Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Энергия оптимальных конформаций трипептидных фрагментов
CaCO-Pro-Phe-Pro-N HCa CaCO-Phe-Pro -Phe-NHCa
Конформация ?/общ, ккал/моль Конформация Uaбщ, ккал/моль
Развернутая форма
В-В,-В 1,4 В2-В-В3 0
В-В2-В 1,6 В,-В-В3 0,6
В-В3-В 2,0 В3-В-В2 6,5
R-L|-R 12,8 b2-b-r3 0
B3-R-L, 16,9
Полусвернутая форма
R-B ,-R 0 B,-R-B, 1,3
r-b2-r 0,6 B,-R-B3 1,6
R-B3-R 0,9 B2-R-B2 7,0
B-L,-B 0,4 Bj-B-L3 2,4
b-r2-r 4,5 L,-R-R2 8,0
B-R3-R 4,8 R2---B---B3 7,4
B-R,-B 13,8 R,-R-L, 24,9
Свернутая форма
r-r2-b 3,9 R2-R-R3 6,2
R-R3-B 4,2 R!-R-R2 16,5
R-R ,-B 13,3
A. . ,
дипептидных участков. Поэтому они, несмотря на стабилизирующие Трипептидные взаимодействия, малореальны (см. табл. 11.27).
К самым низкоэнергетическим относятся конформации R-B-R и R-B-B С полусвернутой основной цепью. Они не имеют дополнительной Стабилизации; их энергия, как и В-В-В и B-B-R, равна сумме Энергетических вкладов соответствующих дипептидных форм. Величины конформационной энергии фрагмента CaCO-Pro-Phe-Pro-NHCa, предсказанные для структур R-B-B, R-B-R, В-В-В и B-B-R на основе 1йергии дипептидных форм, как и можно было ожидать при Незначительных взаимодействиях между крайними остатками, удовлетворительно совпадают с рассчитанными значениями UoGui. Следовательно, в Данном случае при переходе от ди- к трипептиду отсутствует энергетическая дифференциация форм за счет дополнительной стабилизации, Предпочтительными оказываются конформации, представляющие собой Сочетания всех низкоэнергетических дипептидных форм.
* У фрагмента с последовательностью Phe-Pro-Phe, напротив, специфические трипептидные взаимодействия играют значительную роль
* энергии и геометрии конформационных состояний. Напротив, в $вух конформациях с формой основной цепи В2-В-В3 ((7общ = 0) и Bj-B-B3 «/общ = ккал/моль) (см. табл. 11.28) энергии взаимодействия Между первым и третьим остатками составляют соответственно -4,0 и
Распределение конформаций трипептидных фрагментов по энергиям
Фрагмент Интервал относительной энергии и„ащ, ккал/моль
0-1 1-2 2-3 3-4 4-5 5-6 >6
CnCO-Phe-Pro-Phe-NHC11 8 8 9 16 16 9 96
C“CO-Pro-Phe-Pro-N HCa 4 9 3 2 7 4 7
-4,3 ккал/моль, что сопоставимо с суммами энергии дипептидных взаимодействий (-5,9 и -5,0 ккал/моль). Решающий вклад в стабилизацию вносят контакты S) с s3 и bj с Ь3. В предпочтительных конформациях трипептида CaCO-Phe-Pro-Phe-NHC“ реализация дополнительных стабилизирующих взаимодействий осуществляется без значительного ослабления контактов в пределах моно- и дипептидов и заметного изменения их геометрических параметров. Так, у конформации В2-В-В3 энергия монопептидных взаимодействий составляет 1,3 ккал/моль, дипептидных - 5,9 ккал/моль, у изолированных же фрагментов В2-В и В-В3 суммирование соответствующих вкладов дает 1,3 и -6,6 ккал/моль соответственно. У конформации В1—В—В3 аналогичные составляющие равны 1,4 и -5,0 ккал/моль, а у В,-В и В-В3 -1,2 и -6,4 ккал/моль.
Как и в предыдущих случаях, конформации трипептида, в которых имеет место максимальная дополнительная стабилизация, представляют собой комбинации наиболее выгодных дипептидных форм (сравните табл. 11.26 и 11.27 с табл. 11.28). Характерно, что не все комбинации таких дипептидных форм оказываются комплементарными, т.е. имеющими пониженную потенциальную энергию. Например, у конформации B2-R-R3, образованной из более выгодных по сравнению с B3-R-R] дипептидных форм, энергия моно- и дипептидных взаимодействий равна 1,7 и —4,1 ккал/моль; суммирование соответствующих величин свободных фрагментов дает 1,4 и -7,0 ккал/моль. Энергия трипептидных взаимодействий у B2-R-R3 составляет всего -1,8 ккал/моль. Следовательно, при сочетании форм B2-R и R-R3 ослабление дипептидных взаимодействий полностью не компенсируется образованием новых контактов; потенциальная энергия трипептида в конформации B2-R-R3 (Uo6m = = 5,5 ккал/моль) больше суммы энергии свободных фрагментов в формах B2-R ([/0бщ = 0) и R-R3 (i/общ = 03 ккал/моль).
Рассмотренные трипептидные фрагменты представляют собой два крайних случая. В одном из них - CaCO-Pro-Phe-Pro-NHCa - практически отсутствует взаимодействие между первым и третьим остатками; в другом
