Общая химия. Избранные главы - Вольхин В.В.
ISBN 5-88151-282-0
Скачать (прямая ссылка):
Взаимосвязь кинетики и изотерм адсорбции нередко проявляется при гетерогенном катализе. Если скорость образования продукта каталитической реакции пропорциональна вероятности столкновения молекул реагента В, находящегося в газовой фазе, с молекулами реагента А, адсорбированного на поверхности катализатора, то скорость реакции выражается уравнением
где /с„ - константа скорости поверхностной реакции.
Полученное уравнение справедливо только при соблюдении условий, оговоренных выше. В действительности не выполняется прежде всего требование однородности поверхности адсорбционных центров катализаторов. Кстати, из-за неоднородности поверхности катализаторов гетерогенный катализ уступает гомогенному по селективности.
При определении кинетики гетерогенного катализа в промышленных реакторах приходится учитывать также нарушение условий равнодоступности поверхности катализатора для молекул реагентов. На скорость каталитического процесса начинают оказывать влияние стадии массопереиоса (внешняя и внутренняя диффузии).
Ферментативный катализ. Ускоряет реакции с помощью биологических катализаторов - ферментов (энзимов). Играет исключительно важную роль в обмене веществ в живых организмах - растениях и животных. Все ферменты - белки, в том числе комплексы, состоящие из нескольких молекул белка. В свою очередь, белки представляют собой биополимеры, структурную основу которых составляют длинные полипептидные цепи, построенные из остатков а-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями C-N, входящими в пептидные группы
А
= /с P-Q
А '
C-NH
Структура белка показана на нижеприведенной схеме
H4 R' R" R1" Г>
Множество Фрагменты аминокислот с разными фрагментов заместителями: R', R", R'"
аминокислот
Кинетика химических реакций
227
В составе белков может быть 20 различных заместителей. Многочисленность вариантов их сочетаний в пептидной цепи в значительной мере определяет многообразие белков. Для процессов в живом организме нужны определенные белки. Поэтому белки пищи расщепляются под действием молекул воды с образованием аминокислот и белков с меньшей молекулярной массой, что показано на схеме (рис.4.11).
НОН.
н\ FM Г /
N.....-N-О С/N-C-C
н/ HHOHH о-н
нч f о нч R" /
N.....-N-C-C + N-C-C
Н/ H H "4O-H W H О-Н
Рис.4.11. Схема расщепления белка под действием воды
Из этих веществ в живом организме синтезируются новые белки. Без участия ферментов реакции расщепления и синтеза белков идут очень медленно. Реакцию ферментативного катализа можно выразить уравнением
E + S-»ES->E + P, (4.57)
где E - молекула фермента; S - молекула субстрата, т.е. того вещества, реакцию которого катализирует фермент; ES - комплекс фермента и субстрата; P - продукт реакции. Образование комплекса фермента и субстрата становится возможным благодаря комплиментарности, т.е. структурному соответствию. В широком смысле комплиментарность - структурное соответствие любых молекул или участков молекул, обусловливающее образование специфических комплексов.
Комплекс ES является активным состоянием, благодаря которому ускоряется реакция. Химические связи в субстрате ослабляются за счет соединения его с ферментом, что помогает образованию продукта реакции. Такой путь реакции, который включает в себя образование комплекса ES, состоит из стадий, имеющих более низкие значения энергии активации, чем реакция, идущая без фермента. На первый взгляд, происходит все так, как в любой каталитической реакции. Но природа каталитического действия ферментов оказывается весьма сложной. Ограничимся лишь упрощенными представлениями об активных центрах ферментов.
Ферменты, как и другие белки, построены из макромолекул (молекулярная масса 104 ... 10б). Порядок следования аминокислотных остатков (с разными R) в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка. Пространственная укладка атомов главной цепи (свертывание в спираль) формирует вторичную структуру. Распределение в пространстве всех атомов с формированием глобулы приводит к третичной структуре, а размещение в пространстве самих глобул - к четвертичной структуре.
Каталитическая активность ферментов связана с различными уровнями иерархической структуры. В объеме глобул фермента формируются активные центры (полости), в которые внедряются отдельные части макромолекулы субстрата и при выполнении комплиментарности происходит образование комплекса ES. В качестве приме
228
В.В. Вольхин. Общая химия
pa ознакомимся с ферментом - карбоксипептидазой-А (содержит 307 аминокислот), включающей в свой состав ионы Zn2"1'. Схема активного центра, участвующего во взаимодействии этого фермента с белком, представлена на рис.4.12.
Согласно схеме субстрат внедряется в активный центр фермента терминальной аминокислотной группой и частью связанной с ней пептидной цепи. Каталитические центры фермента вступают во взаимодействие с атомами субстрата. Так, ион Zn2+ образует связь с кислородом карбонильной группы субстрата. Это взаимодействие приводит к перераспределению электронной плотности на карбонильной группе, способствует разрыву соседней связи C-N и присоединению груп -ОН и -Н за счет молекулы H2O (на схеме не показана). В итоге взаимодействия от цепи субстрата отделяется аминокислота, чему способствуют и другие связи субстрата с ОН- и NH2- группами фермента. По окончании реакции образовавшаяся аминокислота и оставшаяся часть макромолекулы субстрата покидают активный центр фермента и последний способен повторить каталитический цикл, причем многократно.
