Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
Относительная энергия конформаций фрагмента GIu7-Cys14 молекулы БПТИ
Шейп Конформация ^оОщ,
ккал/
моль
В?2 -В* -В9 дЮ о 11 о12 -R13 -вГ 1,7
-Вц2-К12-Н
В|2 -В - В -B2i2-Ri2-H -R -В*, 1,3
В,2 -В - В -B212-R22-H -R -Вз 4,2
В12 -В -в - В2]2 --- R32~ H -R -в; 2,7
В,2 -В -в ~ B312 --- R12 --- н -R -Вз 1,5
В,2 -В -в -B2|2-R|2-R -R -В, 6,7
eifeih В.2 -В - R - B2|2~ R]2~ H -R -в; 2,3
В,2 -В - R - B2)2- Rl2~ H -R -в; 0
В,2 -В - R ~B212_R22-H -R -Вз 4,7
В ] 2 -В - R -B212-R32-H -R -в; 0,2
В12 -В - R - B112- Bl2- R -R -В*з 3,4
В ] 2 -В - R - B2j2~ Bj2~ R -R -в3 4,6
4f В12 -В -В ~B212_R32_L -R -Вз 6,4
еъfeh В12 -В -В -R|l2-Ri2-H -R -в; 3,4
В,2 -В -В -R|12-R32-H -R -Вз 4,2
В|2 -В -В -R212-R12-H -R -в; 3,3
В,2 -В -В - R312- Rr2-H -R -В*з 2,7
ез/ге/ В,2 -В -В -R2]2~R12-B -R -Вз 6,5
езЛ В]2 -В -В - R212- B12- H -R -в; 3,0
eih В] 2 -В - R - R212- B32 ” H -R -в; 0,3
‘Конформации, отобранные для последующего анализа.
Среди возможных конформеров пентапептида Tyr10-Cys14 с полностью свернутой формой шейпа /4 лишь один вариант с основной цепью Ri°_Bn-HI2-R13-B14 имеет низкую энергию. В конформации октапептида шейпа е/4 фрагменты Glu7-Pro9 с развернутой формой цепи и Tyr10-Cys14 со свернутой формой остаются в значительной степени автономными, возникает только одно новое взаимодействие между Pro9 и Pro1 (-1,2 ккал/моль). Ситуация заметно меняется, когда фрагмент Рго9-Туг10 становится свернутым, т.е. при переходе к конформации Фрагменты сближаются, и появляются стабилизирующие контакты между Pro8 и Thr11 (-2,3 ккал/моль), Pro9 и Pro13 (-0,8 ккал/моль) и Glu7 и Pro13 (-2,1 ккал/моль). Однако и в этом случае между новыми и ранее
Шейп основной цепи Интервал Uккал/моль
>8 8-7 7-6 6-5 5-4 4-3 3-2 2-1 1-0
eifbebh 4
eiheifeih _
*2/We/2 3
elfiexfi 1
elfbelfb _
4heife^f 2
eihenh 4
*2f2*4faf2 2
3
eifi4h 1
eiheih _
eihet.fesf 1
Ф1Фьк 4
Ф/Фг/^г 4
efefefe-Jef2 3
efefefeyft 1
Ф/Ф2/5 1
Ф1Ф-11е\[ 1
Ф/геб/2 4
Ф!гег!егк 3
ФкчМг 3
Ф/ге4/4 1
Ф1геъ1ь -
ФкеФъ/ 1
1
1
1 2 1
2 1 2
Существовавшими у свободных три- и пентапептидных фрагментов взаимодействиями нет удовлетворенной согласованности - появление Новых сопровождается ослаблением других. Тем не менее энергия единственной конформации шейпа остается одной из самых минимальных. Таким образом, проведенный анализ октапептида Glu7-Cys14 не Обнаружил конформаций, содержащих такие контакты между фрагментами Glu7-Pro9 и Tyr10-Cys14, которые привели бы к значительному Понижению общей энергии. Лучшими вариантами у Glu7-Cys14 оказались fce, в которых при минимальных контактах между Glu7-Pro9 и Tyr10-Cys14 фрагменты имеют структуры, отвечающие наиболее предпочтительным Структурам при свободном состоянии этих фрагментов. К ним, прежде всего, относятся конформации шейпов и ?г/е2/2 с формами основной
Цепи B7-B8-B9-B10-Rn-H12-B13-B14 и B7-B8-R9-B10-Rn-H12-R13-B14.
Начальные конформационные варианты тетрадекапептида Arg'-Cys14
были составлены из предпочтительных состояний фрагментов Arg'-Pro^ ц Glu7-Cys14 (см. табл. IV.4-IV.6). Задача свелась к рассмотрению 70 кон-формаций 24 шейпов. Энергетическое распределение оптимальных конформаций тетрадекапептида Arg'-Cys14 (табл. IV.7) свидетельствует, что только варианты шейпов е^е^2 и имеют низкую энергию и
перспективны для дальнейшего рассмотрения. К ним также можно отнести одну конформацию шейпа У первых двух шейпов наиболее
предпочтительны те варианты, в которых остаток Arg1 находится в состоянии В}212 ¦ Следовательно, у всех низкоэнергетических конформаций обоих шейпов N-концевой фрагмент (Arg'-Pro8) тетрадекапептида находится в одном и том же конформационном состоянии B^i-BM^,-
Rn-Rj-R^-B^i-B8, а фрагмент Tyr10-Cys14 - в состоянии B10-Ru-H12-R13—В14, причем в двух случаях наборы конформационных состояний боковых цепей Туг10 и Thr11 одинаковы.
