Нейрохимия - Ашмарин И.П.
ISBN 5-900760-02-2
Скачать (прямая ссылка):
хательной цепи митохондрий является передача электронов от цитохрома а3 на кислород. Как известно, это наиболее медленная реакция среди окислительно-восстановительных реакций цитохромов. Активность цитохромоксидазы, как и количество компонентов дыхательной цепи, в головном мозге с возрастом увеличивается примерно вдвое. Активность цитохромоксидазы несколько-большая в нейроглиальных клетках, чем в нейронах.
Таблица 5.6.
Содержание основных компонентов дыхательной цепи митохондрий в головном мозге взрослых и растущих кроликов (мольЮ10 мг белка; З.Д.Пигарева, 1972)
Возраст Митохондрии коры больших Митохондрии ствола мозга
живот полушарий
флаво- цитохромы флаво- цитохромы
C+Cj b а аз С+С| b а а3
1 0,60 0,20 0,21 0,24 0,07 1,23 0,42 0,41 0,49 0,13
15 0,76 0,20 0,22 0,4:1 0,06 0,85 0,48 0,31 0,54 0,09
30 1,47 0,45 0,45 0,51 0,15 2,64 0,72 0,67 0,99 0,27
Полово 1,81 0,67 0,64 0,78 0,20 2,48 0,90 0,90 1,23 0,27
зрелые
Последовательность компонентов дыхательной цепи митохондрий и характер их взаимодействия в митохондриях мозга не отличаются от такового в митохондриях любой другой ткани. Как известно, скорость окислительно-восстановительных превращений компонентов дыхательной цепи значительно превышает скорость реакций дегидрирования субстратов, поэтому именно дегидрогеназные реакции (в мозге это, в первую очередь, дегидрогеназные реакции ЦТК) определяют в конечном счете интенсивность окисления энергетических субстратов тканью. Этим же объясняется и значение для интенсивности окислительных процессов в ткани отношения активности дегидрогеназ к содержанию основных компонентов дыхательной цепи. Установлено, что в тканях с высокой скоростью окисления (головной мозг, сердце, летательная мышца насекомых) соотношение активности ферментов, лимитирующих ЦТК (цитрат-синтазы и НАД-изоцитратдегидрогеназы), к содержанию цитохромов а+а3 или цитохрома с обычно превышает такое соотношение для тканей с более низкой интенсивностью окислитель-
180
ных процессов (печень и др.).
Следовательно, существование подобного соотношения в митохондриях головного мозга можно рассматривать как структурную основу, обеспечивающую высокую интенсивность окислительного и энергетического обмена.
5.7. ФОНД МАКРОЭРГИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ В МОЗГЕ; ИНТЕНСИВНОСТЬ ИХ ОБРАЗОВАНИЯ И ИСПОЛЬЗОВАНИЯ
Высокая скорость потребления головным мозгом глюкозы и кислорода сопряжена с интенсивным образованием макроэргических соединений. Среди богатых энергией соединений в мозге основная доля принадлежит компонентам адениннуклеотидной системы и креатинфосфату, в то время как трифосфаты гуанина, цитозина, уридина и других составляют менее 10% от суммы макроэргов. Средние данные по содержанию в головном мозге компонентов адениннуклеотидного пула, а также системы креатин-креатинфосфат представлены в табл.5.7.
В целом соотношение адениновых нуклеотидов в тканях мозга и печени примерно одинаково; основной составляющей адениннуклеотидного пула является в обоих тканях АТФ. Однако уровень АДФ и особенно АМФ в мозге значительно ниже, чем в печени. Распределение основных макроэргических соединений примерно одинаково во всех отделах мозга.
Особого внимания заслуживают накопленные в последние десятилетия данные о минорном компоненте адениннуклеотид-ной системы — циклическом 3\5'-АМФ. Установлено, что содержание этого биологически важного соединения (а также циклического 3',5'-ГМФ) в головном мозге значительно выше, чем во многих других тканях, уровень цАМФ в мозге составляет в среднем 1-2 нмоль/г, а цГМФ — до 0,2 нмоль/г. Для мозга характерна также и высокая активность ферментов метаболизма циклических нуклеотидов. Очень высокая активность аденилат-циклазы и гуанилатциклазы в синаптосомальных мембранах указывает на специфическую роль циклических нуклеотидов в мозге
— они участвуют в синаптической передаче (см. гл.7 и 8).
Важную роль в энергетическом метаболизме мозга играет система креатин-креатинфосфат. Высокое содержание креатина и его фосфорилированного производного, более чем в 2 раза превышающее сумму адениновых нуклеотидов, а также значительная активность креатинкиназы позволяют рассматривать креатин-креатинфосфат как мощную систему стабилизации уров-
181
ня макроэргических компонентов адениннуклеотидного пула.
В головном мозге до 25-30% активности креатинкиназы связано с митохондриями. Фермент локализован на внешней митохондриальной мембране. Равновесие катализируемой им реакции сдвинуто в сторону образования креатинфосфата в отличие от цитоплазматической реакции. Вместе с АТФ-АДФ-транс-локазой, находящейся на внутренней мембране митохондрий, креатинкиназа принимает участие в трансформациях макроэргических соединений, а также в переносе их из одного клеточного компартмента в другой.
