Производство белка на водороде - Волова Т.Г.
Скачать (прямая ссылка):
Аминокислота Говяжье мнсй Водородные бактерии
I II ш IV всего I II
Лизин 3,04±0,41 5,32±0,37 1,69+0,37 0,08+0,01 10,15 1,88+0,11 1,05+0,01
Гистидин 0,62+0,04 1,01+0,02 0,31+0,02 — 1,94 0,52+0,04 0,31+0,02
Аргинин 2,28+0,12 3,69+0,15 1,14+0,07 — 7,11 1,76+0,12 0,83+0,01
Аспарагиновая 3,39+0,12 5,49+0,37 1,69+0,21 — 10,57 2,83+0,12 1,52+0,07
Треонин 1,58+0,09 2,64+0,07 0,94+0,05 — 5,16 1,41+0,12 0,90+0,08
Серии 1,49+0,32 2,22+0,14 0,74+0,12 — 4,45 1,11±0,06 0,61+0,08
Глютаминовая 6,12+0,54 9,93+0,57 2,96+0,17 0,21+0,17 19,22 3,54+0,08 0,72+0,10
Нролин 1,17+0,06 1,90+0,07 0,74+0,05 — 3,81 1,21+0,07 0,61+0,09
Глицин 1,17+0,08 2,01+0,08 0,85+0,05 — 4,03 1,93+0,12 0,90+0,07
Аланин 1,90+0,09 3,39+0,13 0,94+0,04 — 6,23 2,54+0,13 1,41±0,07
Цистин 0,21+0,02 0,21+0,02 — — 0,42 0,20+0,02 1,10+0,01
Валин 0,94+0,05 2,32+0,08 0,74+0,06 — 4,00 1,72+0,02 0,90±0,04
Метионин 0,32+0,02 0,74+0,04 0,21+0,01 — 1,27 0,82±0,02 0,51 ±0,03
Изолейцин 1,17+0,04 2,32+0,05 0,85+0,04 — 4,34 1,11±0,02 0,61+0,04
Лейцин 2,64+0,05 4,75+0,08 1,49+0,06 0,11±0,01 7,99 2,23+0,04 1,11+0,03
Тирозин 1,06+0,06 1,90+0,07 0,64+0,04 — 3,60 0,90+0,07 0,51+0,03
Фенилаланин 1,26+0,05 2,11±0,09 0,64+0,05 — 4,01 1,21+0,02 0,51+0,01
Триптофан 0,21+0,01 0,42+0,03 0,11±0,01 — 0,74 1,31+0,03 0,20±0,02
Незаменимые, % 11,16 20,62 6,67 0,19 38,64 11,69 5,79
Окончание табл. 14
00 ^
Ю о» w Ю «О *«Г4 |> N СО N Л Ю 00 N
S
SJI 05 0
^ sjl N
СО СО СО
О 05
О
С-- СМ -<Л Ю О СО СМ
О О О О О^ СМ
о~ооооооооо
-H+l-H+l-H-H-H-H+i-H
Ot'«COOCM-«4CM’«4’— —
<УЭ СЯ lO <УЭ ^ 00 00 о
сГ o' o' -г-Г o' o' lo~ с<Г
Ь н О 65 N ^
Ов Ол <э о <э <э
о о о о сГ о
+1 +1 +1 +1 +1 +1
- . . . СО О со Vf © Vf
о см (М ю со со а
—Г ^ о о -«-T о о
В
о
9
ей
а
в
к
а;
в
и
05 О О
OlOsfCOvf^CO'^OCDlO^
со Н и о о о о 0Л о
о о о о !• I- о о о о о" о о о o' о о о*
-H-H-H+l4i4|-H4l-H-H+l"H4l-H-H4j4j-H
sf » N О TJ-sfOO^O^^On-i^'a'n
t>CD(MvJi^jWo(N Ь SJ( Ю Ю 00 05 ^ СОл Ю_ Ю
o' О -*-ч -ч-Г ~ ~ lO~ LO~ ^ ^ О ^ О О С4! -«ГН -^ч о
ю
о
ю
о
ь ?о а ООО
0000<0000>000000>^<=>^w
-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H4J-H+I4J
t^OvfvfOOlO^O'THCOOCOvf^COOO sfs}iOiTi0OOb®iO©lOCDH^Oi lO^ CD_ CM^
о" о" о" ^ o~ О sf^©0©0©00000
M^OlO^OS’HCO ¦ч-i^OOOOOO
о o'4 o" o~ © о" о" о"
ООО
СО vj< СМ ООО
сГ о"
05 ю
о о о
СО CJ
0 0^000
ONWthhiM^^O ^^¦^СО-^ч^ОО О 0 0 00000000000000005
¦H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-H-HJ-H-H-H!!-
,W-H л*\ v«+l (--ч on Vtt f“*> W-H v*+l C“*> f“*> Vtt О Ob ^ СО С**
СО ^ “З* Й CO N
о о
О O0 ^
oS cm o^ cd О lO csf
О vf vf О CO -
О О О О M 05^ СО
о о" -«-Г
001>*ЮС0051>-ЮСМ®®
©ЮС<1О5С0СЯЮ1ОС^^
со" o' sf СО sf ю w о со N 00* сеГ N 9
>4-1 >4-1 ^
05W05Wl0l0^l0C0
sf ^ о_ о а i> о (М. 05 <о со
О
О
Vf <«М че-4
О О О о
fj (М (N
о о о о
ООООООО’ГН
-Н-Н-Н-Н-Н-Н-Н-Н
Ю’гнОО’гнООО
(N Ю 'Н CJ М SJI
о" о" о~ о o' o' o' о
и н (М (М CJ со ^
о о о о о^ о о
о о О О сГ о о
I -н -н -н -н -н -н -н
о о о о о о ^ Ч 05 см ^
сГ о сГ о o'* о о
CsJ 1>- (М
см см
--ч LO Vf 00 см «ц о О *ч
OOOOOOOOo^>Q^)t-?wc»?ww‘^>ww
+1 -н -Н +1 -н +1 -н -н -н -Н -Н ij +1 i) +1 -Н +1 -н
rHlOlOCOsJ'CO^COcOlrtOvj'iMsflOCDCO'H i^»s (^s »/*s ?—¦v /-si <•**» »i»4 i-vi rr\ *k*w i(*i eys <*(“> cn
о CM ^ тн О
ООО
о
CO
о
о 05 n
05
см" cm'
см со Ю
cm" vf
v}<
05
о
CM
3
<
a в H w §
ed 4 о IS} cd s
С ?T PQ a
5 9 И 3 4 cd
§ I S3
§ sB ft
CO я *§ в
80
Таблица 15
Гидролиз пептидных связей протеолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта in vitro белков дрожжей и водородных бактерий 1йв Рогожину и др., 1976]
Белок Исследуемый продукт Под де{ пепсина ютвием панкреа- тина
Казеин (стандарт) _ 5,5 7,7
Saccharamyces cerevisiae Исходная биомасса 1,2 9,2
Дезинтеграт 3,4 9,7
Суммарный белок 3,7 11,6
Candida scottii Исходная биомасса 0,9 2,9
Дезинтеграт 1,4 11,1
Суммарный белок 1,6 5,0
Alcaligenes iutrophus Исходная биомасса 3,7 10,7
Дезинтеграт 4,4 15,0
Суммарный белок 3,8 13,2
иод действием указанных ферментов [Ткаченко, 1970]. Это, возможно, объясняется не только особенностями структуры белковых молекул, но и наличием ингибиторов протеаз, которые в последнее время активно изучаются [Ляйман, 1975; Покровский, 1978].
Следовательно, при оценке одноклеточных организмов как потенциальных источников белков необходимо учитывать их фракционный состав. Так, дрожжи и водородные бактерии содержат около 50% труднорастворимых и устойчивых к действию in vitro изученных протеаз белков.
Проведено сравнительное определение атакуемости протеолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта in vitro исходной биомассы, дезиитеграта и суммарных белков водородных бактерий и дрожжей. Во всех вариантах опыта водородные бактерии превосходили дрожжи по степени протеолиза (табл. 15). Отметим различную активность ферментов к исследуемым объектам. Под действием пепсина гидролиз пептидных связей казеина был всегда выше, при действии панкреатина — ниже, чем белков дрожжей или бактерий. Дрожжи, выращенные на мелассе, атаковались ферментами значительно активнее, чем при использовании гидролизата древесины.
