Анемии - Алексеева Н.А.
ISBN 5-8232-0243-1
Скачать (прямая ссылка):
Носителями АГ LW является гликопротеин, который относится к семейству внутриклеточных адгезивных молекул (JCAM-4). Этот белок повлечен в процесс удаления Эр из циркулирующей крови клетками С'МФ, носителями интегрина. 1САМ-
4 может служить лигандом для белков Pi. falciparum.
При дефекте CD44 может отмечаться умеренная ГА (фенотип In (Lu)); дефект CD44 также отмечается при врожденном дизэритропоэзе. При фенотипе Lu (a-b), вызванном In (Lu) доминантным геном, может отмечаться умеренно выраженная ГА ICarlron J.-P., 1997].
К 4-й группе белков АГ групп крови относятся ферменты. Наиболее
# гнпичным являются АХЭ, GPI-связанный белок, который является носителем АГ Yt (Cartwright). Белок группы крови Kell по своей структуре сходен с металлопротеиназой, но он не обладает каталитическими свойствами.
Описан редкий дефект АХЭ в Эр (фенотип Yt а—b—), но он протекает без видимых клинико-гематологических проявлений и ограничивается только Эр. При ПН Г в Эр снижена активность АХЭ. При отсутствии
белка Kell (фенотип К») клинико-гематологических проявлений нет, но если в Эр отсутствует’ протеин Кх, то Эр экспрессируют низкий уровень антигена Kell и клинически у больных отмечается синдром McLeod. Это заставляет полагать, что белок Кх необходим для перемещения белка Kell на поверхность клетки.
В последнюю группу (5-ю) белков АГ групп крови относятся структурные белки. В эту группу включены белки мембраны Эр, функция которых окончательно не высянена. К ним относятся гликофорин С (GPC) и гликофорин D (GPD), являющиеся носителями АГ групп крови Gerbich. Возможно, эти белки играют роль в регуляции формы Эр и их механических свойств. Белки кодируются геном GYPC, располагающегося на 2-й паре хромосом (2р14—q2I). Эр, в которых отсутствуют оба белка (фенотип Leach), имеют типичную форму эллипса. Это заставляет полагать, что имеется нарушение стабильности цитоскелета Эр. Кроме того, в них Эр имеется постоянное снижение содержания протеина 4.1, в мембране отсутствует Х-связанный белок р55. При НЭ н протеин 4.1 -дефицитных Эр отмечается уменьшение GPC и GPD, отсутствие белка р55. Вероятно, GPC, GPD, р55 и протеин 4.1 взаимодействуют в мембране Эр между собой. На основе молекулярных исследований было установлено, что возникновение фенотипа Leach может быть связано либо вследствие делении гена в эксонах 3 и 4, либо связано с мутацией с утратой одної о нуклеотида [Alloisio N. et al., 1993, Cartron J.-P., 2000].
АГ А и В вовлечены в процесс экспрессии плазматической активности ристоцетинового кофактора фактора Виллебранда [Sarode R. ct al.,
1997].
На основе имеющихся данных о структуре АГ групп крови, можно отмстить, что изучение «пи11»-фено-
147
ФИЗИОЛОГИЯ ЗРИТРОІЮ.І іл
і шит, которые полностью или час- гемотриисфучионной практики) них ІИЧІІО дефектны дли одною из мем- молекул. Нередко дефекты белков Оранных компонентой Эр, позволяет крови сопровождаются клннннескн-нолучить информацию о функции и ми и гематологическими синдро-биологической роли (не только дли мами.
* * *
Таким образом, в периферической кровн Эр составляют большую часть всех форменных элементов кропи: Эр в среднем в 600 раз больше, чем лейкоцитов, и в 20 раз больше, чем тромбоцитов. При паноптической окраске они наиболее легко идентифицируются среди всех форменных элементов крови. В обычном оптическом микроскопе Эр выглядят как примитивные двояковогнутые образования, но при специальных методах исследования (электронной микроскопии, иммунологических, биохимических и др.) у них выявляется сложные структура и состав, ферменты, белки и другие субстанции. которые обеспечивают выполнение главной функции — доставки кислорода в ткани и транспортировку из них метаболитов и углерода лноксида. Функция переноса кисло-родл Эр обеспечивается гемоглобином, коюрын по структуре различайся в разные периоды онтогенеза.
V плода, находящегося в условиях
о і постельной гипоксии, требуется іффект ипнаи доставка кислорода, и мо обеспечивается фетальным гемо-
глобином, обладающим большим сродством к кислороду. После рождения ребенок попадает в условия с относительно высоким содержанием кислорода и поэтому происходит смена HbF на НЬА. Но для того, чтобы Эр функционировал длительно и выполнял свою основную ки-слородтранспортную функцию, требуется энергия. Источником последней являются гликолитические процессы, поддерживаемые многими ферментами, в результате которых образуются АТФ, вещества, нейтрализующие водорода пероксид, свободные радикалы и др. Все это способствует защите Эр от преждевременного старения и гибели. По истечении, в среднем. 120 дней происходит разрушение Эр, в основном клетками СМФ и частично внутри сосудов. Продукты распада Эр инактивируются в печени, некоторые из них реутилизируются для синтеза веществ во вновь образуемых Эр. Знание физиологии эритропоэза. Эр, их биохимического, антигенного состава и др. важно для понимания патогенеза анемии.
. • ¦ ¦ ¦ ¦ ". ¦¦ Специальная часть
