Регулфяция метаболизма - Ньюсхолм Э.
Скачать (прямая ссылка):
Хотя механизм взаимодействия адреналина с инсулином в процессах регуляции метаболизма гликогена еще не вполне изучен на молекулярном уровне, эффекты, обусловленные этими гормонами, хорошо укладываются в рамки физиологиче-
ской теории регуляции. Когда в организме достаточно углеводов для пополнения запасов гликогена, концентрация инсулина в крови высока. Поэтому большая часть глюкозилтрансферазы находится в форме I (активной форме) и происходит синтез гликогена. Однако в любой ситуации, индуцирующей стресс, синтез гликогена должен прекращаться (хотя бы временно), чтобы стала возможной мобилизация углеводных резервов, которая обеспечила бы приток энергии для работы мышц. При стрессе выделяется адреналин: он преодолевает стимулирующее действие инсулина на синтез гликогена и одновременно «включает» гликогенолиз. Если опасность миновала, выделение адреналина прекращается, а поскольку содержание инсулина остается высоким, синтез гликогена сразу же возобновляется. При пониженном поступлении углеводов в организм (например, в период сна) концентрация инсулина в крови падает и синтез гликогена в результате подавляется. Жизненная важность реакции «борьбы или бегства» позволяет понять, почему при стрессе инсулин играет подчиненную роль в регуляции обмена гликогена — почему он не тормозит активации фосфорилазы адреналином и не -стимулирует синтеза гликогена, когда концентрация адреналина высока.
Список литературы
1. Potter V. R., Опо Т., Cold Spring Symp. Quant. Biol., 26, 355 (1961).
2. Rohr P., Saint-Saens М., Monod H„ J. Physiol. Paris, 58, 5 (1966).
3. Xenophon. Anabasis III, Books 1—VII, p. 47. Translated into English by C. L. Browson, Trans, publd. London, Heinemanri, 1922.
4. Hornbrook K. R., Burch H. B„ Lowry О. H., Molecular Pharmacology, 2,106(1966).
5. Stetten D„ Stetten M. R., Physiol. Rev., 40, 505 (1960).
6. Krebs E., Fisher E. H., Adv. Enzymol. 24, 263 (1962).
7. Sutherland E. W., Harvey Lectures, 57, 17 (1962).
8. Cori G. T„ Cori C. F., J. biol. Chem., 158, 321 (1945).
8a. Green A. A., Cori G. Т., J. biol. Chem., 151, 21 (1943).
9. Fischer E. H„ Krebs E. G„ J. biol. Chem., 216, 113, 121 (1955).
10. Bergmeyer H. U., in: Methods of Enzymatic Analysis, H. U. Bergmeyer, ed., London, Academic Press, 1963.
11. Lyon I. B., Porter /., J. biol. Chem., 238, 1 (1963).
12. Danforth W. H„ Lyon J. B., J< biol. Chem., 239, 4047 (1964).
13. Morgan H. E„ Parmeggiani A., in: Control of Glycogen Metabolism, p. 254, W. J. Whelan, ed., London, Churchill, 1964.
. 14. Morgan H. E., Parmeggiani A., J. biol. Chem., 239, 2440 (1964).
15. Nolan C., Novoa W. B., Krebs E. G., Fischer E. H., Biochemistry, 3, 542 (1964).
16. Fischer E. H., Pocker A'., Saari J. C., Essays in Biochem., 6, 23, P. N. Campbell and F, Dickens, eds., London, Academic Press, 1970.
17. Krebs E. G„ Gonzalez C., Posner J. B., Love D. S., Bratvald G. E.„ Fischer E. H., in: Control of Glycogen Metabolism, p. 200, W. J. Whelan» ed., London, Churchill, 1964.
18. Walsh D. A., Perkins J. P., Krebs Е. G., J. biol. Chem., 243, 3763
(1968).
19. Walsh D. A., Perkins J. P., Brostrom С. О., Ho E. S., Krebs E. G., J. biol. Chem., 246, 1968 (1971).
19a. Reimann E. М., Walsh D. A., Krebs E. G., J. biol. Chem., 246, 1968 (1971).
20. Sutherland E. W., Oye /., Butcher R. W., Rec. Progr. Horm. Res., 21, 623 (.1965).
21. Robinson G. A., Butcher R. W., Sutherland E. W., Cyclic AMP, New York and London, Academic Press, 1971.
22. Sutherland E. W., Rail T. W., Menon Т., J. biol. Chem., 237, 1220 (1962).
23. Davoren P. R., Sutherland E. W., J. biol. Chem., 238, 3016 (1963).
24. Drummond G. I., Harwood J. P., Powell C. A., J. biol. Chem., 244, 4235
(1969).
25. Posner J. B., Stern R., Krebs E. G., J. biol. Chem., 240, 982 (1965).
26. Macfarlane R. F„ Nature, Lond., 202, 498 (1964).
27. Bowness J. М., Science, N. Y., 152, 1370 (1966).
28. Holzer H., Advances in Enzymologv, 32, 297 (1969). .
29. Brostrom С. O., et al.. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.. 68, 2444 (1971).
30. Clielala C. A., Torres H. N„ Biochim. Biophys. Acta, 178, 423 (1969).
31. Smith D. S., Progr. Biophys. Mol. Biol., 16, 107 (1966).
32. Franzini-Armstrong C., Porter K. R., Nature, Lond., 202, 355 (1964).
33. Hill A. V., Proc. Roy. Soc. B, 136, 399 (1949).
34. Weber A., Current Topics in Bioenergetics, vol. 1, p. 203, D. R. Sanadi, ed., New York, Academic Press, 1966.
35. Ebashi S., Endo М., Progr. Biophys. Mol. Biol., 18, 123 (1968).
36. Hasselbach W„ Progr. Biophys. Mol. Biol., 14, 167 (1964).
37. Pringle J. W. S., Progr. Biophys. Mol. Biol., 17, 1 (1967).
38. Portzehl H., Caldwell P. C., RHegg J. C., Biochim. Biophys. Acta, 79, 581 (1964).
39. Podolsky R. J., Costantin L. L., Fed. Proc., 23, 933 (1964).
40. Jobsis F. F., O’Connor M. J., Biochem. Biophys. Res. Commun., 25* 246 (1966).
41. Ashley С. C., Endevaour, 30, 18 (1971).
42. Ozawa E., Hosoi E„ Ebashi S., J. biochem. (Tokyo), 61, 531 (1967).