Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 44

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 253 >> Следующая

3.4.4.3. Взаимосвязь с CoQH2(PQH2)-ifM/noa;jD03t с-редуктазами бактериальных фотосинтетических цепей
Свойства митохондриальной Со(^Н2-цитрохром с-редуктазы во многом сходны с таковыми гомологичных ферментных комплексов в фотосинтетических редокс-цепях хроматофоров пурпурных бактерий и тилакоидов цианобактерий. Была показана даже взаимозаменяемость комплексов Ьсх митохондрий и хроматофоров. Комплекс Ъс1 из митохондрий млекопитающего был реконструирован в протеолипосомах с комплексом фотосинтетических реакционных центров из хроматофоров пурпурной бактерии Rhodopseudomonas sphaeroides. Полученная «химера» катализировала циклический фотоперенос электронов, сопряженный с транслокацией Н+ через мембрану протеолипосомы. Отношение Н+/е“ было близко к 2 [1251]. Этот тип протеолипосом может быть применен для изучения быстрой кинетики переноса электронов и генерации АТ митохондриальной CoQH2—цитохром с-редук-тазой.
Описана уникальная природная система, где одна и та же PQH2 — цитохром с-редуктаза участвует в темноте в дыхательной цепи, а на свету — в фотосинтетической. Это мембрана тилакоидов цианобактерий.
Рис. 46. Предполагаемая организация дыхательной и фотосинтетической редокс-цепей в мембране тилакоидов цианобактерии Aphanocapsa Места действия ингибиторов показаны жирными стрелками. ДБМИБ — 2,5-дибром-З-метил-6-изопропил-п-бензохинон (из Зандмана и Малкина [1298])
3.4. Дыхательная цепь
123
При освещении пластохинон, комплекс bj, цитохром с и пластоцианин обеспечивают связь фотосистем I и II. В темновой период суток те же компоненты принимают участие в дыхательной цепи между NAD(P)H—CoQ-редуктазой и цитохромоксидазой {168, 1186, 1298] (рис. 46).
По мнению Пешека, в цитоплазматической мембране цианобактерий содержится только дыхательная цепь. Что касается Н+—АТР-синтазы, то она, по-видимому, есть как в тилакоидной, так и в цитоплазматической мембранах [1186].
3.4.5. Цитохромоксидаза
Цитохромоксидаза катализирует окисление восстановленного цитохрома с молекулярным кислородом. Эта реакция сопряжена с генерацией А^Н, что было показано как на природных мембранах, так и на протеолипосомах (см. обзоры: [488, 1597, 1598]).
3.4.5.1. Цитохром с
Восстановитель цитохромоксидазы цитохром с представляет собой очень стабильный небольшой гемопротеид, состоящий из 104 аминокислот и гема с. Гем ковалентно связан с апобелком (через SH-группы Cys-14 и Cys-17). Это отличает цитохромы типа с от цитохромов а- и &-типов, где гемы связаны нековалентно. Вуд [1623] полагает, что прочная связь гема с апоцитохромами типа с обусловлена тем, что все такие цитохромы расположены на внешней стороне мембраны митохондрии или бактерии. Нековалентно связанный гем мог бы диссоциировать и разбавиться цитозолем (митохондрии) или периплазмой, а затем и внешней средой (бактерии).
Лиганды железа V и VI образованы имидазолом His-18 и серой Met-80. Обе эти аминокислоты инвариантны во всех известных цитохромах с, в то время как многие другие варьируют, если сравнивать различные виды организмов. Например, полностью совпадают первичные структуры цитохромов с человека и шимпанзе. Между человеком и лошадью есть различия по 12 аминокислотам, при сравнении человека и нейроспоры различий оказывается уже 44.
Трехмерная структура цитохрома с, выясненная посредством рентгеноструктурного анализа с разрешением 0,2 нм [1484], показана на рис. 47.
Цитохром с соединяется с той областью Со(^Н2-цитохром с-ре-дуктазы, которая содержит цитохром с±. Во взаимодействии участвует богатая лизинами часть цитохрома с (Lys-13, -72, -86 и, может быть, -79, -27). В цитохромоксидазе также есть место связывания цитохрома с. Оно локализовано на субъединице II. В связывании участвуют анионы карбоксильных групп Asp-158, -112
124
3. Первичные АцН-генераторы
Рис. 47. Пространственные структуры цитохромов с из мышц тунца (а) и Paracoccus denitrificans (в) и цитохрома с2 из Rhodospirillum rabmm (б) (по: Саламмек [1293])
а
и Glu-198, -144, образующие солевые связи с катионными (амин-ными) группами перечисленных выше лизинов.
Общепринято, что окислители и восстановители цитохрома с атакуют край гема, экспонированный в воду. Предполагается, что цитохром с совершает челночные движения между цитохромом сг и цитохромоксидазой, диффундируя вдоль поверхности мембраны. Как было показано в опытах с протеолипосомами, содержащими комплекс Ьс1, кардиолипин участвует в специфическом связывании цитохрома с с мембраной [1637].
3.4.5.2. Структура цитохромоксидазы
Цитохромоксидаза митохондрий и некоторых бактерий имеет четыре редокс-центра: два гема a-типа (гем а и гем а3) и два атома меди (СиА и Сив).
Полипептидный состав митохондриального и бактериального ферментов различен. Бактериальная цитохромоксидаза содержит два или три типа субъединиц (см. обзор: [1198]). Так, у Рагасос-cus denitrificans обнаружены субъединицы с массами 45 и 28 кДа. У термофильной бактерии PS3, по-видимому, идентичной В. stea-
3.4. Дыхательная цепь
125
retliermophilus, их три (58, 56 и 22 кДа). Другая термофильная бактерия Thermus thermophilus имеет субъединицы с массами 52, 37 и 29 кДа. Субъединицы 58 кДа из PS3 и 37 кДа из Th. thermophilus содержат в дополнение к гемам а и а3 и двум атомам Си еще и гем типа с. Поэтому трехсубъединичные оксидазы термофилов следует рассматривать как комплекс цитохромоксидазы с цитохромом с.
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed