэффициента.
Температурный коэффициент (?io показывает, во сколько раз данный
фоцесс ускоряется при повышении температуры на 1O0C. QIQ фер-
гентативиых реакций довольно высок, однако он не остается посто-
дшым. Температурные оптимумы также различаются для разных
ферментов и даже для одного и того же фермента. По данным совет-
ского физиолога Б. А. Рубина, один и тот же фермент, выделенный
из растений в разное время года (ранней весной, летом и осенью),
будет по-разному реагировать на повышение температуры. Фермен-
ты, выделенные из растения в весенний период, будут иметь более
низкий температурный оптимум по сравнению с ферментами, выде-
