Успехи огранической химии, Том 1 - Рафаэль Р.
Скачать (прямая ссылка):
148. Spring F. S, Ann. Repts. on Progr. Chem. (Chem. Soc, London), 40, 107 (1943).
149.StOlI A, L і n d e n m a n n A, J u с к e г E, Helv. Chim. Acta, 36, 268 (1953).
150. Straus F, Rohrbacher A, Ber., 54, 69 (1921).
151. S wem D, J. Am. Chem. Soc, 69, 1692 (1947).
152. S wer n D., J. Am. Chem. Soc, 70, 1235 (1948).
153. S wem D., Chem. Revs, 45, 1 (1949).
154. Органические реакции, сб. 7, ИЛ, 1956, стр. 476,
11 Зак. 1416
162
Методы гидроксилирования
155. S w е г n D., В і 11 е n G. N.. F і п d 1 е у Т. W., S с а п 1 а п J. Т., J. Am. Chem. Soc, 67, 1786 (1945).
156. Swern D., Billen G. N, Scan lan J. Т., J. Am. Chem. Soc, 68, 1504 (1946).
157. Swern D, Dickel G. В, J. Am. Chem. Soc, 76, 1957 (1954).
158. Swern D, Findley T. W, J. Am. Chem. Soc, 72, 4315 (1950).
159. Swern D, Findley T. W., S с a n 1 a n J. T, J. Am. Chem. Soc, 66, 1925 (1944).
160. Swern D., P a г к e r W. E, J. Org. Chem, 22, 583 (1957).
161. Синтезы органических препаратов, 1, 422 (1932).
162. T і shier М, Fieser L. F., Wendler N. L, J. Am. Chem. Soc, 62, 2866 (1940).
163. T г а у n a r d J. С, Bull. soc. chim. France, 1952, 323.
164. T r e і b s W, Ber, 72, 7, 1194 (1939): ;
165. Ушаков М. И, Чистов В. О, Ber, 68, 824 (1935).
166. Ушаков М. И, Чист ов В. О, Шлосберг М. А, ЖОХ, 5, 1391 (1935).
167. Waters W. A., Ann. Repts. on Progr. Chem. (Chem. Soc. London), 42, 152 (1945).
168. Waters W. A, in Gilman H, Ed, Organic Chemistry, An Ad-vansed Treatise, Vol. IV, John Wiley and Sons, New York, 1953, p. 1165.
169. W e і t z E, S с h e f f e r A, Ber, 54, 2327 (1921).
170. Wi ber g К. B., Saegebarth K. A, J. Am. Chem. Soc, 79, 2822 (1957).
171. W і e 1 a n d H, B e n e n d W, Ber, 75, 1708 (1942).
172. Wieland H, Behringer H, Ann, 549, 209 (1941).
173. Органические реакции, сб. 9, ИЛ, 1959, стр. 445.
174.,Winstein S, Buckles R. E, J. Am. Chem. Soc, 64, 2780, 2787 (1942).
175. Witteoff H, Miller S. E, J. Am. Chem. Soc, 69, 3138 (1947).
176. W і 11 с о f f Н, Roach J. R, Miller S. E, J. Am. Chem. Sot., 71, 2666 (1949).
177. Witzemann E. J., Evans W. L, H ass H, Schroeder E. F, Org. Syntheses, 2, 307 (1943).
178. Woodward R. В, пат. США 2687435; С. A, 49, 14809 (1955).
179. Woodward R. В, Brutcher F. V, Jr., J. Am. Chem. Soc, 80, 209 (1958).
180. Coleman J. E, Swern D, J. Am. Oil Chemists' Soc, 35, 675 , (1958).
181. Eastham J. F, Miles G. B, Krauth' C A, J. Am. Chem. Soc, 81, 3114 (1959).
182. Brutcher F. V, Jr., Evans G, J. Org. Chem, 23, 618 (1958).
183. House H. O, Ro R. S-., J. Am. Chem. Soc, 80, 2428 (1958).
184. Zimmerman H. E., Singer L, T h у a g a r a j a n B. S, J. Am. Chem. Soc, 81, 108 (1959).
СЕЛЕКТИВНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ
Е. О. ТОМПСОН
ВВЕДЕНИЕ
За последние 15 лет наши представления в области химии белков существенно изменились. Так, если в 1944 г. последовательность сцепления аминокислот в белках была известна лишь для нескольких полипептидов, выделенных из продуктов частичного гидролиза белков [304], то в настоящее время представляется возможным изобразить последовательность аминокислотных остатков во многих крупных по1 дипептидах, в том числе в инсулине [264], который по своей природе находится на границе между полипептидами и белками. В результате недавно проведенных исследований точно установлено различие между инсулинами, выделенными из Животных различных видов [46, 143]. Более того, методы расщепления, оказавшиеся столь удачными применительно к инсулину, с исключительным успехом используются наряду с другими методами исследования для изучения ряда белков. Объектом Детальных исследований явилась рибонуклеаза — белок, содержащий 124 аминокислотных остатка; химическое строение этого белка почти полностью установлено [9, 218]. Значительные успехи достигнуты в изучении строения лизо-цима (мол. вес 14 700) [ЗЦ, 313] и папаина (мол. вес 20 340) [296]. Следует отметить, что точные молекулярные веса бычьего инсулина [270] и рибонуклеазы [218], равные соответственно 5732 и 13 683, были установлены только на основании данных об их строении. Эти успехи в исследованиях структуры белковых соединений знаменуют собой важный этап развития биохимии.
''" В органической химии обычным методом определения строения сложных соединений является расщепление их на более простые составные части, которые могут быть выделены в чистом виде и идентифицированы. По строению осколков устанавливается структура исходного соединения- что подтверждается, если это возможно, синтезом.
11*
164
Селективное расщепление белков
Для определения строения белков разработан ряд методов, которые еще 20 лет тому назад были неизвестны, — хроматография, противоточное распределение и ионофорез в неподвижной среде. Благодаря указанным методам удалось получить белки в чистом виде и выделить их составные части— пептиды, аминокислоты и их производные. Эти методы характеризуются не только высокой эффективностью, но позволяют работать с количествами вещества порядка нескольких микрограмм. Следующим этапом явилась разработка химических методов идентификации аминокислот и пептидов, полученных расщеплением полипептида [266, 277, 320].
