Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Bi-R -130 172 67 93 -98 -57 1,0
В3-В -130 162 -60 90 -111 149 2,6
Bj-R -130 159 -60 90 -95 -51 2,7
Свернутые формы основной цепи
R|-R -55 -37 60 89 -89 -44 1,4
R|-B -111 -39 63 92 -122 151 1,5
R2"R -56 -52 176 89 -86 -42 2,0
Rj-B -111 -61 173 81 -122 154 2,0
ByL -71 130 177 90 51 43 2,2
R3-B -138 -59 -60 91 -106 159 2,5
R3-R -138 -59 -60 91 -100 -51 2,6
* Индекс при В- или R-форме остатка Phe отвечает значению угла Х| в области 0 - 120° (1), 120 + -120° (2) или -120 - 0° (3).
НОЙ от фенилаланинового остатка пептидной группой. У фрагмента
CaCO-L-Phe-L-Ala-NHCa эти взаимодействия (sj—Ь3) максимальны
2,5 ккал/моль) при Xi ~ 60 и 180° (конформации В-В, В-R) (табл. П.23), а
§ фрагмента CaCO-L-Ala-L-Phe-NHCa они, т.е. bt—s2, столь же эффективны при %2 ~ 60 и -60° (конформации В-В3) (табл. 11.24).
У аланинового дипептида энергия более компактных форм основной цепи R-R и R-В, как уже отмечалось, меньше энергии развернутых .форм В-В и В-R (см. табл. 11.21). В случае же фрагментов с остатками Phe эти формы становятся значительно менее выгодными 1(1,5-3,0 ккал/моль). Энергетический диапазон скелетных взаимодействий
# дипептидных конформеров R-R и В-В невелик (0,3 ккал/моль) (см. табл. 11.21). Хотя свернутые формы стабилизируются дисперсионными взаимодействиями между пептидными звеньями Ь, и Ь3 (—1,5 ккал/моль), ¦выигрыш анергии компенсируется более высокой, чем у развернутых форм, энергией отталкивания между смежными звеньями Ь] и Ьг, Ьг и Ь3. ^Поэтому соответствующие конформации обеих групп в отношении взаимодействий элементов основной цепи различаются не столь существенно. У наиболее выгодных конформаций R-R и R-В боковые цепи S]
** s2 сближены и могут взаимодействовать между собой. Но в данном Ibiynae из-за небольших размеров боковой цепи А1а эффект таких контак-
Угол вращения, град ^общ’
ккал/моль
ф| Vi Ф2 V2 2 2
X, х2
Развернутые формы основной цепи
В-В3 -101 143 -145 133 -58 89 0
B-Rj -94 127 -140 -59 -57 92 0,3
В-В, -92 84 -143 153 54 89 05
B-R, -92 90 -161 ^5 57 92 1,3
R-L3 -100 ^8 55 44 -55 92 1,9
L-B3 56 49 -107 157 -66 100 2 0
L-R3 53 54 -112 -56 -64 103 2 2
В-В2 -82 93 -112 145 180 88 2 3
b-r2 -87 90 -108 -56 179 87 2,5
L-B, 49 54 -117 161 64 87 2,8
Свернутые формы основной цепи
R-B3 -98 -51 -131 150 -57 89 0,9
R-B, -104 -56 -136 164 58 90 1,2
R-R, -65 -54 -38 64 89 1,8
R-R3 -58 -45 -120 -45 -58 87 1,9
R-B2 -99 -54 -111 146 180 88 2,2
B-L3 -71 124 53 42 -55 93 2,3
r-r2 -66 -41 -95 -53 179 77 2,8
тов (sj—S2) не так велик, как при взаимодействии бензольного кольца с пептидным звеном у развернутых форм. При замене остатка А1а на другой остаток ситуация может измениться.
Расчет фрагментов CaCO-L-Phe-L-Ala-NHCa и C“CO-L-Ala-L-Phe-NHC“ позволил оценить раздельное влияние предшествующего и последующего остатков фенилаланина (или аланина) на конформационное состояние аланина (фенилаланина). Сравнение двух трипептидных фрагментов с центральными остатками Ala и Phe дает представление об одновременном воздействии на них остатков с обеих сторон. Рассмотрим кратко результаты анализа фрагмента CaCO-L-Phe-L-Ala-L-Phe-NHCa (см. рис 11.30), у которого рассчитаны все 72 возможные конформации с R и В состояниями остатков Phe и Ala, а также наиболее предпочтительные в отношении энергии пептидного остова 60 конформаций, включающих L состояние одного из остатков. В табл. 11.24 для предпочтительных конформаций трех групп основной цепи и для самой невыгодной конформации в каждой группе приведены геометрические параметры и величины общей энергии UQбщ.
Переход от дипептидных фрагментов к трипептидному сопровождается
конформа Угол вращения, град ^общ-
Ч>1 Vi 1 1 Ч>2 V2 Уз 3 3
X, Х2 X, Х2
Развернутые формы основной цепи
JgrB'B3 -104 144 -177 96 -84 102 -95 -159 -63 96 0
€-b-r3 -102 148 180 92 -83 95 -88 -52 -64 96 0,1
iiВ---R з -123 173 53 88 -78 109 -93 -66 -61 88 0,6
«1-В-В, -135 166 65 101 -83 99 -130 164 55 86 0,8
•j-B-B, -108 148 173 61 -92 115 -142 169 59 93 2,1
