Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Существование четкой корреляции между углами V)/, и ф,+1 смежных остатков делает дипептидный фрагмент наиболее подходящей элементарной основой для классификации форм основной цепи на два типа -шейпы/и е, единственной характеристикой которых является параметр 6 (рис. 11.33). У трипептидных фрагментов, содержащих два перекрывающихся дипептидных участка, формы основной цепи подразделяются на четыре шейпа: ff,fe, efu ее. В общем случае у фрагмента из п аминокислотных остатков могут реализоваться формы основной цепи 2"~1 различных шейпов. Представленные на рис. 11.34 шейпы трипептида позволяют (конечно, сугубо качественным образом) отметить особенности форм пептидного скелета каждого типа в отношении средних взаимодействии Наибольший интерес вызывают новые, трипептидные взаимодействия
di = fi . zpaB
SI c. 11.32 Распределение форм основной цепи дипептидных фрагментов, не содержащих (а) ¦Содержащих (б) остатки Gly, по величинам угла 0, = \у, + (p,+ i в пятидесяти белках, Шхмерные структуры которых были определены методом рентгеноструктурного анализа с (^решением < 2,0 А [14. С 120]
Рис. If.33. Развернутый (е) и свернутый (J) шейпы дипептида Рис. 11.34. Шейпы основной цепи трипептида
поскольку ситуация на дипептидных участках, рассмотренная выше, осталась практически неизменной. Для некоторых боковых цепей открылась возможность выбора. Например, боковая цепь s2 при формах шейпа ff не может одновременно эффективно взаимодействовать с S] и S3. В структурах типа ее реальны взаимодействия боковых цепей между собой (sj—s3) и с элементами основной цепи (b]-s3 и b4-S]). Они могут быть эффективными и определять реализацию форм этого типа (например, структуру Р-складчатого листа) при наличии у остатков в первом и третьем положениях достаточно больших и лабильных боковых цепей. В структурах шейпов е/и fe актуальными для стабилизации являются взаимодействия Ь4 с S! в первом случае и bt с s3 во втором, а шейпа ff — bj с b4 и s3. Таким образом, у трипептидного фрагмента, как и у дипептидного, каждый шейп характеризуется специфическими возможностями образовывать средние взаимодействия, реализация которых зависит от конкретной аминокислотной последовательности и конформационных состояний остатков.
В табл. 11.31 для четырех оптимальных конформаций фрагмента -CaCO-Asn-Asn-Asp-NHC“, имеющих формы основной цепи шейпов ее, ef, fe vi ff, приведены энергетические вклады моно-, ди- и трипептидных взаимодействий, которые подтверждают сказанное об избирательном характере средних взаимодействий на дипептидном и трипептидном участках. Сопоставление соответствующих данных табл. 11.30 и 11.31 показывает, что образование дополнительных взаимодействий более высокого ранга, например между первым и третьим остатками, не ослабляет заметным образом средние взаимодействия меньшего ранга [ср., например, конформационные состояния В21-В31 участка -Asn-Asn- и В31-В41 участка -Asn-Asp- (табл. 11.30) с конформацией В21-В31-В31 трипептида (табл. 11.31)]. В табл. 11.32 отмечены различные типы взаимодействий, актуальные у разных форм всех возможных шейпов трипептидного фрагмента. Как можно заключить из данных таблицы, взаимодействия в е и/дипептидных шейпах и взаимодействия между первым и третьим остат-
Шейпы, формы основной цепи и межостаточные взаимодействия трипептидного фрагмента
Шейп Форма Дипептидные взаимодействия Трипептидные
основной взаимодействия
цепи
bi-b3 b,-b2 b3“Si Si-S2 b2-b4 b2-s3 b4-s2 s2-s3 b,~b4 bj-s3 b4-si S|-S3
ее В-В-В - + + - - + + - - + + +
B-B-R
B-R-L
ef B-R-R + + + + + +
B-R-B
B-B-L
fe R-B-B + + + + +
R-B-R
R-R-L
S R-R-R + + + + + + +
R-R-B
R-B-L
ками в ee,ef,fe u.ff трипептидных шейпах имеют альтернативную прц. роду. Именно это обстоятельство делает чувствительным конформационные возможности пептидов и белков не только к аминокислотному составу, но и к аминокислотной последовательности.
