Курс органической химии - Каррер П.
Скачать (прямая ссылка):
8 1 глнц 8 1 ал і 1 1
9 1 сер 9 і сер 1 1
10 1 гис 10 1 вал— -цпс 11
11 1 лейц 12 сер і
12 і вал 13 і лейц 1
13 1 глут 14 1 тир 1
14 1 ал 15 глут— ХИЯ і
15 1 лейц 16 1 лейц 1
16 1 тир 1 17 1 глут
17 1 лейц 18 1 асн—КН9
18 1 вал і 19 1 тир
19 1 с цпс—™ ъ- -цпс 20
20 1 глнц 21 І асп—ХНа
21 1 глут 1
22 1 арг
23 1 ГЛИЦ
24 1 фал
25 фал
26 1 тир
27 1 тре і
28 1 прол
29 1 ЛИЗ
30 1 ал
Схема относится к инсулину крупного рогатого скота; ннсулины овцы евнпьн н лошади отличаются от бычьего инсулина тем, что в их правой пептидной цепи (начи-нающеися с глицина) восьмая, девятая и десятая аминокислоты заменены следующими:
Инсулин овцы
8 ал I
9 глиц I
10 вал
Инсулин свиньи
8 тре
9 сер 10 изол
Инсулин лошади
8 тре
I
9 глиц 10 изол
Ф ал л о и д ни. Ядовитое вещество из зеленого клубневидного гриба Лпгшиїа рІіаШез (X. и Т. Виланды). Содержит новую аминокислоту - 3-оксилеиценпн. За счет окисления серы вдетеина в фаллои-
Белки
395
дине осуществлена связь с иидольным ядром триптофана:
НОСИ.,
СИ.,
'ч
ОН
сн-/
С= CH CH СО—NM—CH—СО—N4I—СН-СН-СН3
NH I
CO
I
CH—CH.
NH I
CO
I
HC—n-
/ \
HoC CH3
'\/
CH OH (алло-)
CO
I
NH
I
S—CH,—CH
NH
-'/
CO
I
NH
I
-CO—CH-CH3
Белки1
Природные белки, или протеины, можно разделить на две группы:
1. Простые белки. При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютпн, коллаген и т. п.).
2. Сложные белки, или протеиды. Эти соединения помимо собственно белковой части содержат компоненты совершенно иной природы. Фосфопротеиды (казеин) имеют фосфорсодержащие группы, глкжопротеиды (муцин, овальбумин) содержат углеводы, нуклеопро-теиды — нуклеиновые кислоты.
Состав и строение. Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50— 55% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21-24% кислорода, 0—2,4% серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. При гидролизе белков всегда отщепляется аммиак, что объясняется присутствием амидов (аспарапш, глутампн) и, возможно, ураминовых кислот (урепдокпслот).
Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только изменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различая в физико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы; другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.); кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в'отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными
1 Помимо работ, указанных на стр. 340—350, см. М. L. Anson, John Т Е d-sall, Advances in Protein Chemistry, vol. 1—12, New York, 1944—1957.
396
Гл. 18. Аминокислоты, пептиды и белки
выше методами, применяемыми и для разделения пептидов. Однако еще ни об одном белке целый сказать с уверенностью, что он вполне однороден Правда, многие белки, как, например, сывороточный и яичный альбумины, удалось получить в кристаллическом виде, но это, разумеется, не гарантирует их однородности. Для получения кристаллов часто необходимо присутствие некоторых неорганических солеи, например сульфата аммония (Сёренсен). Наиболее точным критерием однородности белка является диаграмма его растворимости при постоянных температуре и давлении.
Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьшении растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 ООО— 17 ООО. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лишь при том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскоиическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы; наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения величины частиц по скорости седиментации в ультрацеитрифуге.
Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса: 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41000 для лактальбумпна, 41800 для лактоглобулина, 44 000 для яичного альбумина, 167 000 для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из Octopus vulgaris, 6 650 000 для ге-моцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно.
