Биофизика - Владимиров Ю.А.
Скачать (прямая ссылка):
стереоспецифичность (хиральность). Стерео-специфичные молекулы могут
существовать в виде двух зеркально симметричных форм -стереоизомеров:
правой (D-форма) и левой (L-форма). Асимметрия существенным образом
определяет специфичность биохимических реакций, в частности
взаимодействия ферментов с различными метаболитами. Например,
протеолитические ферменты животных гидролизуют только полипептиды,
построенные из L-аминокислот. Оболочки бактерий сибирской язвы имеют в
своем составе D-глутаминовую кислоту, что является причиной высокой
стойкости.этих бактерий к действию ферментов. Стереоизомерия может быть
также причиной различной фармакологической активности препаратов. Так, по
влиянию на двигательную активность мышей /.-фенамин оказался в 25 раз
сильнее, чем D-фенамин.
Белки и нуклеиновые кислоты представляют собой информационные
макромолекулы, кодирование информации в которых осуществляется
соответственно аминокислотным или нуклеотидным алфавитом. Макромолекулы
полисахаридов состоят из одинаковых звеньев и поэтому не несут
информации. Они выполняют либо опорную функцию (например, целлюлоза в
растениях), либо служат в качестве депо необходимых веществ (крахмал в
растениях, гликоген в животных) и т. д.
Молекулы белков и нуклеиновых кислот характеризуются строго определенной
последовательностью мономеров
64
Рис. 18. Спаривание оснований ДНК и плавление вторичной структуры.
а - образование пар гуанинцитозин и аденннтнмни с помощью водородных
связей; б - изменение оптической плотности при 260 им (DOT) в
относительных единицах при плавлении ДНК пневмококка; Гпл - температура
плавления; в - плавление двойной спирали. При температуре Тпл скорость
разрыва водородных связей выше скорости их образования, что приводит к
разделению двух цепей.
Цитозин-гуании
Тимин-адеиии
а
Темлерзтура 'С б
(аминокислот, нуклеотидов), связанных ковалентными связями. Число и
порядок чередования мономеров в этой Последовательности называется
первичной структурой.
Важная особенность структуры белков и нуклеиновых кислот заключается в
стабилизации положения химических групп в пространстве с минимальной
внутренней энергией. Это достигается, в частности, за счет образования
водородных связей. Регулярное расположение в пространстве химических
групп (пептидных в белках, пуриновых и пиримидиновых оснований в
нуклеиновых кислотах) создает вторичную структуру биополимеров. Вторичная
crpyv-тура ДНК представляет собой двойную спираль, стабилизированную
водородными связями между комплементарными азотистыми основаниями
образующих спираль цепей (рис. 18).
3-1042
65
Как известно из химии, вращение в молекулах вокруг одинарных связей
приводит к появлению поворотных изомеров, т. е. молекул с различной
конформацией. В белках вращение вокруг пептидной связи С-N затруднено
(энергия активации вращения 40-80 кДж/моль), так как эта связь имеет на
30-40% характер двойной связи вследствие резонанса:
О 0*
II I
С С
/\/ ^/К/
N N+
I I
Н Н
Поэтому белок можно рассматривать как цепь из связанных друг с другом
плоских пептидных звеньев. Вращение этих звеньев возможно вокруг
одинарных связей а углерода аминокислот. Угол поворота вокруг связи Са -С
обозначается ф, а вокруг N-С0 <р (рис. 19).
Полинг и Кори установили два основных варианта вторичной структуры
белковой цепи: а-спираль и (5-форму (рис. 19). а-Спирали могут быть
правозакрученными (<р = = 132°, ф = 123°) и левозакрученными ф = 228е, ф
= = 237°). (5-Фор мы могут быть параллельными (ф = 61° и ф = 239°) и
антипараллельными (ф = 380° и ф = 325°). Кроме того, в белках встречаются
участки, не образующие регулярной структуры, так называемые
неупорядоченные структуры, в которых одноименные углы ф и ф неодинаковы.
Например, в гемоглобине 75% аминокислот образуют правозакрученные а-
спирали, а остальные участки являются неупорядоченными, они располагаются
преимущественно в местах пространственных изгибов спи-рализованной цепи.
Возможность изгибов в цепи и наличие в молекулах белков различных
взаимодействий (ионных, гидрофобных, образование дисульфидных и
водородных связей) между группами, далеко отстоящими друг от друга в
полипеп-тиднбй цепи, приводят к компактной укладке этой цепи.
Расположение в пространстве элементов вторичной структуры и
неупорядоченных звеньев полипептидной цепи называется третичной
структурой белка. Различие между вторичной и третичной структурами в
определенной степени условно, так как в действительности мы имеем дело с
единственной пространственной структурой (кон-
6G
/
Се о
\ V
N-№0*0
/ /
OOH-N
V V
"-структур"
Гем
(1# ¦р "'Гем
1-1 "2 P'lf L(c)(c)l %t р2
ID P.
2,3-дифосфоглицерат
IV
Рис. 1Я. Структура белковой молекулы.
I - расположение пептидных групп; II - ориентация водородных связей во
вторичной структуре белков; III - третичная структура Субъединицы
гемоглобина; IV - схематическое изображение четвертичной структуры
гемоглобина.
формацией) белка, состоящей из регулярных участков и неупорядоченных
