Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 45

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 39 40 41 42 43 44 < 45 > 46 47 48 49 50 51 .. 253 >> Следующая

Трехсубъединнчная цитохромоксидаза аа3-типа (45, 37 и 35 кДа) была обнаружена у дышащей фотосинтезирующей бактерии Rps. sphaeroides, а двухсубъединичный фермент — у Nitro-bacter [1198]. Сверх того, в ферменте содержится еще один атом меди и атом цинка, которые, вероятно, прямо не участвуют в переносе электронов [278].
Намного обширней набор субъединиц в цитохромоксидазе митохондрий из млекопитающих. Она содержит три крупных субъединицы, кодируемых митохондриальной ДНК: субъединицы I (57 кДа), II (26 кДа) и III (30 кДа), а также по крайней мере еще девять более мелких субъединиц, синтезируемых в цитоплазме:
IV (17 кДа), Y (12,5 кДа), Via (10,5 кДа), VIb (9,5 кДа), Vic (8,5 к Да), VII (10 кДа), Villa (5,5 кДа), VUIb (5 кДа) и VIIIc (6 кДа) (см. обзоры: [1597, 798, 1598]).
Цитохромоксидаза дрожжевых митохондрий имеет меньший набор субъединиц, чем ее животный аналог. Отсутствуют субъединицы* VIb, Vic и VII [798, 1204, 342].
Некоторые прокариотические цитохромоксидазы существуют в виде мономеров (см., например, [1439]), в то время как эукариотические обычно образуют димеры [561].
По данным электронной микроскопии, митохондриальная цитохромоксидаза частично погружена в мембрану, а частично экспонирована в воду. При этом в межмембранное пространство выступает большая (5,5 нм) часть молекулы фермента, а в матрикс — меньшая его часть (1,5 нм). Часть, погруженная в мембрану, равна 4,5 нм (рис. 48).
Для всех субъединиц цитохромоксидазы выяснены аминокислотные последовательности (см. обзоры: [1596—1598]). Некоторые из них приведены на рис. 49. Анализ чередования гидрофобных и гидрофильных сегментов в субъединицах I, II и III показал, что они могли бы содержать соответственно 12, 2 и 7а-спи-ральных колонн, пересекающих мембрану (рис. 50).
Общепринятая точка зрения состоит в том, что все редокс-цент-ры цитохромоксидазы локализованы на субъединицах I и II. При этом считается, что Сид находится на субъединице II, а остальные центры — на субъединице I.
В субъединице II обнаружен домен, гомологичный Си-связы-вающему домену других медьсодержащих белков [1597, 1598]. Кроме того, субъединица II содержит две гидрофобные последова_ тельности (по 25 аминокислот каждая), которые могли бы пере"
126
3. Первичные AjnH-генераторы
Рис. 48. Размер и форма животной цитохромоксидазы
а — трехмерная модель димера цитохромоксидазы. Показаны срезы, параллельные плоскости мембраны. Верхние пять срезов с интервалом 1 нм показывают карту электронных плотностей. В левом нижнем углу дана проекция карты плоскостей внутримембран-ного домена на нижний срез. Ci, С2 и С3 — домены, выступающие в межмембранное пространство. Mi и М2 — домены, обращенные в матрикс (по: Детерэйдж и соавт. [451]); б — схема, иллюстрирующая расположение редокс-центров в мономере цитохромоксидазы. Расстояние между темами а и а3, равное 1,2—1,6 нм, и угол между вектором Fe—Fe и плоскостью мембраны, равный 45 ± 15°, были измерены Ониши и соавт. [1134] и Бла-зье и соавт. [264]. Расстояние Сид — гем а, равное 0,8—1,3 нм, было рассчитано Гудиэ-ном и Лейхом [627]. Расстояние от гема цитохрома с до ближайшего гема а было определено по переносу энергии флюоресценции [478, 1550]. Антиферромагнитное сопряжение между гемом а3 и Cujj предполагалось Ван Гельдером и Бейнертом [1545]; Пауэрс и соавт. [1205] измерили расстояние Fe—Си, равное 0,38 нм (по: Ониши и соавт. [1133])
3.4. Дыхательная цепь
127
секать мембрану, образуя гарпуноподобную структуру с N-и С-концами на одной и той же стороне мембраны [1598]. Трансмембранное расположение субъединицы II подтверждается фактом, что протеиназы атакуют этот белок с обеих сторон мембраны [770].
По-видимому, именно субъединица II взаимодействует с цитохромом с, который мог бы связываться с отрицательно заряженными инвариантными остатками дикарбоновых аминокислот, локализованных в гидрофильном домене субъединицы II.
Две субъединицы цитохромоксидазы паракокка оказались родственными субъединицами I и II митохондриального фермента. В частности, были обнаружены иммунологическая перекрестная активность субъединиц II из митохондрий и паракокка [963] и определенное сходство их первичных структур [336, 1447]. Недавно Сарасте и соавт. [1304] обнаружили в цитохромоксидазном гене паракокка открытую рамку считывания белка, гомологичного митохондриальной субъединице III. Вероятно, эта субъединица терялась при очистке фермента из бактерии.
Как было показано Бузе и соавт. [335], более 75% всего содержания гема цитохромоксилазы открывается в белковой фракции, соответствующей субъединице I. Это указывает, что как гема, так и гем а3 связаны с этой субъединицей. Не исключена, однако, возможность миграции гемов с одной субъединицы на другую, так как темы а ковалентно не связаны с белком.
Показано, что гемы ориентированы перпендикулярно плоскости мембраны [1597]. При этом гем а расположен ближе к внешней
20 40 60 80
4 MFADRWLFSTNHKDIGTLYLLFGAWAGVLGTALSLLIRAELGQPCNmLLGNDHIYNVIVTAHAFVMIFFMVMPIMI
Б MFINRWLFSTNHKDIGTLYLLFGAWAGMVGTALSLLIRAELGQPCTmLLGDDQIYNVWTAHAFVMIFFMVMPIMI
Предыдущая << 1 .. 39 40 41 42 43 44 < 45 > 46 47 48 49 50 51 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed