Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 3: структурная организация белка" -> 271

Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 3: структурная организация белка — М.: Наука, 1997. — 604 c.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat31997.djvu
Предыдущая << 1 .. 265 266 267 268 269 270 < 271 > 272 273 274 275 276 277 .. 303 >> Следующая

ЕВдобулярных белков. По оценкам различных авторов, среднее содержание р.спиралей и [3-структур, причем в большинстве случаев искаженных, не Превышает 50% от общего количества аминокислотных остатков белков, ¦рехмерные структуры которых известны. Следовательно, большая часть вокальных участков белковых молекул иррегулярна. Это обстоятельство ¦елает несостоятельным традиционное представление о структурной Организации белка и ненужным введение кода П-К. Вторая принципиальная ошибка, сделанная авторами при расширении стереохимического Ьода, состояла в переоценке роли водородной связи NH...OC в формировании вторичных структур. Об этом уже говорилось выше при рассмотрении кода А-А. Добавлю лишь ряд конкретных замечаний, касающихся а-спирали и [3-складчатого листа. Представленные в этой книге результаты расчетов конформационных состояний пептидов и белков ¦оказали, что вторичные структуры являются оптимальными в отношении дисперсионных, электростатических и торсионных взаимодействий, а Еакже водородных связей. Только благодаря гармонии всех видов взаимо-ействий валентно-несвязанных атомов Полингу и Кори удалось пра-ильно предсказать их геометрию, сделав в принципе ошибочное пред-оложение об исключительной роли в стабилизации вторичных структур Пептидных водородных связей. Последние были лишь ценным геометрическим критерием идентификации а-спирали и (З-складчатого листа.
Возможности общего стереохимического генетического кода Меклер и Йдлис иллюстрируют построением, исходя из аминокислотной последовательности, пространственной структуры молекулы тахиплезина - гепта-Цекапептида, содержащего четыре остатка Cys, образующих в нативной (конформации два дисульфидных мостика Cys3-Cys16 и Cys7-Cys12:
• Argl-Trp2-Cys3-Phe4-Arg5-Val6-Cys7-Tyr^-Arg9-Gly10-Ile1 '-Cys12-Tyr13-Arg14—Ly s15-Cy s16-Arg17.
На этом примере, пишут авторы, "мы продемонстрируем, как, исходя Из разработанной нами теории, можно за считанные минуты проявить ?мысл генетического текста, кодирующего и строение, и программу работы этой маленькой биологической микромашины, т.е. вручную, без всякого компьютера, построить и А-А-модель, и П-К-модель этой трехмерной Молекулы" [352. С. 47]. По поводу постановки задачи замечу, что быстрота построения модели, работа вручную и игнорирование компьютера не являются самыми большими достоинствами научного исследования.
Проследим теперь за всеми этапами сборки структуры тахиплезина.
Она строится из ленты, разграфленной на квадраты, которые отвечают аминокислотным остаткам. Лента, согласно стереохимическому коду, причудливым образом сворачивается и в определенных местах скрепляется английскими булавками. В собранной конструкции неизвестными остаются координаты атомов и конформационные состояния остатков, а их боковые цепи вообще отсутствуют. По своему информационному содержанию построенная конструкция аналогична рентгеноструктурной модели белка, полученной при грубом разрешении в 6-8 А. Стремясь как можно документальнее передать авторскую логику построения модели, я при последующем изложении буду часто обращаться к оригинальному тексту.
Перед демонстрацией исключительных возможностей собственного подхода Меклер и Идлис "констатируют", что "сегодня молекулярная биология, исходя из аминокислотной последовательности даже такого маленького полипептида, ничего не может сказать ни о его трехмерной структуре вообще, ни о положении его S-S-связей в частности. Ибо огромное число степеней свободы этой полипептидной цепи исключает возможность рассчитать ее конформацию согласно законам физики и химии, например, исходя из величин энергий взаимодействий ее атомов. Согласно теории, которую мы разработали, трехмерная структура любого полипептида определяется биологически - совокупностью А-А-связей, образующихся между его аминокислотными остатками" [352. С. 47]. Эта цитата примечательна двумя высказанными в ней положениями. Первое свидетельствует о незнании авторами литературы, посвященной теоретическому конформационному анализу пептидов и белков, становление которого произошло в 1963 г. с появлением основополагающей работы Г. Рамачандрана и соавт. [356]. Прямым опровержением такого заявления Меклера и Идлис о неспособности физики и химии рассматривать подобные проблемы служат, во-первых, результаты расшифровки генетического кода трансляции, которые были получены как раз с помощью физики и химии, и, во-вторых, материал этой книги и ее библиография, насчитывающая многие сотни ссылок на теоретические конформационные исследования пептидов и белков. Второе положение касается не чисто научных, а в большей мере мировоззренческих вопросов. Оно возвращает читателя к казалось бы давно ушедшим временам, когда в материалистической философии серьезно обсуждалось существование механической, физической, химической и биологической особых форм движения материи, находящихся в субординационных отношениях.
По стереохимическому коду А-А в молекуле тахиплезина могут взаимодействовать между собой и образовывать А-А-связи Phe4-Lys15, Va^-Tyr8 и Туг8—Не1 В отношении взаимодействий остатков Не11 с Туг13 и Туг8 с Val6, также удовлетворяющих этому коду, сказано, что они "не могут реализоваться, ибо А-А-связи между аминокислотными остатками, порядковые номера которых отличаются друг от друга на 1 или 2, сте-рически невозможны" [352, С. 47]. Это следует считать недоразумением, поскольку такие взаимодействия реальны и осуществляются в а-спиралях, (3-структурах и других пространственных формах. Последуем, однако, за авторами, которые полагают, что "реализация... трех А-А-связей... стерически возможна и приводит к тому, что полипептидная цепь
Предыдущая << 1 .. 265 266 267 268 269 270 < 271 > 272 273 274 275 276 277 .. 303 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed