Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка):
У грибов была обнаружена следующая редокс-цепь для восстановления нитрата:
NADPH —» FAD —»FeS Mo —»NO“. (17)
Отношение этой системы к процессам трансформации энергии остается невыясненным.
Нитратредуктаза E.coli может быть получена в растворимом виде как комплекс с массой 720 кДа, составленный из четырех тяжелых и четырех легких субъединиц. Он содержит четыре атома молибдена, валентность которого меняется от 5+ до 4+ при восстановлении цитохромом 6555, связывающим нитратредуктазу с дыхательной цепью.
Бактериальная нитратредуктаза часто связана с формиатде-гидрогеназой, поставляющей электроны для восстановления N03 (см. обзор: [632]).
ЗА.7.2. Восстановление фумарата
Восстановление фумарата в сукцинат (редокс-потенциал 0,03 В) также может быть использовано в качестве механизма акцептирования злектронов с дыхательной цепи в анаэробных условиях. Как и в предыдущем случае, формиат может служить одним из доноров водорода. Формиатдегидрогеназа и фумаратредуктаза были выделены из Wolinella (по старой номенклатуре Vibrio) succinogenes и реконструированы с менахиноном в протеолипосомы [1535]. Последовательность реакций в зтой редокс-цепи, по всей вероятности, описывается следующим образом:
формиат—»формиатдегидрогеназа^> MQ—»фумаратдуктаза —»фумарат. (18)
Формиатдегидрогеназный комплекс содержит молибдено-желе-зосульфопротеид (один полипептид) и низкопотенциальный (—0,2 В) цитохром Ъ [884].
144
3. Первичные АцН-генераторы
Фумаратредуктаза состоит из четырех субъединиц и содержит FeS и FAD в качестве редокс-компонентов [394, 1534]. В противоположность MQ (редокс-потенциал —0,075 В) CoQ не может служить переносчиком злектронов на пути к фумаратредуктазе, по-видимому, вследствие слишком положительного редокс-потен-
Будучи реконструированными в протеолипосомах с Н+—АТР-синтазой, гидрогеназа, фумаратредуктаза и MQ катализировали окисление молекулярного водорода фумаратом, сопряженное с синтезом АТР [636].
Среди восстановителей фумарата, которые наряду с формиатом и Н2 могут использоваться в бактериальных системах, можно упомянуть NADH и глицерофосфат [394].
Более сложная катаболическая схема была обнаружена у некоторых бактерий, образующих пропионат и ацетат из двух молекул лактата [632]. Одная из стадий процесса состоит в переносе злектронов с NADH на фумарат, сопряженном с генерацией
Существует пример, когда подобный механизм используется в митохондриях животного. Имаго аскариды, гельминта, паразитирующего в анаэробных участках кишечника хозяина, содержат большое количество митохондрий в мышцах. В этих митохондриях активность конечных участков дыхательной цепи низка, хотя ее начальный сегмент очень активен. Ферменты цикла Кребса, ответственные за превращение трикарбоновых кислот, отсутствуют, в то время как таковые дикарбоновых кислот имеются в большом количестве. Как было показано Зайдманом и Энтнером [1345], запасание знергии митохондриями аскариды обусловлено восстановлением фумарата (см. также [329]). Как сам фумарат, так и водород, необходимый для его восстановления, получаются за счет дисмутацип малата:
циала (+0,05 В) [394].
У Wolinella описана также следующая редокс-цепь:
Н2 —» гидрогеназа MQ —» фумаратредуктаза —* фумарат.
(19)
ацетат
лактат; лактат фумарат—сукцинат—пропионат. (20)
2Н
АДН
•NADH
оксалоацетат
Г
сукиинат. (21)
?NADH
? А?Н
Источником малата служит цепь реакций гликолиза, образующая пнруват из глюкозы. Малат может быть получен из пирувата
3.4. Дыхательная цепь
155
путем карбоксилирования последнего, как зто имеет место в упомянутых выше бактериях, образующих пропионат.
Перенос восстановительных эквивалентов от NADH к фумара-ту катализируется NADH-дегидрогеназой, родохиноном (аналогом CoQ с более отрицательным редокс-потенциал ом), особым цитохромом b-o5g, отличным от такового в комплексе Ьсг, и фума-ратредуктазным флавопротеидом [1483]. Подобный цитохром Ъ участвует в восстановлении фумарата посредством NADH в митохондриях других паразитов, моллюсков и млекопитающих (см. ссылки: [1483]).
Следует отметить, что личинки аскариды, живущей в азробных условиях (в крови), располагают митохондриями с обычной дыхательной цепью и полным набором ферментов цикла Кребса (см. обзоры: [125, 1482, 1309]).
3.4.7.3. Метаногенез
У некоторых анаэробных бактерий синтез АТР сопряжен с обра" зованием метана. Описано несколько типов метаногенеза:
Механизм первой из зтих реакций показан на рис. 53. Молекулярный водород окисляется ферментом, содержащим деазафла-вин (F420) в качестве простетической группы. Электроны, отнятые от Н2, поступают в систему восстановления С02 на четырех различных зтапах. Конечная стадия процесса состоит в восстановлении СН3—S—СоМ до СН4 и Н—СоМ, где СоМ — 2-меркаптозтан-сульфонат. Она катализируется метил-СоМ-редуктазой, ферментом, имеющим тетрапиррольную простетическую группу, содержащую никель. Реакция сопровождается выделением знергии (31 ккал/моль Н2), которая используется для образования АТР [268, 685, 1619].
Рис. 54 показывает возможный механизм образования метана из метилового спирта в отсутствие Н2. Процесс организован таким образом, что одна из четырех молекул метанола окисляется до формальдегида, а остальные три восстанавливаются до метана. Первая реакция сопровождается поглощением знергии, а вторая — выделением. В качестве движущей силы образования формальдегида используется, по-видимому, AjlH или ДрЛЧа. Неясно, каким образом синтезируется АТР при восстановлении метанола. Этот процесс тормозится разобщителями и ДЦКД, что указывает на участие Д}1Н и Н+—АТР-синтазы [267, 268].
