Применение красителей - Мельников Б.Н.
Скачать (прямая ссылка):
Разбавленные растворы минеральных кислот при невысокой температуре существенно не изменяют прочность шерстяного волокна. Повышение температуры, концентрации кислоты в растворе и продолжительности обработки могут вызвать разрушение волокна в результате гидролиза амидных связей главной цепи (уравнение 7) и разрыва межмолекулярных ионных связей (уравнение 8). Органические кислоты меньше разрушают кератин шерсти, чем минеральные кислоты.
R Rl R R1
I I н2о, н+ I |
—NHCHCO—NHCHCO—------------>- —NHCHCOOH + H2NCHCO— (7).
I + I н+
—CH(CH2)mCOO- H3N(CH2)„CH— ----->
I + I
----> -CH(CH2)mCOOH + H3N(CH2)„-CH— (8)
В отличие от природных целлюлозных волокон шерсть гораздо более чувствительна к действию щелочей, чем к действию кислот. При действии щелочи на кератин шерсти происходят: гидролиз амидных связей главных цепей и разрыв межмолекулярных ионных и дисульфидных связей (уравнение 9). Скорость реакции кератина шерсти с щелочами гораздо выше, чем скорость его реакции с кислотами. Так, например, в горячем 3%-ном растворе гидроксида натрия шерсть растворяется
2—1355
17
почти мгновенно. Растворы соды и аммиака меньше разрушают шерстяное волокно.
I I но~ I I
—CHCH8S—SCH2CH---------*¦ —CHCH2SOH + “SCH2CH— (9)
При действии восстановителей прежде всего разрываются дисульфидные связи. Например, под действием NaHS03 они расщепляются с образованием меркапто- и S-сульфогрупп (уравнение 10). При действии восстановителей в щелочной среде, например разбавленных растворов сульфида натрия, разрыв дисульфидных связей сопровождается полным расщеплением амидных и ионных связей.
I I NaHS03 I I
CHCHoS—SCHoCH ------>. CHCHaSH + NaOgSSCHnCH (10)
I I I I
Из окислителей при обработке шерсти чаще всего используют пероксид водорода, который действует главным образом на дисульфидные связи кератина (уравнение 11). Увеличение длительности процесса, температуры или концентрации раствора приводит к разрыву окисленных дисульфидных связей и отщеплению серы. Кроме того, в этих условиях пероксид водорода разрушает и амидные связи кератина. При низкой концентрации в растворе (до 5 г/л) и температуре не выше 60 °С пероксид водорода, разрушая окрашенные примеси в шерстяном волокне, практически не повреждает кератин.
О
I I 2н202 | || |
CHCH2S—SCH2CH ------»- CHCH2S—SCH2CH + 2H20 (11)
При фотохимическом разрушении шерсти под действием света и атмосферных условий происходит разрыв дисульфидных связей, отщепление серы и ее окисление до сернистой и серной кислот, ускоряющих гидролиз пептидных связей. Все это влечет за собой понижение прочности волокна.
Длительное нагревание шерстяного волокна при 100°С увеличивает его жесткость и способность к электризации вследствие большой потери влаги. При 110—115°С шерсть делается хрупкой и заметно желтеет. При 150—160 °С начинается термическое разложение волокна, которое более интенсивно проходит при 170—200 °С. Процесс термодеструкции, как и горение, сопровождается появлением характерного запаха жженых перьев. Кратковременное нагревание шерсти при 150—170 °С не вызывает заметной деструкции волокна, что очень важно при крашении и отделке изделий из шерсти и ее смесей с другими волокнами.
Натуральный шелк. Шелковое волокно состоит из двух нитей, образованных белком фиброином, которые склеены другим белком — серицином. В шелке-сырце содержится 75—80% фиб-
18
роина, 20—25% серицина. В процессах подготовки к крашению-серицин полностью удаляется и готовые нити натурального шелка почти на 100% состоят из фиброина.
По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серин и тирозин.
NH2 nh2
H2N—СН2—СООН СН3—СН-СООН НО—СН2СНСООН
глицин (Gly) аланин (Ala) тирозин (Туг)
В качестве примера можно привести один из фрагментов цепи, выделенный из фиброина при его регулируемом кислотном гидролизе:
С6Н4ОН-«
СН3 СН3 СН„
I I I
HoNCHCO—NHCHoCO—NHCHCO—NHCH—CO—NHCH2COOH
Ala Gly Ala Tyr Gly
Другие аминокислотные остатки, входящие в состав фиброина, включаются в его макромолекулы между этими сравнительно большими фрагментами цепи. Относительная молекулярная-масса фиброина, по данным различных исследований, колеблется от 80 ООО до 100 000.
Характерной особенностью полипептидной цепи фиброина является относительно малая разветвленность: содержание боковых цепей составляет не более 19%. Волокно шелка содержит больше ориентированных (кристаллических) участков, чем, например, волокно шерсти. Отдельные участки макромолекул фиброина практически полностью вытянуты до геометрических размеров, определяемых межатомными расстояниями, и связаны между собой водородными связями или силами Ван-дер-Ваальса. В тех местах макромолекулы, где имеются достаточно большие заместители, высокая плотность упаковки не достигается. Поэтому здесь образуются менее ориентированные (аморфные) участки. Макромолекулы фиброина в этих участках взаимодействуют между собой путем образования связей, в частности ионных связей, по функциональным группам в боковых цепях.
