Жизнь микробов в экстремальных условиях - Кашнер Д.
Скачать (прямая ссылка):
бильностью лишь немногих ключевых участков. Например, термостабильность термолизина при температурах приблизительно от 50 до 80°С повышается в результате стабилизации одного или двух участков ионами Са2+.
Так как для глицеральдегид-3-фосфат — дегидрогеназы из В. siearothermophilus создана молекулярная модель, основанная на данных рентгеноструктурного анализа, в ближайшем будущем должно появиться больше сведений о возможных структурных изменениях этого фермента. Можно ожидать, что исследования кристаллов белков с помощью рентгеноструктурного анализа сыграют решающую роль в выяснении структурных различий между мезофильными и термофильными белками. Есть надежда, что такой анализ позволит более глубоко проникнуть в тонкую структуру белков и выявить те особенности этой структуры, которые сообщают внутреннюю термостабильность белкам облигатных и кальдоактивных термофилов. Однако создается впечатление, что в некоторых случаях молекулярный механизм (или механизмы) термофилии может, по-видимому, выходить за рамки этих кажущихся окончательными критериев и для его понимания потребуются более детальные исследования, такие, как ступенчатая тепловая денатурация, осуществленная на рибонук-леазе, моделирование внутриклеточной среды и генетические манипуляции.
БЛАГОДАРНОСТИ
Нам хотелось бы выразить нашу признательность д-ру Дж. Кинси (J. Kinsey, Department of Microbiology, University of Kansas Medical Centre) за полезные замечания, касающиеся генетических аспектов термофилии. Приносим благодарность д-ру Дж. Харрису (J. I. Harris; MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, England) за любезное ознакомление нас с последними неопубликованными данными о термофильной -гли-церальдегид-3-фосфат — дегидрогеназе. Сердечно благодарим миссис Дорис Кьюэн (Doris Kuehn) за отличное выполнение секретарской работы.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 1
Adman Е. Т., Sieker L. С., Jensen L. И. (1973). The structure of a bacterial ferredoxin, J. Biol. Chem., 248, 3987—3396.
Air G. М., Harris J. I. (1974). DNA-dependent RNA polymerase from the thermophilic bacterium Thermus aquations, FEBS Lett., 38, 277—281.
Allen М. B. (1953). The thermophilic aerobic sporeforming bacteria, Bacteriol. Rev., 17, 125—173.
1 Звездочками отмечены недавно опубликованные работы, не упомянутые в тексте.
Amelunxen R. Е, (1966). Crystallization of thermostable glyceraldehyde-3-pho-sphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus, Biochim. Biophys. Acta, 122, 175—181.
Ametunxen R. E. (1967). Some chemical and physical properties of thermostable glyceraldehide-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus, Biochim. Biophys. Acta, 139, 24—32.
Amelunxen R. E. (1975). Glyceraldehide-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus, (Wood W. A., ed.), Methods in Enzymology, Vol. 41, pp. 26S—273, Academic Press, New York and London.
Amelunxen R. E., Clark J. (1970). Crystallization of thermostable glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase after removal of coenzyme, Biochim. Biophys. Acta, 221, 650—652.
Amelunxen R. EGrisolia S. (1962). The mechanism of triosephosphate dehydrogenase inactivation by reduced diphosphopyridine nucleotide, J. Biol. Chem., 237, 3240—3244.
Amelunxen R. E., Lins M. (1968). Comparative thermostability of enzymes from Bacillus .stearothermophilus and Bacillus cereus, Arch. Biochem. Biophys.,
125, 765—769.
Amelunxen R. E., Singleton R. Jr. (1976). Thermophilic glyceraldehyde-3-pho-sphate dehydrogenase, (Zuber H., ed.), Enzymes and Proteins from Thermophilic Microorganisms, Experientia Suppl., 26, pp. 107—120, Birkhau-‘ ser Verlag, Basel and Stuttgart.
Amelunxen R. E., Noelken М., Singleton R. Jr. (1970). Studies on the subunit structure of thermostable glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus, Arch. Biochem. Biophys., 141, 447—4-55.
Amelunxen R. E., Sauvan R. L., Mira O. J. (1974). Thermostable glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus. II. Kinetic and immunokinelic analysis, Physiol. Chem. Pliys., 6, 515—526.
Aiulreesen J. R„ Schaupp A., Neurauter C., Brown A„ Ljungdahl L. G. (1973). Fermentation of glucose, fructose, and xylose by Clostridium thermoaceticum: effect of metals on growth yield, enzymes, and the synthesis of acetate from C02, J. Bacteriol., 114, 743—751.
Babel W., Rosenthal H. A., Rapoport S. (1972). A unified hypothesis on the causes of the cardinal temperatures of microorganisms; the temperature minimum of Bacillus stearothermophilus, Acta Biol. Med. Germ., 28, 565— 576.
Balerna М., Zuber H. (1974). Thermophilic aminopeptidase from Bacillus stearothermophilus. IV. Aminopeptidases (APIm, APIII) in mesophilic (37°C) cultures of the thermophilic bacterium B. stearothermophilus, Int. J. Pept. Prot. Res., 6, 499—514. ,
Barnes L. D„ Stellwagen E. (1973). Enolase from the thermophile Thermus X-l, Biochemistry, 12, 1559—1565.
Bauman A. J., Simmonds P. G. (1969). Fatty acids and polar lipids of extremely thermophilic filamentous bacterial masses from two Yellowstone hot springs, J. Bacteriol., 98, 528—531.
