Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
L-R-L 50 48 -110 -56 52 49 4,7
энергетический интервал 0-2,5 ккал/моль свободного аланинового трипептида. Они достаточно полно представлены во всех группах (361 - в свернутой, 228 - в развернутой и 193 - в полусвернутой). Наиболее часто встречаются формы R-R-R и В-В-В. Поскольку сопоставляемые участки белков и аланиновый трипептид имеют лишь сходные основные цепи (включая атомы С^), а в остальном существенно различаются, то малый
Геометрические и энергетические параметры оптимальных конформаций молекулы Ac-/.- Ala-Z,- Ala-N Н Me
форма основной Угол вращения, град t/0Qlu, ккал/моль
дели
Ф1 VI % V2
R-R -54 Свернутые формы -44 0
-47 -78
R-B -87 -54 -110 50 0,2
B-L -73 125 50 40 0,8
L-L 51 56 52 44 1.3
В-В -92 Развернутые формы 82 0,3
106 -94
B-R -98 76 -90 -56 0,6
L-B 50 44 -114 158 1,3
R-L -103 -47 50 44 1,6
L-R 56 44 -125 -53 1,7
энергетический интервал разброса энергии основной цепи свидетельствует отом, что реализующиеся в белках конформационные состояния фрагментов X-Y-Z являются близкими к оптимальным как в отношении скелетных взаимодействий, так и в отношении взаимодействий между основными и боковыми цепями соседних и удаленных остатков.
Дипептиды и трипептиды с остатками аланина и фенилаланина. Кон-формационный анализ перечисленных ниже ди- и трипептидов с остатками Ala и Phe: CaCO-L-Phe-L-Ala-NHCa, CaCO-L-Ala-L-Phe-NHCa, CaCO-L-Phe-L-Ala-L-Phe-NHCa, CaCO-L-Ala-L-Phe-L-Ala-NHCa, выполнен на основе полученных данных по монопептидам. Включение остатка фенилаланина обусловлено наличием у него объемной и вместе с тем лабильной боковой цепи, склонной вступать во взаимодействия с соседними остатками. Выбор аланина связан со значительной конформационной свободой основной цепи, что облегчает установление эффективных взаимодействий между концевыми звеньями трипептида.
Исходные конформации ди- и трипептидов формировались исходя из трех (R, В, L) (см. табл. 11.19) ротамеров А1а и девяти ротамеров Phe -Предпочтительных оптимальных конформаций молекулы Ac-L-Phe-NHMe с углом вращения %2 ~ 90° (табл. 11.22). Расчетная модель трипептидного фрагмента приведена на рис. 11.30. Наиболее низкоэнергетические конформации обоих дипептидных фрагментов имеют формы основной це-¦й В-В, B-R, R-R и R-В (табл. 11.23 и 11.24). Энергия этих конформа-Ч*й у аланинового дипептида находится в интервале 0-0,6 ккал/моль &абл. 11.21), причем состояния со свернутыми формами R-R и R-В предпочтительнее, чем с развернутыми В-В и В-R. Близки между собой, неза-|*симо от положения боковой цепи, величины энергии R и В у конференций молекулы Ac-L-Phe-NHMe (табл. 11.22). Поэтому при аддитивном
Форма основной Угол вращения, град Uof>m, ккал/моль
Ф V Xi
В -115 164 60 0
-110 152 180 0
-124 150 -60 0
R -99 -33 60 0,4
-113 -60 180 0,3
-137 -60 -60 0,1
L 40 44 60 2,6
54 76 180 2,7
53 60 -60 1,3
формировании структуры рассматриваемых дипептидов различие в конформационной энергии не должно было бы превышать 1 ккал/моль На самом деле разброс составляет -3,0 ккал/моль, и, кроме того, более низкую энергию приобретают развернутые конформации.
Таким образом, уже на уровне дипептида только за счет дополнительных взаимодействий, возникающих вследствие появления у одного остатка боковой цепи, наблюдается заметная дифференциация конформационных состояний по энергии. Глобальными оказываются конформации дипептида с основной цепью В-В. По-прежнему здесь малы (0,2 ккал/моль) взаимодействия между bi и Ь3, однако имеются благоприятные условия для стабилизирующих взаимодействий между ароматическим кольцом и удален-
Р и с. 11.30. Расчетная модель трипептида CotCO-Z.-Phe-Z.-Ala-Z.-Phe-NHCa
Конфор- Угол вращения, град ^общ»
<Pt Vi Xl Хг % V2
Развернутые формы основной цепи
Bj-B -109 149 179 87 -94 88 0
Bj-R -109 147 176 88 -119 -59 0,3
в,---в -129 178 69 94 -85 92 0,6
