Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Химия -> Тейлор Г. -> "Основы органической химии для студентов нехимических специальностей " -> 110

Основы органической химии для студентов нехимических специальностей - Тейлор Г.

Тейлор Г. Основы органической химии для студентов нехимических специальностей — М.: Мир, 1989. — 384 c.
ISBN 5-03-000281-2
Скачать (прямая ссылка): osnoviorganicheskoyhimii1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 104 105 106 107 108 109 < 110 > 111 112 113 114 115 116 .. 139 >> Следующая

Известно, что активность многих ферментов зависит от pH ' среды и достигает максимума при его определенном значении. Считается, что ферменты адсорбируют субстраты на особой части молекулы, называемой «активный центр». Изменение pH приводит к перераспределению зарядов на молекуле, что в свою очередь меняет ее гидратацию либо за счет изменения , числа групп, связанных водородными связями, либо из-за раз-‘ ной степени ассоциации молекул воды вокруг белковой молекулы, осуществляемой в результате биполярного взаимодействия, с заряженными участками. Кроме того, сами рецепторные группы активного центра фермента, присоединяющие субстрат, в зависимости от pH могут находиться в протонированном или депротонированном состоянии. Все перечисленные эффекты ; могут снижать легкость адсорбции ферментом своего особого субстрата, тем самым уменьшая его каталитическую активность.
Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда; их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — это последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую . форму за счет образования водородных связей между амидными труппами.. Эта особенность структуры белка, являющаяся
Аминокислоты и белки___________________________________________301
ре*ультатом взаимодействия между пептидными (амидными) связями, называется вторичной структурой. Дальнейшее свертывание вторичной структуры может явиться результатом взаимодействия функциональных групп боковых цепей аминокислот (например, —SH, NH2, С02Н, —ОН и т. д.), и это составляет третичную структуру. Наконец, белки могут обладать четвертичной структурой, обусловленной взаимодействием нескольких белковых молекул, приводящим к образованию групп или пучков молекул, которые могут обладать высокой степенью симметрии. Эти образования иногда можно обнаружить с помощью электронного микроскопа.
Многие полипептиды и белки исследовались с помощью рентгеноструктурного анализа. При этом были подтверждены некоторые характерные особенности их структуры. Наиболее часто встречаются два типа организованной вторичной структуры, хотя нередко молекулы белков имеют более беспорядочное строение. В а-.форме полиамидная цепь свернута в спираль, в
\
а-конформация белка ^
которой расположенные рядом витки (на один оборот приходится приблизительно 3,6 аминокислотных остатков) соединяются за счет водородных связей между соседними амидными
302
Глава'18
i,
группами. Спираль имеет правое вращение, при этом объемные боковые цепи L-аминокислот направлены от центра спирали. В ^-структуре полиамидные цепи располагаются рядом в антипараллельном положении, образуя слой полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями. При
таком строении боковые цепи полипептидных молекул лежат
попеременно над и под плоскостью слоя. Участки ^-структуры могут образовываться и внутри одной белковой молекулы за счет складывания свернутой полипептидной цепи. Белки, имеющие развернутую (J-структуру (например, фиброин шелка),
R /•=° HI\ /R R\ /0=0 —
..с с. с
Н‘‘ NH--о=С/ 'Н н' NH---------------
---0=с' уН NH---°=с\ /Н
X. X /с-,
---HN R R Ф=0------HN R
^е=о—hn^ R^ чс=о------------
X /С. у
Н‘‘ NH--0=С ’н Н'' NH---------------
---0=с' Н 4NH-----0=СУ .Н
С .С С
/ \ /
---HN R R #=0------HN R
\ / \
^-конформация бежа
растягиваются с трудом, поскольку полипептидные цепи уже полностью вытянуты, тогда как белки с преобладающей а-структурой (например, волосы, шерсть) — эластичны, так как механическое напряжение в этом случае снимается за счет превращения спиралевидной полипептидной цепи в растянутую конформацию р-структуры.
Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, NH2, С02Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)] направлены внутрь, к центру молекулы.
Предыдущая << 1 .. 104 105 106 107 108 109 < 110 > 111 112 113 114 115 116 .. 139 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed