Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Владимиров Ю.А. -> "Биофизика " -> 23

Биофизика - Владимиров Ю.А.

Владимиров Ю.А., Рощупкин Д.И., Потапенко А.Я., Деев А.И. Биофизика — Медицина, 1983. — 273 c.
Скачать (прямая ссылка): biofizika1983.djv
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 95 >> Следующая

звеньев.
Нативная молекула белка может состоять из нескольких поли пептидных
цепей, каждая из которых имеет определенную третичную структуру. Такие
отдельные поли-
3'
67
пептидные цепи, не связанные друг с другом ковалентно,
называются субъединицами. Структура, которая образуется при ассоциации
субъединиц, называется четвертичной структурой белка. Число субъединиц в
нативной молекуле белка постоянно. Этим четвертичная структура отличается
от агрегатов молекул белка, образующихся в ряде случаев, например при
денатурации.
Изменение свойств окружающей среды: температуры, ионного состава, pH,
концентрации малых молекул -может изменить баланс сил, определяющих
данную конформацию белка, и вызвать переход белка в новую конформацию,
стабильную в новых условиях. Такие перестройки в молекуле белка называют
конфирмационными переходами. Знание физической природы сил, определяющих
стабильную конформацию, позволяет понять действие тех или иных факторов
среды (температуры, ионов, метабо-
Таблица 3
Типы связей и взаимодействий в биологически важных молекулах
Связи (взаимодействия)
Примеры
Энергия
взаимо-
действия,
кДж/моль
Зависимость силы взаимодействия от расстояния (г)
1. Ковалентные
2. Ионные
3. Ион-дипольные
4. Дисперсионные
5. Водородные
6. Гидрофобные взаимодействия
а) связи, определяющие первичную структуру
б) - 5-55 -связи
СОО-\
СОО-/ Na+(H20)"
> Саг+
Взаимодействие осциллирующих диполей -С=О...Н-N-
I
Формирование липидного бислоя и неполярных областей в белке
146-680
210
40-400
4 -40
4 -40
8 -25 4 -8,5
Простой зависимости нет
Я1 Яг
qD
4 я е0ел2 3 /а2
4 г(r)
Простой зависимости нет То же
Я' 9i. Яг - заряды взаимодействующих ионов, е0 - диэлектрическая
проницаемость вакуума, е-относительная диэлектрическая проницаемость
среды, D - дипольный момент, п - число молекул воды в сольватной оболочке
иона, а - поляризуемость, / - первый потенциал ионизации атома или
молекулы. Точками обозначены ионные или водородные связи.
68
Рис. 20. Связи и взаимодействия, стабилизирующие пространственную
структуру белков.
I - ионная; II - водородная; III - дисульфидная; IV -область гидрофобных
взаимодействий между неполярными группами.
литов, лекарств и др.) на структуру макромолекул, понять как и почему
может нарушиться структура и функционирование биополимеров в патологии.
3.2. ВИДЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ В МАКРОМОЛЕКУЛАХ
В табл. 3 дан перечень типов связей и энергии взаимодействий в
биологически важных молекулах.
Следует иметь в виду, что средняя тепловая энергия молекул при комнатной
температуре составляет примерно
2,5 кДж/моль, что меньше приведенных в таблице энергий связи.
Связи, стабилизирующие пространственную структуру белков, показаны также
на рис. 20.
Ионные связи в макромолекулах обусловлены присутствием ионогенных групп:
карбоксильных и аминогрупп в белках, фосфатных групп в нуклеиновых
кислотах.
69
В биомембранах ионогенными группами являются фосфаты, а также карбоксилы
свободных жирных кислот. За счет ионных связей образуются комплексы
различных ионов с макромолекулами. Например, нуклеиновые кислоты
связывают ионы Mg2+ и Са2+, а многие белки связывают ионы Са2+.
Интересным примером ионных связей могут служить связи между a-цепями в
молекуле гемоглобина, обусловленные, в частности, взаимодействием
положительно заряженной аминогруппы концевого валина с^-цепи (вал 1 с^) с
концевой отрицательно заряженной карбоксильной группой аргинина а2-цепи
(арг 141 а2). Снижение pH приводит к разрыву данной ионной связи,
ослаблению взаимодействия между ttj- и а2-цепями, изменению конформации
макромолекулы и уменьшению сродства гемоглобина к 02 (эффект Бора).
Благодаря этому эффекту в интенсивно дышащих тканях, где лактат, С02 и
другие кислые конечные продукты метаболизма понижают pH крови, гемоглобин
освобождает значительную часть связанного им кислорода. Для многих
явлений в организме в норме (секреция, мышечное сокращение, свертывание
крови) и патологии важно образование комплексов ионов с макромолекулами.
Образование этих комплексов происходит за счет ион-ионных и ион-дипольных
взаимодействий (см. табл. 3).
Рассмотрим в качестве примера действие антитоксина антаманида,
ингибирующего токсическое действие яда бледной поганки. Согласно Ю. А.
Овчинникову и
В. Г. Иванову, в основе действия антаманида лежит образование его
комплексов с ионами Са2+, сорбированными на клеточной мембране (рис. 21).
Связывание антаманида с Са2+ обусловлено ион-дипольными взаимодействиями,
связывание Са2+ с фосфолипидами - ион-ионными. В результате связывания
антаманид закрывает определенный участок мембраны, меняя ее свойства, в
том числе проницаемость по отношению к токсинам бледней поганки.
Следует сказать еще об одном типе взаимодействий между молекулами -
наименее специфическом. Между любыми молекулами существует притяжение,
обусловленное движением электронов по орбитам, которое приводит к
появлению осциллирующих диполей. Между такими осциллирующими диполями
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 95 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed