Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Пептид 6-сна
Lcu-энкефалин
а-Мсланотропин
Р-Меланотропин быка
fi-Мелаиотропин человека
а-Эндорфин
S-Эндорфик
р-Эндорфи
Met-энкефалин
Секретин
Апамин
Тсртиапин
MCD-пептид
Инсектотоксин I *
Фрагмент соизтотроттз человека
а-Неоэндорфин
Р-Нсозндорфин
Адрснорфин
оп,
Фрагмент нейротоксина 11 БПТИ______________________
(1.245-2481 14]
15, 6, 249) 1251)
[250]
(32, 252] [106]
1107)
[108]
[1071 [160, 258]
[157]
1163]
[31]
[256]
[158]
[158]
[159]
1157)
[215,260-262)
185-89)
1100]
[101]
[ЮЗ]
(2591
[161)
[161]
1164)
Ц62]
[263|
1264)
Рис. 111.32. Чередование в природных олигопептидах конформационно жестких (темные клетки) и конформационно лабильных участков цепи
БПГЦ БПП, БПП и1- пеига нпн.1 и пекапеппшы Врадикинииптсииирующсгп действия ОП„ - иктлмептид опиши»*» лчкггпия, ЬП ГИ - бычий панкреатически» трипенношли ингибитор
Лрехода от низкомолекулярных пептидов к высокомолекулярным белкам Информационные свойства, по-видимому, изменяются не скачкообразно, а ^степенно. Нет сомнения, что ближние и средние взаимодействия, реализованные на небольших участках последовательности, играют оди-0цсовую роль в формообразовании и олиго-, и полипептидов. В главах 4-7 (jbUio показано, что роль ближних взаимодействий заключается в формировании из свободных стандартных аминокислотных остатков наборов (зоэнергетических предпочтительных конформационных состояний, ^рторые только и могут быть реализованы у олиго- и полипептидов (см. табл. 11.17). Поскольку нативные белки имеют строго детерминированные Структуры, где остатки принимают вполне определенные конформации (из набора состояний, дозволенных по ближним взаимодействиям), то из соображений общего порядка очевидно, что роль средних взаимодействий должна сводиться к ограничению конформационной свободы остатков, а роль дальних взаимодействий - к последующему лишению их этой свободы.
Конформационный анализ десятков природных олигопептидов, включающих также 20, 30 и более аминокислотных остатков (см. табл. III.31), позволил не только пояснить для каждого соединения проявление средних взаимодействий и произвести соответствующие количественные оценки, но и выявить общую для их структурной организации особенность. Расчет показал, что у олигопептидов, даже сравнительно коротких, за счет средних взаимодействий может происходить структурная детерминация, т.е. образовываться локальные микронуклеации. Конформационно жесткие участки последовательности, чередующиеся с конформационно лабильными участками, были найдены у всех исследованных автором и сотр. природных пептидов, что наглядно иллюстрирует рис. III.32. Обнаруженная конформационная гетерогенность цепи представляет первостепенный интерес для понимания структурной организации белков и расчета их конформаций. Ее существование было постулировано мною в бифуркационной теории (см. гл. 2) как необходимое условие самопроизвольной, быстрой и безошибочной сборки белковых цепей по статистико-детерминистическому механизму. Результаты конформационного анализа большого числа олигопептидов различной длины независимо подтвердили это положение теории. Таким образом, роль средних взаимодействий заключается в реализации природной аминокислотной последовательности с конформационной гетерогенностью, проявляющейся в образовании альтернирующих конформационно жестких и лабильных участков цепи.
