Анемии - Алексеева Н.А.
ISBN 5-8232-0243-1
Скачать (прямая ссылка):
1987]. У людей дефицита этого фермента в Эр не выявлено, четкая роль его не ясна [Beutler Е., 1994].
Хотя Эр не синтезируют de novo пуриновые и ииримидиновыс нуклео-
I иды, гем не менее они способны образовывать ряд соединений, играющих существенную роль в жизнедеятельности Эр. Метаболизм нуклеотидов необходим для поддержания пула энергии в Эр. Ряд фермен-гов (11-5’-Н, аденозиндезаминаза, АК) необходимы для цикличности нук-леошдов. и аномальная их активное! ь приводит к преждевременной гибели Эр.
И Эр циркулирующей крови содержание аденина уменьшается иі нтіїнпе процесса дезаминирования идено іина в инозин под влиянием і ієно інндеіамииазьі и дезаминирования АМФ в ИМФ иод действием її и но шпмонофосфатдезаминазы. И і гм не менее пул аденина в старых Эр (юльше, чем в молодых. Это ооі.яі нястся гем, что пул аденина Пополняется н і ранее образованного аденина, который реагирует с фос-форнбозилмирофосфатом для синтезировании АМФ под влиянием аде-нинфосфорибозилтрансферазы:
АФРТ
Лдсшш t Фосфорибознлпирофосфат —> ЛМФ + Р
Аналогичная пая реакция используется для пополнения запасов гуа-нилнуклсотидов.
)р способны также синтезировать НАД из никотинамида и никотиновой кислоты [Michel V. et al., 1990],
а также фллиинадспинлннукисогнд из рибофлавина и АТФ JMaiulula В. et al., 1970].
В Эр имеются ряд ферментов, которые катализируют превращение нуклеотидов и нуклеозидов. Так, АК катализирует и поддерживает равновесие АТФ, АДФ и АМФ. Имеются ферменты, которые переносят фосфор от АТФ к гуанозинмонофосфату, дезаминируют ГТФ в ИТФ и АМФ в ИМФ. Утилизация энергии, связанной с нуклеотидами, приводит последних к гидролизу. Поэтому АТФ-эиергетнческие насосы имеют АТФаз-ную активность.
АТФазные активности наиболее полно представлены в мембране Эр, в которой определяются Naf-, К+-, Mg2+- и Са2,-АТФазы. глутатион окисленная активированная А ГФаза, коныогаг глутатион синтетазы активированная АТФаза, Mg2f-ryaH03HH-трифосфатаза, инозинтрифосфатаза [Morrot G. et al., 1990; Bcutler E.,
1994]. Эр также содержат ряд нук-леотидаз, которые играют роль в созревании ретикулоцитов. К ним относится П-5’-Н и тимидиннуклео-тидаза.
При интенретации результатов определения активности ферментов следует знать, что активность ферментов гликолиза и пентозофосфат-ного шунта различается в разной популяции Эр и изменяется в онтогенезе. Более высокая активность ферментов определяется в молодой популяции (ретикулоцитах), чем в зрелой (Эр), и очень низкая в старых Эр; поэтому при наличии у больного ретикулоцитоза следует выделять популяцию Эр, максимально освобожденную от рстикулонитов, и лишь после этого определять активность ферментов. Необходимо также помнить о том, что активность ферментов в Эр у детей (при равных значениях числа ретикулоцитов) может отличаться от таковой у взрослых. Активность ферментов в Эр
126
¦ II 'И1Р0ЦИГЫ
НОНОрОЖДСННЫХ ДСТСЙ 110 сриинонию It) Il'IpOCJIl.IMII, имеющих го же со* /и’ржапне ретикулоцитов, может fti.i і ь:
1) увеличена (ГФИ, энолаэа, ГАФ-псі идрогеназа, ФГК);
2) снижена (ФФК, АК, глутати-ІІМСПН гетаза, глутатионпероксидаза, мпалаза, уиіеродная ангидраза, Л X’). II АД-11 -мел емоглобинредук-іи'іа);
3) одинаковой (ГК, альдолаза, ГФИ, фосфоглицератмутаза, ПК, і и к тот дегидрогеназа, глутатионре-ііуктаза, Г-6-ФД).
Активность энолазы в Эр в 1,5— 1,К раза выше у новорожденных легей, чем у взрослых, а активность '1»1>К составляет 42—70% от взрос-іьіх |Kosa R.. 1995]. Активность ФФК м )р плода очень низкая, и возможно, но связано с наличием необычного фетального изофермента; после рож-птшя ребенка активность этого фермента в Эр увеличивается и к концу
I го года жизни соответствует таковой у взрослых.
Количество метаболитов, возникающих в процессе гликолиза, также может изменяться в онтогенезе. Так, содержание АТФ в Эр новорожденных более высоко, чем у взрослых, но при корригировании числа рстикулоцитов он одинаков. Однако этого нет в отношении некоторых других метаболитов. Так, содержание Г-6-Ф увеличено в Эр у детей от периода иоворожденности до 8-не-дсльного возраста. Это связано с тем, что активность ГК, которая участвует в образовании Г-6-Ф, снижена, а активность ФФК увеличена. Это и приводит к сниженному содержанию Г-6-Ф. Содержание 2,3-ДФГ относи-ICJII.HO стабильно в Эр плода. В течение 1-й недели жизни содержание .’,3-ДФГ в Эр быстро увеличивается, і затем снижается и к 2—3 нед жизни ребенка возвращается к уровню новорожденных детей. У чернокожих уровень 2,3-ДФГ выше, чем у белых
[Schwartz. I'., 2000], В то же время аффинность Эр к кислороду уменьшается параллельно со снижением содержания HbF, и к 4—6-месячному возрасту она достигает таковой у взрослых.
Таким образом, в метаболическом отношении Эр не являются инертными образованиями, в них происходят активные метаболические процессы, поддерживающие их нормальную жизнедеятельность. Активность ферментов и метаболизма снижается по мере старения Эр. Нарушение различных звеньев в метаболическом пути приводит к укорочению жизни Эр.
