Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 3: структурная организация белка" -> 95

Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 3: структурная организация белка — М.: Наука, 1997. — 604 c.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat31997.djvu
Предыдущая << 1 .. 89 90 91 92 93 94 < 95 > 96 97 98 99 100 101 .. 303 >> Следующая

Причина дестабилизирующего влияния серина и треонина на а-спираль заключается в водородных связях, которые могут образовывать боковые цепи этих остатков с пептидными группами. Такая связь возможна у монопептидов Ser и Thr в конформациях R при соответственно %2 ~ 60° и %2 —60°. В a-спирали она конкурирует с водородной связью между группой N-Н пятого остатка Ser (Thr) и группой С=0 первого остатка, что, естественно, снижает устойчивость спирали. На спиральных участках белков, напротив, внутренняя водородная связь приводит к стабилизации данного состояния основной цепи в конформации R. В конформации В остатков Ser и Thr также возможна водородная связь Ог-Н ,.0=С в пре-
jax монопептидного фрагмента. В P-структуре гидроксильная группа ковой цепи и карбонильная группа основной цепи оказываются сбли-яными при X] - 180 и 60° у Ser (60 и -60° у Thr). Образование такой и в этом случае не препятствует водородному связыванию регулярных уктурных участков параллельных или антипараллельных пептидных й, поскольку стерически не затрудняет подход двух протонов к карбонильному атому кислорода, способному служить их донором элект-ррнов. Участие группы ОН в водородной связи при наличии пептид-дой водородной связи отчетливо проявляется в полученном 3. Бауком и Э, Катчальским ИК-спектре кристаллического поли-/.-серина, находящегося в (3-структуре [112]. Следовательно, внутренняя водородная связь в остатках Ser и Thr в конформации R дестабилизирует а-спираль, а в конфирмации В стабилизирует P-структуру. Боковые цепи этих остатков догут образовывать разнообразные водородные связи. Однако важно подчеркнуть, что реализация таких возможностей в белках осуществляется 1Ц>и ориентациях боковых цепей Ser и Thr, соответствующих минимумам ^валентных взаимодействий свободных молекул метиламидов N-ацетил-^-серина и -L-треонина.
Из анализа пространственного строения боковых цепей Phe, Туг, Тгр, ^|г, Thr и других аминокислотных остатков в белках [108, 109] следует |Ывод, который уже был сделан при рассмотрении пространственного (^роения основных цепей. В обоих случаях отчетливо видна корреляция
Еконформационными состояниями аминокислотных остатков в бел-оптимальными конформациями соответствующих метиламидов гил-а-аминокислот. Реализующиеся в белковых трехмерных структурах конформационные состояния остатков всегда отвечают наиболее Ьгодным конформациям свободных монопептидов. Средние и дальние В&имодействия ни при каких обстоятельствах не вступают в противоречие с требованиями, диктуемыми ближними взаимодействиями. Это под-рждает нашу теорию структурной организации белков (см. главу 2) в ее части, которая касается согласованности между ближними взаимо-[ствиями, с одной стороны, и средними и дальними взаимодействиями, с ой. Таким образом, для пространственных структур белков специфич-оказывается только последовательность конформационных состояний тков, а не сами состояния. Основной принцип организации пространст-ой структуры белков, по существу, аналогичен принципу организации химической структуры. Различие в том, что в аминокислотной после-тельности каждый стандартный остаток может быть представлен, как явило, только одной химической формой, а в трехмерной структу-
- набором практически равновероятных пространственных форм (в днем - 10). Если ближние взаимодействия валентно-несвязанных >мов решающим образом определяют конформационные возможности атков, то на долю средних и дальних взаимодействий приходится выбор ственного для каждого остатка в белковой последовательности формационного состояния из набора низкоэнергетических конформаций одного монопептида соответствующей стандартной аминокислоты. Таким образом, средние и дальние взаимодействия, создающие уни-ьную трехмерную структуру белка, могут проявлять себя только в
границах, установленных ближними взаимодействиями. В чем физическце причины подобной субординации? В наборы низкоэнергетических конформаций свободных монопептидов, как уже отмечалось, входят все те пространственные формы молекул, в которых отсутствуют ван-дер-вааль-совы отталкивания. Энергия стабилизирующих взаимодействий валентно, несвязанных атомов здесь мала из-за небольшого числа контактов и слабости самих взаимодействий. Перспективными оказываются лишь формы в которых отсутствует перекрывание ван-дер-ваальсовых атомных радиусов. По этой причине явились столь содержательными и интересными результаты работы Рамачандрана и соавт. [58]. Средние и дальние взаимодействия имеют стабилизирующий характер и включают дисперсионное притяжение, энергия которого при контакте двух атомов не превышает 0,1 ккал/моль, электростатические взаимодействия, сильно-ослабленные в водной среде и обладающие малым градиентом (энергия отталкивания возрастает пропорционально /~12, а электростатических взаимодействий — г-1), и водородные связи, также слабые в этих условиях Эффективность средних и дальних взаимодействий в стабилизации белковой глобулы в их массовости. Однако при установлении конформационных состояний аминокислотных остатков трудно ожидать с их стороны серьезной конкуренции с ближними взаимодействиями, т.е. с мощными силами невалентных отталкиваний. Только согласованность всех видов взаимодействий может сделать процесс структурной организации белка самопроизвольным, быстрым и безошибочным, особенно если учесть, что самосборка белковой молекулы протекает в динамически напряженных условиях при постоянном броуновском движении.
Предыдущая << 1 .. 89 90 91 92 93 94 < 95 > 96 97 98 99 100 101 .. 303 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed