Биология полости рта - Боровский Е.В.
ISBN 5-86093-077-1
Скачать (прямая ссылка):
Аспарагиновая 0,1 0,104 6,54 1,9 4,56 6,4
Глутаминовая 2,15 2,2
Серии 0,36 0,38 0,8 0,38 0,9 0,9
Глишін 2,5 2,7 4,1 3,8 9,27 7,0
Треоннн 0,32 0,32 0,8
Алании 0,71 0,8 1,54 1 ,з 3,24 2,9
Пролмн 2,2 2,26 5,2 3,5 8,1 9,32
Оксипролин 2,27 2,39 6.08 2,6 5,25 7,65
Лизин 0,2! 0,8 0,6 0,9 1,8 2,63
Валин 0,Ы 2,08 ',22 0,85 2,03 2,37
Фенилаланин 0,30 1,28 1,06 0,34 0,9 1,5
Лейцин, нзолсйцнн 1,1 1,22 3,2 0,9 2.4 3,14
Аргинин 0,9 0,5 3,48 0 61 1,62 2,8
Г истидин 1,35 4,23 6,55
ке эмали почти не находили оксипролина — основной аминокислоты коллагена.
В белках зрелой эмали определяют небольшое количество азота и высокое содержание белково-связанных углеводов, что позволяет считать эти белки гликопротеидами. Интересной особенностью белков эмали являются значительные различия в белковом составе эмбриональной и зрелой эмали. В эмбриональной эмали белки имеют большую молекулярную массу, содержат много пролина и гистидина. В процессе созревания эмали большая часть ее белка (более 90%) теряется и резко изменяется аминокислотный состав вследствие увеличения содержания серина, аланина и др. Изменяется также структура белковой матрицы эмали. У эмбриональной ткани она представляет собой бесструктурный гель, содержащий лишь ограниченное количество регулярных структур, в то время как в зрелой эмали белок имеет высокоупорядоченную структуру. К. С. Де-сятниченко (1976) считает, что эти изменения имеют
104
функциональный характер. Он предположил, что в начальной стадии амелогенеза белковая матрица накапливает минеральные компоненты и белки эмали предназначены для этой цели. При развитии эмали в соответствии с меняющейся функцией накапливаются белки, инициирующие минерализацию и способствующие возникновению высокорегулярной и упорядоченной структуры эмали.
Физико-химические свойства и молекулярная структура белка зрелой эмали еще до недавнего времени были мало изучены. Проведя ультраструктурное исследование эмали, R. Frank (1987) установил, что белковая основа находится в межпризматических пространствах и даже образует сеть внутри призм.
Г. Н. Пахомов (1978), применив специальные методы деминерализации эмали, определил наличие белковых оболочек призм. С. Robinson и соавт. (1971) показали, что белковая матрица эмали должна быть представлена сильно гидратированным фибриллярным белком. Таким образом, имеются серьезные основания полагать, что кристаллы межпризматических пространств, а возможно, и вещество призм тесно связаны с белковой матрицей эмали.
По составу белок зрелой эмали неоднороден. Значительная часть матрицы состоит из пептидов различной величины. Имеется также нерастворимая фракция белка эмали, молекулярная масса которой не установлена [Perdock W., Gustafson G., 1961; Леонтьев В. К., 1978].
С. Burgess и соавт. (1955) выделили белковые фракции эмали массой 10 000—13 000 и 4000—5000. Последняя могла агрегироваться. J. Kaneko (1967) также выделил значительное количество способного к агрегации низкомолекулярного белка (пептида) массой 3500. Способность низкомолекулярных белков эмали к агрегации неоднократно отмечали и раньше.
Другой особенностью белка эмали является его способность образовывать комплексы с липидами. P. Prout и соавт. (1976) нашли в эмали 570 мг% липидов, из которых 7з была связана с органической матрицей. Как отметили Т. В. Dirksen и J. Marinetti (1970), особенностью эмали является связь липидов именно с белковой матрицей, так как значительная часть жиров может быть экстрагирована лишь после предварительной деминерализации эмали. Как отмечает К. С. Десятниченко (1976), эмаль — это единственная минерализованная
105
ткань, минерализация которой сопровождается увеличением количества липидов. Он считает, что липиды в эмали, возможно, находятся в прочной химической связи с ее органическими и минеральными компонентами, выполняя роль «мостиков» между ними.
Совершенно новые, помогающие установить молекулярную организацию белка эмали факты получены в исследованиях, проведенных К. С. Десятниченко (1974— 1977). Ему впервые удалось выделить кальцийсвязыва-ющий белок эмали (КСБЭ) и показать его основное функциональное свойство. — способность связывать кальций. Применив электрофорез на полиакриламидном геле и гельфильтрацию, он установил, что в состав органической матрицы эмали входят трн группы белков и пептидов: первая — белок, нерастворимый в ЭДТА и соляной кислоте; II — КСБЭ; III — водорастворимый белок эмали.
Белок, нерастворимый в ЭДТА и соляной кислоте, ранее выделенный М. Glimcher и соавт. (1954), представляет собой очень устойчивый белок, который нерастворим даже в 1 н. соляной кислоте.
