Основы органической химии для студентов нехимических специальностей - Тейлор Г.
ISBN 5-03-000281-2
Скачать (прямая ссылка):
298
Глава 18
R
I
R'
R"
H2N—СН—СО—NH—СН—СО—NH—СН—С02Н
F— NC*
/
NO*
R R' R"
О, N——NH—СН—С O—NH—СН—С О—NH—СН—CO.H
\
NOo
h+/h2o
OfN——NH—CHC02H+ R'CH(NHa)COsH + R"CH(NH2)C02H
\
NOo
NHC
CHj,SH
ho2cch ch2ch?con hchcon hch2co2h
глутаминовая щистецн ! t/шцин кислота 1 *
глутатион
NH2
I
сн2-сн-со
?
s
цистин
СН,—CH—NH-
2 I СО
\C-N
СН2 ^со рролин
NH-CH-CO
тирозин
аспарагин
CO-CH-NH
I
СН,
I 1
CONH,
СНг
СН(СН3)2 лейцин
СН,
I 5
nh-ch-ch-c2h5
изолейцин
NH
CO-CH-CHa-CH,,-CONHa
глутамин
NH-CH-CO-fNH-CHjr-CONHj, глицинамиЗ
окситоцин
Аминокислоты и белки
299
L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а L-лейцин — либо на l-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на L-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н* (например, H-Gly* в схеме означает H2NCH2CO—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен -ОН (-Ala-ОН означает — NHCH(CH3)C02H).
NH
I
NH,
NH,
NH,
H-Gly-Ileu- Val-Glu-Glu-Cy-Cy-Ala-Ser- Val-Cy-Ser-Leu-Tyr-Glu-Leu-Glu-Asp-Tyr-Cy- Asp-OH
S
\
S
/
NHj NH2
III I
H-Phe-Val-Asp-Glu-His-Leu-Cy-Gly-Ser- His- Leu-Val-Glu-Ala-LcuTyr-Leu-Val-Cy-Gly-Glu
Arg- Gly ¦ Phe- Phc ¦ Ту r -Thr • Pro • Lys - Ala - OM
Бычий инсулин (сокращенное обозначение см. с. 290)
18.3. Строение и физические свойства белков
Основной интерес химиков и биологов сосредоточен на установлении взаимосвязи строения и функции белка. Пептиды и белки могут содержать в молекуле как основные (—NH2, С02~), так +
кислотные (—NH3, С02Н) функции, либо расположенные на конце полиамидной цепи, либо включенные в полифункциональ-ные аминокислоты так, как в лизине или глутаминовой кислоте. Общий заряд на молекуле меняется в зависимости от pH среды точно так же, как в случае простых аминокислот (разд. 18.1.2). Так, при низких значениях pH молекула белка имеет положительный заряд, в то время как при высоком pH на молекуле белка находится отрицательный заряд. При некотором промежуточном значении pH общий или средний заряд молекулы будет равен нулю, и это значение pH называется; изоэлектрической точкой (разд. 18.1.2).
pH о
изоэлектрическая
точка
pH 14
-*¦
H3N-
NH3 NH, С02Н
.ill.—L
Белок
Г
COjH
Суммарный зарйв
NHj NH] SO,
• 1 L
-COjH H3N-
велок
NH3
1 Л
COJ NH3
+ 4
NH, NH2 COf
~COf H2N-
1
-cor.
co;
NH,
-3
Неудивительно, что свойства белковых растворов заметно? изменяются при переходе через изоэлектрическую точку, не-
300 Глава 18
скольку сольватация молекул или взаимодействие с соседними белковыми молекулами зависят, вероятно, и от распределения заряда на поверхности молекулы, и от ее суммарного заряда. Вязкость раствора желатина проходит через минимум при pH 4,7 (изоэлектрическая точка), растворимость инсулина и казеина — наименьшая в их изоэлектрических точках (5,3 и 4,7 .соответственно).
Зависимость суммарного заряда на полипептиде или белке от изменения pH среды можно использовать для разделения этих молекул с помощью электрофореза. Если смесь полипептидов в водном буферном растворе с известным значением pH подвергнуть воздействию сильного электрического поля, то молекулы с общим положительным или отрицательным зарядом будут перемещаться в противоположных направлениях, в то время как молекулы с нулевым зарядом при выбранном pH останутся неподвижными. Сложную смесь белков можно разделить на компоненты, осуществляя электрофорез на бумаге, пропитанной буфером, или в гель-проводящей пленке. Подвижность составных частей смеси или направление их перемещения при электрофорезе зависят от значения pH, при котором проводится процесс.
