Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Форма основной Угол вращения, град ?/об|Ц, ккал/моль
Ф V
В -115 140 0
R -90 -54 0,3
L 52 60 1,4
Самыми выгодными конформациями аланинового трипептида являются R-R-R и R-R-B (табл. 11.20). Сближенность всех звеньев основной цепи приводит к возникновению дисперсионных взаимодействий между Ь\ и ?>3, Ьг и Ь4, Ь\ и /?4, энергия которых составляет около —4,0 ккал/моль. Такие же дисперсионные взаимодействия характерны и для других конформаций этой группы - R-B-L, B-L-L, L-L-L. Меньшая предпочтительность последних связана с невыгодными в форме L ближними взаимодействиями. Дисперсионные взаимодействия в основной цепи имеют место и в конформациях группы полусвернутых форм (от -2,0 до -3,0 ккал/моль). Однако в отличие от предшествующей группы они осуществляются в пределах одного из дипептидных фрагментов. Полностью вытянутые конформации аланинового трипептида имеют максимальную энергию. Так, В-В-В и B-B-R проигрывают R-R-R и R-R-B ~2 ккал/моль. Это происходит из-за отсутствия дополнительных стабилизирующих взаимодействий между звеньями основной цепи. Конформационная энергия здесь йшадывается практически аддитивно из энергий ближних взаимодействий.
Сравним конформационные состояния остатков Ala в дипептидных и |рипептидных фрагментах (см. табл. 11.20 и 11.21). Глобальные конфор-цации трипептида R-R-R и R-R-B представляют собой комбинации наиболее выгодных форм дипептида - R-R и R-В, которые дополнительно, не ослабляя собственных взаимодействий, стабилизируются взаимо-ЙВйствиями между Ь1 и Ь4. Свернутые конформации трипептида с большей Энергией являются сочетаниями менее выгодных свернутых дипептидных форм. Аналогичная ситуация характерна и для конформаций трипептида Цвух других групп. Сопоставим теперь конформации рассчитанного свободного трипептидного фрагмента с геометрией основных цепей белковых фрагментов, включающих три остатка аланинового и валинового типов (Все остатки, за исключением Gly и Pro). В табл. 11.20 (крайняя правая Цолонка) приведены данные о частоте встреч той или иной конформации Основной цепи у трипептидных фрагментов X-Y-Z в белках. Были использованы значения углов ср, \(/ в кристаллических структурах миоглобина, Ц^зоцима, инсулина, а-химотрипсина, цитохрома с и карбоксипептидазы. See наблюдаемые в белках формы основной цепи X-Y-Z соответствуют Информациям аланинового трипептида. Большинство фрагментов (98%), включающих самые разнообразные аминокислотные остатки, попадают в
Форма основной Угол вращения, град ^общ’ Частота встреч
Ф1 Vi Ф2 V2 Фз V3
Свернутые формы основной цепи
R-R-R -68 -44 -60 -37 -65 -44 0 308
R-R-B -55 -51 -78 -42 -103 -72 0 47
R-B-L -78 -51 -82 93 52 58 1,5 4
B-L-L -64 139 51 45 52 54 1,7 2
L-L-L 53 46 49 51 52 52 2,3 -
Полусвернутые формы основной цепи
R-B-R -57 -51 -100 51 -135 -59 0,4 34
B-R-R -108 133 -55 -44 -80 -44 0,9 49
R-B-B -56 -50 -102 66 -111 148 0,9 41
B-R-B -108 148 -58 -46 -112 52 0,9 42
B-L-B -66 119 51 42 -120 -60 1,0 1
B-L-R -65 124 51 44 -112 146 1 3 8
L-L-R 53 46 48 51 -147 -61 2,1
B-B-L -87 101 -66 103 53 45 2,3 6
R-R-L -56 -48 -65 -42 52 48 2,4 4
L-L-B 53 45 60 54 -114 147 2,5 3
L-R-R 52 69 -52 -41 -81 -42 2,7 -
L-R-B 51 69 -54 -48 -107 57 2,8 2
R-L-L -95 -50 50 55 54 49 3,2 1
L-B-L 51 61 -65 106 53 48 3,6 2
Развернутые формы основной цепи
В-В-В -88 93 -88 87 -111 148 2,1 164
B-B-R -88 93 -102 122 -102 -54 2,4 52
R-L-B -96 -51 51 41 -119 147 2,8 2
R-L-R -95 -50 51 37 -160 -59 2,9 _
B-R-L -88 90 -97 -52 52 49 3,3 -
L-B-B 50 48 -115 153 -100 114 3,4 9
L-B-R 50 49 -106 115 -101 -54 3,5 1
