Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка):
MTHOTHAYHMVNPSPWPLTGAFSALLLTSGLVMWFHBYNS»ITLLTLGLLTNILTMYQWWRDVIREGTYQGHHTPIVQKGLRYGMILFIVSEVF
120 140 160 180 200
FFLAIFWAFFHSAISPSVELGAQWPPLGIQGINPFELPLLNTIILLSSGVTITYAHHSLIQGNRKGALYGTVVTILLAIVFTFFQGVEYTVSSFTISDSV
FFLAIFWAFFHSALTPTYELGAQWPPIGIEPVNPFELPLLNTVILLSSGATITYAHHALIKGEREGALYGSIATILLAIIFTGFQGVEYSVSSFTISDGA
IFAGLFWAYFHSAMSPDVTLGACWPPVGIEAVQPTELPLLNTIILLSSGATVTYSHHALIAGNRNKALSGLLITFWLIVIFVTCQYIEYTNAAFTISDGV
FFAGFFWAFYHSSLAPTPQLGGHWPRTGITPLNPLEVPLLNTSYLLASGVSITWAHHSLMENNRNQMIQALLITILLGLYFTLLQASEYFESPFTISDGI
FFTGFFWAFYHSSLAPTPELGGCWPPTGIHPLNPLEVPLLNTSVLLASGVSITWAHHSLMEGDRKHMLQALFITITLGVYFTLLQASEYYEAPFTISDGV
FFAGFFWAFYHSSLVPTHDLGGCWPPTGISPLNPLEVPLLNTSVLLASGVSITWAHHSLMEGKRNHMNQALLITIMLGLYFTII.QASEYFETSFSISPG]
220 240 260
AsP YGSCFYFGTGFHGLHVIIGTAFLAVGLWRLAAYHLTDHHHLGYESGILQWHFVDVVKLFLYISVYYWGY
H FGTCFFFSTGFHGIHVIIGTIFLAVALWRIFAYHLTDNHHVGFEGGILYWHFVDVVWLFLYISVYYWGS
sac YGSVFYAGTGLHFLHMVMLAAMLGVNYWRMRNYHLTAGHHVGYETTIIYTHVLDVIWLFLYVTFYWWGV
4 YGSTFFYATGFHGLHVIIGSTFLTICFIRQLMFHFT5KI1HFGFEAAAWYWHFVDVVWLFLYVSIYWWGS ? 1
Б YGSTFFVATCrHGLIIVIIGSTFLI VCFFRQLKFHFTSNIinFGFEAGAWYWIIFVDVVWLFLYVSIYWWGS
м у??Тгрм.'.хг,рг.(;1д,г2>гс1;п'Х11 yjixnni ! vww?s
132
3. Первичные A,uН-геиераторы
поверхности, а гем а3 погружен в мембрану. Расстояние между темами оценивается в 1,4 нм (рис. 48, б).
Окружение гема а3 во многом напоминает гемсвязывающую область гемо- и миоглобинов. Пятый лиганд образован гистидином, в то время как место шестого лиганда может занимать 02.
Сив находится на расстоянии 0,3—0,5 нм от железа гема а3 [1133, 1134, 1597]. Существует предположение, что Сив и Fe гема а3 могут быть связаны между собой каким-то общим лигандом, который в аэробных условиях замещается молекулой 02.
Субъединица III, подобно субъединице I, весьма гидрофобна
и, подобно субъединицам I и II, кодируется в митохондриях. Ее возможная роль в переносе протонов цитохромоксидазой будет рассмотрена ниже.
Субъединицы меньшей молекулярной массы, кодируемые ядер-ным геномом, в основном гидрофильны. Однако такие из них, как, например, субъединица IV, содержат одиночный гидрофобный сегмент, достаточно длинный, чтобы пересечь мембрану [341]. Некоторые другие (например, субъединица V) полностью гидрофильны [644]. Неожиданное наблюдение было сделано при анализе аминокислотной последовательности субъединицы VII. Оказалось, что она содержит сегмент, гомологичный связывающему гем домену цитохрома / и бактериального цитохрома с555[1448].
По данный Куна и Каденбаха [889], кодируемые в митохондриях субъединицы I, II и III идентичны во всех исследованных на этот предмет тканях крысы. В то же время все субъединицы, кодируемые в ядре, были иммунологически различны хотя бы в каких-либо двух тканях. Для этих субъединиц выявлены также различия между тканью эмбриона и гомологичной тканью взрослого животного (исследовали печень, сердце и скелетные мышцы).
Приняв во внимание эти наблюдения, а также тот факт, что цитохромоксидазы бактерий содержат всего два — три полипеп-
Fuc. 49. Аминокислотные последовательности субъединиц I — III митохондриальных цитохромоксидаз
Идентичные и консервативные остатки подчеркнуты. 1 —вставки; Ч — человек, Б — бык, М — мышь, Д — дрожжи, Н — нейроспора, Кр — крыса, К — кукуруза, Asp — Aspergillus, Sac — Saccharomyces;
a — субъединица I. Указаны две неопределенности в субъединице I из дрожжей (положения 60 и 73) в местах стыковки экзона и интрона (по: Викстрем и соавт. [1598]; Андерсон и соавт. [163, 164]; Бибб и соавт. [255]; Бониц и соавт. [280] и Бургер и соавт. [333]); б — субъединица II митохондриальных цитохромоксидаз. Белки из дрожжей и, вероятно, также из кукурузы образуются в виде предшественников, удлиненных с N-конца поли-пептидной цепи. В этих случаях N-концевым остатком зрелого белка служит, по-видимому, Asp-17. Стрелки указывают инвариантные дикарбоновые кислоты, которые могли бы отвечать за связывание цитохрома с. Вероятные лиганды меди помечены звездочками (по: Викстрем и соавт. [1598]; Андерсон и соавт. [163, 164]; Стеффен и Бузе Г1449]; Бибб и соавт. [255]; Браун и Симпсон [309]; Фокс [578]; Корруци и Цаголов [404] и Фокс и Ливер [579]);
в — субъединица III (по: Викстрем и соавт. [1598]; Андерсон и соавт. [163, 164]; Бибб и соавт. [255]; Таленфельд и Цаголов [1503]; Браунинг и Радж Бхандари [316] и Нецкер и соавт. [1100])
3.4. Дыхательная цепь
133
тида, гомологичные митохондриальным субъединицам I — II^можно было бы предположить, что функции легких субъединиц цито-хромоксидазы митохондрий связаны с регуляцией этого фермента в клетках эукариот [797]. Не так давно было описано прямое действие АТР и ADP на активность цитохромоксидазы в протеолипо-сомах [751].
3.4.5.3. Путь переноса электронов
Есть ряд фактов, указывающих на то, что электрон, отнятый от цитохрома с, переносится непосредственно на Сид. Этот редокс-центр цитохромоксидазы находится ближе всего к поверхности фермента, обращенной в межмембранное пространство. СиА располагается на субъединице II, ответственной, по всей вероятности, за связывание цитохрома с с цитохромоксидазой. Функционально субъединица II напоминает пластоцианин — медьсодержащий белок хлоропластов, окисляющий цитохром с-типа (цитохром /).
