Основы органической химии для студентов нехимических специальностей - Тейлор Г.
ISBN 5-03-000281-2
Скачать (прямая ссылка):
он
он
+ RCHCO, ^NHj
о
+ NHj +
он
+ RCHO + СО, + NH,
интенсивности образующейся окраски. Следует отметить, что нингидриновую пробу дают только первичные а-аминокислоты. р-, if- и 6-Аминокислоты не окисляются на первой стадии, вторичные и третичные амины окисляются, но без выделения аммиака. Вторичные а-аминокислоты, такие, как пролин и гид-роксипролин, с нингидрином дают более слабую желтую окраску, и их нельзя идентифицировать с помощью этой реакции.
* Нингидрин известен как трикетогидриненгидрат и индантрионгидрат. Это гем-диол, образованный при гидратации трикетона.
296
Глава 18
18.2. Пептиды и белки
Пептиды и белки — группы соединений сходного строения, различающиеся только размером молекулы. И те и другие являются полиамидами, образованными а-аминокислотами, и имеют общую структурную формулу:
R' R R"
I I I
H2N—СН—СО— (—NH—СН—СО—) п —N Н—СН—С02Н
Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин «пептиды» с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин «белок». Молекулярная масса белков составляет 107—108. Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная.
Белки являются основной составной частью мягкой структурной ткани животных и имеют большое значение в биологии. Белки, называемые ферментами, действуют как катализаторы клеточных реакций; известно немало полипептидных гормонов. Метаболическая активность клетки контролируется нуклеопро-теинами; белки, растворенные в крови, отвечают за транспорт кислорода (гемоглобин) и иммунный ответ. Белки выполняют также многие другие функции.
Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, — это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и «химическим» путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием случайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз; протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической L-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп-
Аминокислоты и белки
297
пы лизина или аргинина. Во всех этих случаях ферменты требуют не только присутствия особой аминокислоты, но гидролизуют связь с одной стороны карбоксильной функции, а не с обеих. Специфичность этих фермент-катализируемых реакций, несомненно, включает взаимодействие функциональных групп боковых цепей полипептидов с рецепторными участками про-теолитических ферментов.
пепсин химотрипсин
расщепляет зЗесь . расщ^ляФп зЭесь
\ (l I /
COjH (СН2)„
-NH—сн—со-
сн, ; R
I
-NH—СН—60—I—NH—СН—СО—
п= 1 (аспарагиновая кислота) Х= Н(фенилаланин)
или 2 (глутаминовая кислота) или ОН (тирозин')
Известны и другие ферменты с различным специфическим
действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или
белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как аминопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов не гидролизует пептиды с циклической структурой.
При исследовании структуры белков используются эти и другие методы расщепления. Предложен ряд технических приемов для идентификации конечных аминокислот. Один из них широко применяется для идентификации аминокислот, содержащих концевую аминогруппу. Согласно этому методу, проводят реакцию полипептида с 2,4-динитрофторбензолом, при этом свободная аминогруппа превращается в 2,4-динитрофенил-производное (разд. 4.2.2). Последовательный гидролиз полипептидов дает обычные аминокислоты, за исключением конечной N-ариламинокислоты, которую можно отделить и идентифицировать хроматографически.
Первичная структура двух биологически важных пептидов представлена ниже. Глутатион — это трипептид, являющийся кофактором в некоторых реакциях ферментативного окисления. Обращает на себя внимание необычное соединение остатка глутаминовой кислоты через ^-карбоксильную функцию. Окси-тоцин — более сложный октапептидный гормон, выделяемый задней долей гипофиза, стимулирует сокращение матки и вызывает лактацию в конце беременности. Очень похожий октапептидный гормон вазопрессин, также выделяемый задней долей гипофиза, отличается от окситоцина тем, что в нем
