Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Стереохимический генетический код А-А, определяющий, согласно Л.Б. Меклеру [349], специфические взаимодействия аминокислота-антиаминокислота (а - верхняя треугольная матрица) и нормированные частоты (рф (данные С.Г. Галактионова) парных контактов аминокислот (о - нижняя треугольная матрица)
а
Ala Val Leu Glu Gin Arg Lys Met Phe Tyr Trp His Asn Asp Cys Ser lie Thr Gly Pro
Pro + + +
Gly + + +
Thr + + +
Не + + + + + _ 1,0 0,5 Pro
Ser -L6 Gly
Cys 0,9 L9 1,5 Thr
Asp + 2,1 2,0 1,8 1,4 Me
Asn + 0,9 1,7 L6 L6 1,5 Ser
His + + _ 1 2,1 2,0 2,4 L5 2,1 1,4 Cys
Tip 0,6 1,2 1,7 L8 1,7 1,7 1.0 Asp
Tyr + 0,7 1,4 1,5 1,3 1Л 1,6 1.8 1.5 Asn
Phe + + .. 0,6 1,8 1.9 3,2 1.5 2,2 1,6 1,7 1,9 His
Met 0,6 2,0 2,0 1.0 2,2 1,7 3,1 1,6 2,1 L4 Trp
Lys + + 1,8 3,0 2,6 2,2 1.7 2,4 1,7 14 1,9 2,1 2,3 Tyr
Arg + 2,1 2,5 2,1 2,6 2,0 1,7 3,4 1,7 2,8 2,1 1,7 1,9 Phe
Gin + 0,4 3,1 2,6 2,5 2J. 1,9 2,4 4,6 1,5 2,7 1.7 1,9 1,5 Met
Glu + 0,5 1,8 12 2,0 1,5 1,0 1,9 1,6 1,2 1,4 1,9 1,4 1,7 1,2 Lys
Leu 0,8 0,9 2,5 1.8 1,8 2,7 1.5 1,6 1,9 1,3 2A 1,9 Ы 1,8 12 Arg
Val 0,4 1,4 1,5 1,7 2,0 2,2 1,3 1,3 1,7 1,6 1,6 1,5 1,7 1,6 1,8 1,6 Gin
Ala 1,5 1,9 2,2 1,9 1.7 1 8 1,6 1.6 1,3 1,8 1 ? 1,1 1.7 2,0 1,4 1,5 1,4 Glu
1,8 2J. 2J. 2,2 12 2,7 3,4 2,6 3,0 2,1 1,7 1,7 3,0 1,6 3,2 2,1 1,9 1,5 Leu
1,6 3,6 1,7 1,8 1,8 1.9 2,7 2,7 2,7 2,7 2J 1,6 1,6 2,0 1,6 3,9 2,1 2,0 1,8 Val
0.8 2.6 2.8 1.8 1,9 1,3 1.7 1.9 2.2 2.3 2.0 2.0 1.7 1,9 1.6 1,8 2.5 1.8 1.9 1.7 Ala
Ala Val Leu Glu Gin Are Lvs Met Phe Tyr Trp His Asn Asd Cvs Ser lie Thr Glv Pro
.
Примечание Нормированная частота контактов {р1}) рассчитывается по формуле. {ptJ) -1 /7 2, P,j, где L - объем выборки
(44 негомологичных белка), Р* = (т* / N)l[{z, / n){z} / л)], где Я* - ненормированная частота в «t-том белке, т* - число контактов между остатками i и j го типов N - число контактов в белке, гх, zJr - числа остатков i и j-того типов, п - длина белка (число остатков в последовательности) Частоты контактов аминокислота-антиаминокислота подчеркнуты, максимальные значения контактов выделены жирным шрифтом
|йслотными остатками не составило бы большого труда. Однако этого не 0Ь1ЛО сделано автором ни тогда, ни в течение последующей четверти *ека.
В табл. IV.21,б, любезно предоставленной нам С.Г. Галактионовым, приведены частоты остаток-остаточных контактов в трехмерных структурах 44-х негомологичных белков. Под контактом подразумевается сближение атомов СР боковых цепей аминокислотных остатков на расстояние <й8,0 А. Если в белке содержится z, остатков i-ro типа и Zj-J-го, то Максимально возможное число контактов между ними - z,z, Реализованная ?з этого числа доля контактов с расстояниями < 8,0 А рассчитывалась по формуле PtJ = mJZ'Zj, где mtj - число близких контактов. Приведенные в Таблице нормированные значения усреднены по всем 44 белкам с учетом различия в размерах (способ усреднения описан в конце таблицы). Матрица контактов симметрична относительно диагонали, поэтому приведена только одна ее половина.
Во всех 26 меклеровских парах A-А частоты встречаемости аминокислотных остатков на близких расстояниях заметно меньше (нередко в два с лишним раза) частот остальных 184 существующих пар. Единственное исключение - пара остатков Ile-Tyr, для которой нормированная Частота контактов для Туг (но не Не), равная 3,4, немного превышает Остальные значения. Таким образом, приведенные в табл. IV.21,б Частоты, объективно отражающие реальную ситуацию в кристаллических Трехмерных структурах белков, позволяют сделать однозначный вывод о том, что аминокислотные остатки в отношении своих парных взаимодействий не обладают исключительной предпочтительностью к отдельным партнерам. Для сборки белковой цепи в нативную конформацию и ее Стабилизации важны не взаимодействия 26 пар аминокислот-антиамино-1мслот (табл. IV.21,а), а кооперативный эффект одновременного взаимодействия не двух, а целого ряда сближенных друг с другом остатков. Для Каждого аминокислотного остатка эффект определяется его координационным числом, т.е. количеством сближенных с ним на ван-дер-ваальсовы расстояния остатков, а также природой их белковой цепи. Это заключение перечеркивает утверждение Меклера о существовании кода A-А, которое, кстати, противоречило в момент его появления уже существовавшим экспериментальным данным. Следовательно, постановка самой проблемы в конце 1960-х годов не была оправдана. Таков ответ на второй и автоматически на третий поставленные выше вопросы.
